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- PDB-4cri: Crystal Structure of 53BP1 tandem tudor domains in complex with m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cri
タイトルCrystal Structure of 53BP1 tandem tudor domains in complex with methylated K810 Rb peptide
要素
  • RB1 PROTEIN
  • TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / TUMOUR SUPPRESSOR PRB / 53BP1
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective translocation of RB1 mutants to the nucleus / enucleate erythrocyte differentiation / Rb-E2F complex / regulation of lipid kinase activity / positive regulation of collagen fibril organization / negative regulation of myofibroblast differentiation / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / chromatin lock complex / sister chromatid biorientation ...Defective translocation of RB1 mutants to the nucleus / enucleate erythrocyte differentiation / Rb-E2F complex / regulation of lipid kinase activity / positive regulation of collagen fibril organization / negative regulation of myofibroblast differentiation / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / chromatin lock complex / sister chromatid biorientation / importin-alpha family protein binding / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / histone H4K20me2 reader activity / ubiquitin-modified histone reader activity / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix organization / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / regulation of centromere complex assembly / positive regulation of macrophage differentiation / cellular response to X-ray / glial cell apoptotic process / tissue homeostasis / protein localization to chromosome, centromeric region / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / neuron maturation / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / myoblast differentiation / digestive tract development / aortic valve morphogenesis / Replication of the SARS-CoV-1 genome / DNA repair complex / SWI/SNF complex / negative regulation of cold-induced thermogenesis / negative regulation of glial cell proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / smoothened signaling pathway / telomeric DNA binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / hepatocyte apoptotic process / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / skeletal muscle cell differentiation / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of cell cycle / chromosome organization / chondrocyte differentiation / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / glial cell proliferation / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / : / striated muscle cell differentiation / regulation of mitotic cell cycle / Condensation of Prophase Chromosomes / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / DNA damage checkpoint signaling / epithelial cell proliferation / replication fork / negative regulation of protein kinase activity / histone reader activity / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / phosphoprotein binding / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / negative regulation of cell growth / PML body / protein homooligomerization / Oncogene Induced Senescence / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / spindle / negative regulation of inflammatory response / kinase binding / G1/S transition of mitotic cell cycle / cellular response to insulin stimulus / negative regulation of epithelial cell proliferation / neuron projection development / transcription corepressor activity / Cyclin D associated events in G1 / disordered domain specific binding / p53 binding / heterochromatin formation / cellular response to xenobiotic stimulus / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Replication of the SARS-CoV-2 genome / neuron apoptotic process / DNA-binding transcription factor binding
類似検索 - 分子機能
Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) ...Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) / Retinoblastoma-associated protein A domain / Rb C-terminal domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / breast cancer carboxy-terminal domain / Cyclin-like superfamily / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Retinoblastoma-associated protein / RB1 protein / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Krojer, T. / Johansson, C. / Gileadi, C. / Fedorov, O. / Carr, S. / La Thangue, N.B. / Vollmar, M. / Crawley, L. / von Delft, F. / Bountra, C. ...Krojer, T. / Johansson, C. / Gileadi, C. / Fedorov, O. / Carr, S. / La Thangue, N.B. / Vollmar, M. / Crawley, L. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Oppermann, U.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Lysine Methylation-Dependent Binding of 53BP1 to the Prb Tumor Suppressor.
著者: Carr, S.M. / Munro, S. / Zalmas, L. / Fedorov, O. / Johansson, C. / Krojer, T. / Sagum, C.A. / Bedford, M.T. / Oppermann, U. / La Thangue, N.B.
履歴
登録2014年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月20日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 1
B: TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 1
C: RB1 PROTEIN
D: RB1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7784
ポリマ－42,7784
非ポリマー00
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2750 Å2
ΔGint-18.4 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.789, 105.789, 156.153
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 1 / 53BP1 / P53-BINDING PROTEIN 1 / P53BP1 / 53BP1


