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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yi5
タイトルIn-situ structure of the trimeric HEF from influenza C by flexible fitting into a cryo-ET map.
要素(Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN / Receptor / esterase / fusion / influenza
機能・相同性
機能・相同性情報


sialate 9-O-acetylesterase activity / sialate 4-O-acetylesterase activity / sialate O-acetylesterase / viral budding from plasma membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell ...sialate 9-O-acetylesterase activity / sialate 4-O-acetylesterase activity / sialate O-acetylesterase / viral budding from plasma membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin stalk, influenza C / Influenza C hemagglutinin stalk / Haemagglutinin-esterase glycoprotein, haemagglutinin domain / Haemagglutinin-esterase glycoprotein, core / Hemagglutinin domain of haemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein / Hemagglutinin esterase / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza C virus (インフルエンザウイルス)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Halldorsson, S. / Rosenthal, P.B.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)FC001143 英国
Wellcome TrustFC001143 英国
Cancer Research UKFC001143 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2021
タイトル: In situ structure and organization of the influenza C virus surface glycoprotein.
著者: Steinar Halldorsson / Kasim Sader / Jack Turner / Lesley J Calder / Peter B Rosenthal /
要旨: The lipid-enveloped influenza C virus contains a single surface glycoprotein, the haemagglutinin-esterase-fusion (HEF) protein, that mediates receptor binding, receptor destruction, and membrane ...The lipid-enveloped influenza C virus contains a single surface glycoprotein, the haemagglutinin-esterase-fusion (HEF) protein, that mediates receptor binding, receptor destruction, and membrane fusion at the low pH of the endosome. Here we apply electron cryotomography and subtomogram averaging to describe the structural basis for hexagonal lattice formation by HEF on the viral surface. The conformation of the glycoprotein in situ is distinct from the structure of the isolated trimeric ectodomain, showing that a splaying of the membrane distal domains is required to mediate contacts that form the lattice. The splaying of these domains is also coupled to changes in the structure of the stem region which is involved in membrane fusion, thereby linking HEF's membrane fusion conformation with its assembly on the virus surface. The glycoprotein lattice can form independent of other virion components but we show a major role for the matrix layer in particle formation.
履歴
登録2020年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-10810
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10810
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein
B: Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein
E: Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein
F: Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein
C: Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein
D: Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,90415
ポリマ-201,6256
非ポリマー5,2799
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy, Cryo electron microscopy
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area31920 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area77140 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein / HEF


分子量: 48230.699 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Influenza C virus (strain C/Johannesburg/1/1966) (インフルエンザウイルス)
細胞株: MDCK / 参照: UniProt: P07975, sialate O-acetylesterase
#2: タンパク質 Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein / HEF


分子量: 18977.541 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Influenza C virus (strain C/Johannesburg/1/1966) (インフルエンザウイルス)
細胞株: MDCK / 参照: UniProt: P07975, sialate O-acetylesterase
#3: 多糖
beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAca1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-2-3/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Influenza C virus / タイプ: VIRUS / 詳細: Purified from infected cells. / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Influenza C virus (インフルエンザウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
150 mMTrisTRIS1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
310 mMcalcium chlorideCaCl21
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Heterogeneous mix of viral particles, viral like particles and cellular vesicles
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 64000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4.5 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.5 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.57 sec. / 電子線照射量: 1.57 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン: 3838 / : 3710 / 動画フレーム数/画像: 4

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Dynamo1.4.01volume selection
4CTFFIND4.1.5CTF補正
5NOVACTFCTF補正
8MDFF0.5モデルフィッティング
10Coot7.5モデル精密化
12RELION3最終オイラー角割当
13RELION3分類
14RELION33次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 14057 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selection手法: Random seeds / 詳細: A vesicle model with random seeds on the surface. / Num. of tomograms: 41 / Num. of volumes extracted: 31947
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 1FLC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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