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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7mq8 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human SSU processome, state pre-A1 | |||||||||
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![]() | RIBOSOME / Ribosomal assembly intermediate | |||||||||
機能・相同性 | ![]() mRNA N-acetyltransferase activity / negative regulation of superoxide anion generation / preribosome / oocyte growth / nucleologenesis / leucine zipper domain binding / snoRNA localization / granular component / rRNA acetylation involved in maturation of SSU-rRNA / rRNA cytidine N-acetyltransferase activity ...mRNA N-acetyltransferase activity / negative regulation of superoxide anion generation / preribosome / oocyte growth / nucleologenesis / leucine zipper domain binding / snoRNA localization / granular component / rRNA acetylation involved in maturation of SSU-rRNA / rRNA cytidine N-acetyltransferase activity / tRNA N-acetyltransferase activity / tRNA acetylation / tRNA wobble cytosine modification / U4atac snRNP / CURI complex / regulation of stem cell population maintenance / negative regulation of amyloid precursor protein biosynthetic process / t-UTP complex / UTP-C complex / Mpp10 complex / Pwp2p-containing subcomplex of 90S preribosome / U4atac snRNA binding / rRNA (pseudouridine) methyltransferase activity / rRNA modification / histone H2AQ104 methyltransferase activity / pre-snoRNP complex / box C/D sno(s)RNA binding / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / dense fibrillar component / regulation of centrosome duplication / box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / tRNA export from nucleus / endonucleolytic cleavage of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rRNA methyltransferase activity / histone methyltransferase binding / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of rRNA processing / embryonic cleavage / transcription elongation factor activity / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / rRNA primary transcript binding / cilium disassembly / blastocyst formation / rRNA base methylation / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / RNA splicing, via transesterification reactions / negative regulation of RNA splicing / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / N-acetyltransferase activity / protein localization to nucleolus / response to stimulus / U4 snRNA binding / telomerase holoenzyme complex / box C/D methylation guide snoRNP complex / SUMOylation of RNA binding proteins / U2-type precatalytic spliceosome / neural crest cell differentiation / rRNA methylation / box C/D snoRNP assembly / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / rRNA modification in the nucleus and cytosol / erythrocyte homeostasis / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / U3 snoRNA binding / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / preribosome, small subunit precursor / mammalian oogenesis stage / snoRNA binding / intercellular bridge / activation-induced cell death of T cells / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / precatalytic spliceosome / protein acetylation / Protein hydroxylation / RNA polymerase II complex binding / mTORC1-mediated signalling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / ubiquitin ligase inhibitor activity / Formation of a pool of free 40S subunits / TFIID-class transcription factor complex binding / Eukaryotic Translation Termination / blastocyst development / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / chromosome, centromeric region / decidualization / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Viral mRNA Translation / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
![]() | Vanden Broeck, A. / Singh, S. / Klinge, S. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Nucleolar maturation of the human small subunit processome. 著者: Sameer Singh / Arnaud Vanden Broeck / Linamarie Miller / Malik Chaker-Margot / Sebastian Klinge / ![]() 要旨: The human small subunit processome mediates early maturation of the small ribosomal subunit by coupling RNA folding to subsequent RNA cleavage and processing steps. We report the high-resolution ...The human small subunit processome mediates early maturation of the small ribosomal subunit by coupling RNA folding to subsequent RNA cleavage and processing steps. We report the high-resolution cryo–electron microscopy structures of maturing human small subunit (SSU) processomes at resolutions of 2.7 to 3.9 angstroms. These structures reveal the molecular mechanisms that enable crucial progressions during SSU processome maturation. RNA folding states within these particles are communicated to and coordinated with key enzymes that drive irreversible steps such as targeted exosome-mediated RNA degradation, protein-guided site-specific endonucleolytic RNA cleavage, and tightly controlled RNA unwinding. These conserved mechanisms highlight the SSU processome’s impressive structural plasticity, which endows this 4.5-megadalton nucleolar assembly with the distinctive ability to mature the small ribosomal subunit from within. | |||||||||
