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万見
- PDB-8axn: Inner membrane ring and secretin N0 N1 domains of the type 3 secr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8axn
タイトルInner membrane ring and secretin N0 N1 domains of the type 3 secretion system of Shigella flexneri
要素
  • Lipoprotein MxiJ
  • Outer membrane protein MxiD
  • Protein MxiG
キーワードPROTEIN TRANSPORT / type 3 secretion / inner membrane ring / secretin / shigella / infection
機能・相同性
機能・相同性情報


type III protein secretion system complex / type II protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / protein secretion / cell outer membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Type III secretion system lipoprotein HrcJ/YscJ / Type III secretion system, PrgH/EprH-like / Type III secretion system protein PrgH-EprH (PrgH) / : / SPI-1 type 3 secretion system secretin, N0 domain / Type III secretion system outer membrane pore YscC/HrcC / Bacterial type II secretion system protein D signature. / Type II secretion system protein GspD, conserved site / NolW-like / Bacterial type II/III secretion system short domain ...Type III secretion system lipoprotein HrcJ/YscJ / Type III secretion system, PrgH/EprH-like / Type III secretion system protein PrgH-EprH (PrgH) / : / SPI-1 type 3 secretion system secretin, N0 domain / Type III secretion system outer membrane pore YscC/HrcC / Bacterial type II secretion system protein D signature. / Type II secretion system protein GspD, conserved site / NolW-like / Bacterial type II/III secretion system short domain / NolW-like superfamily / Type II/III secretion system / Bacterial type II and III secretion system protein / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein MxiG / Type 3 secretion system secretin / Lipoprotein MxiJ
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Lunelli, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Helmholtz Association ドイツ
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2023
タイトル: Integrative structural analysis of the type III secretion system needle complex from Shigella flexneri.
著者: Lara Flacht / Michele Lunelli / Karol Kaszuba / Zhuo Angel Chen / Francis J O' Reilly / Juri Rappsilber / Jan Kosinski / Michael Kolbe /
要旨: The type III secretion system (T3SS) is a large, transmembrane protein machinery used by various pathogenic gram-negative bacteria to transport virulence factors into the host cell during infection. ...The type III secretion system (T3SS) is a large, transmembrane protein machinery used by various pathogenic gram-negative bacteria to transport virulence factors into the host cell during infection. Understanding the structure of T3SSs is crucial for future developments of therapeutics that could target this system. However, much of the knowledge about the structure of T3SS is available only for Salmonella, and it is unclear how this large assembly is conserved across species. Here, we combined cryo-electron microscopy, cross-linking mass spectrometry, and integrative modeling to determine the structure of the T3SS needle complex from Shigella flexneri. We show that the Shigella T3SS exhibits unique features distinguishing it from other structurally characterized T3SSs. The secretin pore complex adopts a new fold of its C-terminal S domain and the pilotin MxiM[SctG] locates around the outer surface of the pore. The export apparatus structure exhibits a conserved pseudohelical arrangement but includes the N-terminal domain of the SpaS[SctU] subunit, which was not present in any of the previously published virulence-related T3SS structures. Similar to other T3SSs, however, the apparatus is anchored within the needle complex by a network of flexible linkers that either adjust conformation to connect to equivalent patches on the secretin oligomer or bind distinct surface patches at the same height of the export apparatus. The conserved and unique features delineated by our analysis highlight the necessity to analyze T3SS in a species-specific manner, in order to fully understand the underlying molecular mechanisms of these systems. The structure of the type III secretion system from Shigella flexneri delineates conserved and unique features, which could be used for the development of broad-range therapeutics.
履歴
登録2022年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.journal_volume / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Protein MxiG
B: Protein MxiG
A: Protein MxiG
a: Lipoprotein MxiJ
0: Outer membrane protein MxiD
1: Outer membrane protein MxiD
d: Lipoprotein MxiJ
c: Lipoprotein MxiJ
S: Protein MxiG
P: Protein MxiG
M: Protein MxiG
J: Protein MxiG
G: Protein MxiG
D: Protein MxiG
U: Protein MxiG
T: Protein MxiG
Q: Protein MxiG
N: Protein MxiG
K: Protein MxiG
H: Protein MxiG
E: Protein MxiG
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R: Protein MxiG
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L: Protein MxiG
I: Protein MxiG
F: Protein MxiG
W: Protein MxiG
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6: Outer membrane protein MxiD
8: Outer membrane protein MxiD
b0: Outer membrane protein MxiD
y: Outer membrane protein MxiD
z: Outer membrane protein MxiD
3: Outer membrane protein MxiD
5: Outer membrane protein MxiD
7: Outer membrane protein MxiD
9: Outer membrane protein MxiD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,705,98864
ポリマ－2,705,98864
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Protein MxiG


分子量: 43053.844 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
参照: UniProt: P0A221
#2: タンパク質 ...
Lipoprotein MxiJ


分子量: 27542.055 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
参照: UniProt: Q06081
#3: タンパク質
Outer membrane protein MxiD


分子量: 63230.414 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
参照: UniProt: Q04641

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1Needle complex of the type 3 secretion systemCOMPLEXall0NATURAL
2Inner membrane ringCOMPLEX#1-#21NATURAL
3ConnectorCOMPLEX#31NATURALRing formed by the domains N0 and N1 of the secretin MxiD
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)623
32Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)623
43Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)623
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 101179 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5238
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 7 / 利用したフレーム数/画像: 1-6

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
7UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
9PHENIX1.18.2_3874モデル精密化
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C8 (8回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.34 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 90547 / 詳細: Focused reconstruction / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 67 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6RWK

6rwk

拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00396240
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.508129992
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.47536512
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04314800
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00316616

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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