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万見
- EMDB-10811: In-situ structure of a dimer of the trimeric HEF from influenza C... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10811
タイトルIn-situ structure of a dimer of the trimeric HEF from influenza C viral particles containing a matrix layer by cryo-ET
マップデータDimer of trimeric HEF from spherical particles with a matrix layer.
試料
  • ウイルス: Influenza C virus (インフルエンザウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Hemagglutinin-esterase-fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


sialate 9-O-acetylesterase activity / sialate 4-O-acetylesterase activity / sialate O-acetylesterase / viral budding from plasma membrane / host cell surface receptor binding / endocytosis involved in viral entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell ...sialate 9-O-acetylesterase activity / sialate 4-O-acetylesterase activity / sialate O-acetylesterase / viral budding from plasma membrane / host cell surface receptor binding / endocytosis involved in viral entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin stalk, influenza C / Influenza C hemagglutinin stalk / Haemagglutinin-esterase glycoprotein, haemagglutinin domain / Haemagglutinin-esterase glycoprotein, core / Hemagglutinin domain of haemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein / Hemagglutinin esterase / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus (オオカミ) / Influenza C virus (インフルエンザウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.7 Å
データ登録者Halldorsson S / Rosenthal PB
資金援助 英国, 3件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)FC001143 英国
Wellcome TrustFC001143 英国
Cancer Research UKFC001143 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: In situ structure and organization of the influenza C virus surface glycoprotein.
著者: Steinar Halldorsson / Kasim Sader / Jack Turner / Lesley J Calder / Peter B Rosenthal /
要旨: The lipid-enveloped influenza C virus contains a single surface glycoprotein, the haemagglutinin-esterase-fusion (HEF) protein, that mediates receptor binding, receptor destruction, and membrane ...The lipid-enveloped influenza C virus contains a single surface glycoprotein, the haemagglutinin-esterase-fusion (HEF) protein, that mediates receptor binding, receptor destruction, and membrane fusion at the low pH of the endosome. Here we apply electron cryotomography and subtomogram averaging to describe the structural basis for hexagonal lattice formation by HEF on the viral surface. The conformation of the glycoprotein in situ is distinct from the structure of the isolated trimeric ectodomain, showing that a splaying of the membrane distal domains is required to mediate contacts that form the lattice. The splaying of these domains is also coupled to changes in the structure of the stem region which is involved in membrane fusion, thereby linking HEF's membrane fusion conformation with its assembly on the virus surface. The glycoprotein lattice can form independent of other virion components but we show a major role for the matrix layer in particle formation.
履歴
登録2020年3月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月24日-
マップ公開2021年3月24日-
更新2021年4月7日-
現状2021年4月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10811.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10811.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Dimer of trimeric HEF from spherical particles with a matrix layer.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.2 Å/pix.
x 200 pix.
= 440. Å		2.2 Å/pix.
x 200 pix.
= 440. Å		2.2 Å/pix.
x 200 pix.
= 440. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.14942646 - 0.20666306
平均 (標準偏差)0.0003288944 (±0.011307956)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 440.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.22.22.2
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z440.000440.000440.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.1490.2070.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10811_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unfiltered map

ファイルemd_10811_additional_1.map
注釈Unfiltered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_10811_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_10811_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Influenza C virus

全体名称: Influenza C virus (インフルエンザウイルス)
要素
  • ウイルス: Influenza C virus (インフルエンザウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Hemagglutinin-esterase-fusion

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超分子 #1: Influenza C virus

超分子名称: Influenza C virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Purified from infected cells. / NCBI-ID: 11552 / 生物種: Influenza C virus / Sci species strain: C/Johannesburg/1/1966 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Hemagglutinin-esterase-fusion

分子名称: Hemagglutinin-esterase-fusion / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: sialate O-acetylesterase
由来(天然)生物種: Canis lupus (オオカミ)
配列文字列: MFFSLLLVLG LTEAEKIKIC LQKQVNSSFS LHNGFGGNLY ATEEKRMFEL VKPKAGASVL NQSTWIGFG DSRTDKSNSA FPRSADVSAK TADKFRFLSG GSLMLSMFGP PGKVDYLYQG C GKHKVFYE GVNWSPHAAI NCYRKNWTDI KLNFQKNIYE LASQSHCMSL ...文字列:
MFFSLLLVLG LTEAEKIKIC LQKQVNSSFS LHNGFGGNLY ATEEKRMFEL VKPKAGASVL NQSTWIGFG DSRTDKSNSA FPRSADVSAK TADKFRFLSG GSLMLSMFGP PGKVDYLYQG C GKHKVFYE GVNWSPHAAI NCYRKNWTDI KLNFQKNIYE LASQSHCMSL VNALDKTIPL QV TAGTAGN CNNSFLKNPA LYTQEVKPSE NKCGKENLAF FTLPTQFGTY ECKLHLVASC YFI YDSKEV YNKRGCDNYF QVIYDSFGKV VGGLDNRVSP YTGNSGDTPT MQCDMLQLKP GRYS VRSSP RFLLMPERSY CFDMKEKGPV TAVQSIWGKG RESDYAVDQA CLSTPGCMLI QKQKP YIGE ADDHHGDQEM RELLSGLDYE ARCISQSGWV NETSPFTEKY LLPPKFGRCP LAAKEE SIP KIPDGLLIPT SGTDTTVTKP KSRIFGIDDL IIGVLFVAIV ETGIGGYLLG SRKESGG GV TKESAEKGFE KIGNDIQILK SSINIAIEKL NDRISHDEQA IRDLTLEIEN ARSEALLG E LGIIRALLVG NISIGLQESL WELASEITNR AGDLAVEVSP GCWIIDNNIC DQSCQNFIF KFNETAPVPT IPPLDTKIDL QSDPFYWGSS LGLAITATIS LAALVISGIA ICRTK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTRISTris
150.0 mMNaClsodium chloride
10.0 mMCaCl2calcium chloride
グリッドモデル: Quantifoil / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III
詳細Heterogeneous mix of viral particles, viral like particles and cellular vesicles

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 平均露光時間: 1.57 sec. / 平均電子線量: 1.57 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 0.0045000000000000005 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.0025 µm / 倍率（公称値）: 64000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用したサブトモグラム数: 22452
抽出トモグラム数: 41 / 使用した粒子像数: 31947 / 手法: Random seeds / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.4.01) / 詳細: A vesicle model with random seeds on the surface.
CTF補正ソフトウェア: (名称: CTFFIND (ver. 4.1.5), NOVACTF)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1flc

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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