[日本語] English
万見
- PDB-6wqk: hnRNPA2 Low complexity domain (LCD) determined by cryoEM -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wqk
タイトルhnRNPA2 Low complexity domain (LCD) determined by cryoEM
要素MCherry fluorescent protein,Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1 chimera
キーワードPROTEIN FIBRIL / Ribinucleoprotein / RNA binding protein / Low complexity domain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / miRNA transport / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / RNA transport / G-quadruplex DNA unwinding / primary miRNA processing / single-stranded telomeric DNA binding / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / G-rich strand telomeric DNA binding / miRNA binding ...: / miRNA transport / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / RNA transport / G-quadruplex DNA unwinding / primary miRNA processing / single-stranded telomeric DNA binding / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / G-rich strand telomeric DNA binding / miRNA binding / Cajal body / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / bioluminescence / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA transport / generation of precursor metabolites and energy / mRNA export from nucleus / pre-mRNA intronic binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / nuclear matrix / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / chromosome, telomeric region / ribonucleoprotein complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
hnRNP A2/B1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...hnRNP A2/B1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1 / MCherry fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Anaplasma marginale (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Lu, J. / Cao, Q. / Hughes, M.P. / Sawaya, M.R. / Boyer, D.R. / Cascio, D. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1616265 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG054022 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: CryoEM structure of the low-complexity domain of hnRNPA2 and its conversion to pathogenic amyloid.
著者: Jiahui Lu / Qin Cao / Michael P Hughes / Michael R Sawaya / David R Boyer / Duilio Cascio / David S Eisenberg /
要旨: hnRNPA2 is a human ribonucleoprotein (RNP) involved in RNA metabolism. It forms fibrils both under cellular stress and in mutated form in neurodegenerative conditions. Previous work established that ...hnRNPA2 is a human ribonucleoprotein (RNP) involved in RNA metabolism. It forms fibrils both under cellular stress and in mutated form in neurodegenerative conditions. Previous work established that the C-terminal low-complexity domain (LCD) of hnRNPA2 fibrillizes under stress, and missense mutations in this domain are found in the disease multisystem proteinopathy (MSP). However, little is known at the atomic level about the hnRNPA2 LCD structure that is involved in those processes and how disease mutations cause structural change. Here we present the cryo-electron microscopy (cryoEM) structure of the hnRNPA2 LCD fibril core and demonstrate its capability to form a reversible hydrogel in vitro containing amyloid-like fibrils. Whereas these fibrils, like pathogenic amyloid, are formed from protein chains stacked into β-sheets by backbone hydrogen bonds, they display distinct structural differences: the chains are kinked, enabling non-covalent cross-linking of fibrils and disfavoring formation of pathogenic steric zippers. Both reversibility and energetic calculations suggest these fibrils are less stable than pathogenic amyloid. Moreover, the crystal structure of the disease-mutation-containing segment (D290V) of hnRNPA2 suggests that the replacement fundamentally alters the fibril structure to a more stable energetic state. These findings illuminate how molecular interactions promote protein fibril networks and how mutation can transform fibril structure from functional to a pathogenic form.
履歴
登録2020年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-21871
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21871
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MCherry fluorescent protein,Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1 chimera
B: MCherry fluorescent protein,Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1 chimera
C: MCherry fluorescent protein,Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1 chimera
D: MCherry fluorescent protein,Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1 chimera
E: MCherry fluorescent protein,Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1 chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,3335
ポリマ－228,3335
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, Negative stain EM proves the presence of fibrils
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area18320 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area10480 Å2
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 5 / Rise per n subunits: 4.81 Å / Rotation per n subunits: -2.88 °)

-
要素

#1: タンパク質
MCherry fluorescent protein,Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1 chimera / hnRNP A2/B1


分子量: 45666.625 Da / 分子数: 5 / 断片: low complexity domain (UNP residues 193-353) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Anaplasma marginale (バクテリア), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: mCherry, HNRNPA2B1, HNRPA2B1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: X5DSL3, UniProt: P22626

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: heterogeneous nuclear ribonucleo-protein A2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 IS (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_3724: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7Cootモデルフィッティング
19PHENIXdev_3724モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -2.88 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.81 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 132571 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0032135
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5692860
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.843330
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.039185
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004430

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る