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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6z1o | ||||||
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タイトル | AL amyloid fibril from a lambda 3 light chain in conformation A | ||||||
![]() | lambda 3 immunoglobulin light chain fragment, residues 2-116 | ||||||
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機能・相同性 | ![]() CD22 mediated BCR regulation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Radamaker, L. / Fandrich, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM reveals structural breaks in a patient-derived amyloid fibril from systemic AL amyloidosis. 著者: Lynn Radamaker / Julian Baur / Stefanie Huhn / Christian Haupt / Ute Hegenbart / Stefan Schönland / Akanksha Bansal / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich / ![]() 要旨: Systemic AL amyloidosis is a debilitating and potentially fatal disease that arises from the misfolding and fibrillation of immunoglobulin light chains (LCs). The disease is patient-specific with ...Systemic AL amyloidosis is a debilitating and potentially fatal disease that arises from the misfolding and fibrillation of immunoglobulin light chains (LCs). The disease is patient-specific with essentially each patient possessing a unique LC sequence. In this study, we present two ex vivo fibril structures of a λ3 LC. The fibrils were extracted from the explanted heart of a patient (FOR005) and consist of 115-residue fibril proteins, mainly from the LC variable domain. The fibril structures imply that a 180° rotation around the disulfide bond and a major unfolding step are necessary for fibrils to form. The two fibril structures show highly similar fibril protein folds, differing in only a 12-residue segment. Remarkably, the two structures do not represent separate fibril morphologies, as they can co-exist at different z-axial positions within the same fibril. Our data imply the presence of structural breaks at the interface of the two structural forms. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 162 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 137.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11031MC ![]() 6z1iC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data #1: Raw cryo-EM movies of AL fibrils extracted from human heart tissue [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9431.303 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Amyloid fibril of an antibody lambda 3 immunoglobulin light chain タイプ: COMPLEX 詳細: Extracted fibrils from the explanted heart of a systemic AL amyloidosis patient Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7 |
緩衝液成分 | 名称: Distilled water / 式: H2O |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | 詳細: 40 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 |
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: blot for 9s before plunging |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1964 |
電子光学装置 | エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 40 |
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解析
EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: Motion-corrected and dose-weighted movie frames | ||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正![]() | 詳細: CTF was estimated from the non-dose-weighted micrographs タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -1.1 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.8 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 194502 詳細: manual particle picking helical start-end coordinates | ||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11003 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 73.24 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL Target criteria: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) 詳細: Secondary structure restraints and NCS were applied during refinement |