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 635 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 1 MB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 23936MC ![]() 7mq9C ![]() 7mqaC ![]() 7mqjC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 74.6 TB Data #1: Unaligned multi-frame micrograph movies of human SSU processomes - Dataset 1 [micrographs - multiframe] Data #2: Unaligned multi-frame micrograph movies of human SSU processomes - Dataset 2 [micrographs - multiframe] Data #3: Unaligned multi-frame micrograph movies of human SSU processomes - Dataset 3 [micrographs - multiframe] Data #4: Unaligned multi-frame micrograph movies of human SSU processomes - Dataset 4 [micrographs - multiframe] Data #5: Unaligned multi-frame micrograph movies of human SSU processomes - Dataset 5 [micrographs - multiframe] Data #6: Unaligned multi-frame micrograph movies of human SSU processomes - Dataset 6 [micrographs - multiframe] Data #7: Aligned and averaged micrographs of human SSU processomes - Dataset 1 [micrographs - single frame] Data #8: Aligned and averaged micrographs of human SSU processomes - Dataset 2 [micrographs - single frame] Data #9: Aligned and averaged micrographs of human SSU processomes - Dataset 3 [micrographs - single frame] Data #10: Aligned and averaged micrographs of human SSU processomes - Dataset 4 [micrographs - single frame] Data #11: Aligned and averaged micrographs of human SSU processomes - Dataset 5 [micrographs - single frame] Data #12: Aligned and averaged micrographs of human SSU processomes - Dataset 6 [micrographs - single frame]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 4種, 4分子 L0L1L2N0
#1: RNA鎖 | 分子量: 1166881.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 602777.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#3: RNA鎖 | 分子量: 70017.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#31: RNA鎖 | 分子量: 4269.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-40S ribosomal protein ... , 19種, 19分子 L3L4L5L6L7L8L9LALCLDLFLGNFNGNMNONQNUSR
#4: タンパク質 | 分子量: 12671.983 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#5: タンパク質 | 分子量: 29654.869 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 22913.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 28751.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 22168.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 24263.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 22641.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 14538.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 16477.377 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 18468.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 15463.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 7855.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#37: タンパク質 | 分子量: 17259.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#38: タンパク質 | 分子量: 16302.772 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#42: タンパク質 | 分子量: 30002.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#44: タンパク質 | 分子量: 14865.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#45: タンパク質 | 分子量: 9480.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#48: タンパク質 | 分子量: 15578.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#63: タンパク質 | 分子量: 15844.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-WD repeat-containing protein ... , 5種, 6分子 LHLKLLLQLTLW
#16: タンパク質 | 分子量: 94609.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||||
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#19: タンパク質 | 分子量: 74985.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #24: タンパク質 | | 分子量: 106248.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #27: タンパク質 | | 分子量: 105443.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #29: タンパク質 | | 分子量: 68189.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Nucleolar protein ... , 7種, 7分子 LINDNHNWSASBST
#17: タンパク質 | 分子量: 73444.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#35: タンパク質 | 分子量: 29483.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#39: タンパク質 | 分子量: 127748.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#49: タンパク質 | 分子量: 80431.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#51: タンパク質 | 分子量: 66160.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#52: タンパク質 | 分子量: 59686.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#65: タンパク質 | 分子量: 68259.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-U3 small nucleolar RNA-associated protein ... , 5種, 5分子 LJLNLPLSSS
#18: タンパク質 | 分子量: 58503.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#21: タンパク質 | 分子量: 76993.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#23: タンパク質 | 分子量: 70297.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#26: タンパク質 | 分子量: 62097.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#64: タンパク質 | 分子量: 88129.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
+タンパク質 , 27種, 31分子 LMLOLRLUNBNCNENINJNKNNNRNTNYSCSDSESFSGSHSISJSKSLSPSQSUSWSXSYSZ
-U3 small nucleolar ribonucleoprotein protein ... , 3種, 3分子 LZNASM
#30: タンパク質 | 分子量: 21889.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#32: タンパク質 | 分子量: 78988.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#60: タンパク質 | 分子量: 33818.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 5種, 30分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/SAH.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/SAH.gif)
#71: 化合物 | ChemComp-MG / #72: 化合物 | #73: 化合物 | #74: 化合物 | ChemComp-GTP / | #75: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human SSU processome / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#30, #32-#70 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 5 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.6 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 283 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm / Cs: 0.01 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 58 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 84904 |
電子光学装置 | エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 9297626 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42142 詳細: 15 focused maps were reconstructed and post processed in relion and assembled in one unique composite map using phenix.resolve_cryo_em 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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