分子量: 19447.787 Da / 分子数: 2 / 断片: TANDEM TUDOR DOMAIN, RESIDUES 1459-1634 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12888
#2: タンパク質・ペプチド RB1 PROTEIN / RBK810ME2 PEPTIDE


分子量: 1941.274 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P78495, UniProt: P06400*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.28 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 5%(W/V) PEG10K. 0.15M MAGNESIUM CHLORIDE, 0.1M TRIS PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→52.05 Å / Num. obs: 22195 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 59.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3LH0

3lh0


解像度: 2.35→39.51 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2295 1159 5.2 %
Rwork0.1943 --
obs0.196 22129 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→39.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1968 0 0 23 1991
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3292705
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.403731
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006343
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3501-2.4570.33381570.29122526X-RAY DIFFRACTION99
2.457-2.58650.34921250.27632579X-RAY DIFFRACTION100
2.5865-2.74860.32931740.26312521X-RAY DIFFRACTION100
2.7486-2.96070.27141510.23382584X-RAY DIFFRACTION100
2.9607-3.25850.27031470.23412597X-RAY DIFFRACTION100
3.2585-3.72970.25631170.21242648X-RAY DIFFRACTION100
3.7297-4.69790.17431480.15272665X-RAY DIFFRACTION100
4.6979-39.51540.2011400.17282850X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8090.5233-0.38481.07740.47021.11840.2105-0.25170.00470.4754-0.2908-0.56960.3059-0.3508-0.00070.5376-0.1053-0.13920.38240.12060.5143-35.674925.236523.0081
20.960.67910.66391.26840.31940.62620.4713-0.3526-0.03880.478-0.2179-0.8805-0.0658-0.11320.00040.6617-0.1335-0.18030.58540.16220.6825-33.278728.076226.3215
30.06290.11380.01860.1940.0349-0.0053-0.128-0.0918-0.42370.0741-0.1220.22950.3418-0.09080.00050.7513-0.1528-0.05590.50790.10920.5933-44.306117.836618.1859
40.3043-0.20260.14190.4329-0.33250.2328-0.10080.3915-0.3474-0.22940.0164-0.02170.3104-0.5084-0.00010.5806-0.13910.0460.46270.02390.483-41.180528.11463.9351
50.36770.2988-0.03210.2307-0.02790.199-0.31460.1995-0.0986-0.9792-0.1773-0.1660.6994-0.3739-0.02350.7775-0.15130.14820.30750.06180.5229-43.094315.49047.9465
60.16160.046-0.35110.3712-0.10580.7218-0.1795-0.2078-0.5019-1.47650.21450.01650.32650.06030.00080.8848-0.05360.07420.50320.0280.6277-39.521115.97987.0523
70.44850.2846-0.29021.2671-0.74380.4569-0.25580.00220.0279-0.35520.0701-0.50730.7377-0.4110.01770.7269-0.10320.07560.4663-0.00080.4143-41.447320.66196.0371
80.20660.2394-0.22910.447-0.07210.32060.117-0.2168-0.00480.6642-0.04320.17110.3139-1.11060.00020.5753-0.16390.02970.60740.05820.5188-48.701624.804722.6441
90.1236-0.0667-0.06410.03290.03380.0274-0.6772-0.0457-0.21760.26190.0899-0.56010.51240.4991-0.00270.5232-0.11070.05960.54670.13920.5217-34.774131.75846.4773
100.41540.08750.64281.69470.11791.46310.7589-0.1322-0.91720.2124-0.4775-0.39450.5264-0.15770.00080.5581-0.1706-0.22350.65230.01990.6873-27.016842.375427.9619
110.2486-0.3149-0.0370.57130.50561.21920.904-0.22-0.7785-0.3412-0.4916-0.1374-0.75960.74410.06460.6304-0.0137-0.29710.74820.08050.8167-24.64837.898923.2302
120.4660.1045-0.45110.57150.2240.59110.5048-0.4542-0.50280.6302-0.5372-0.71860.1399-0.3819-0.00070.7831-0.2628-0.22140.70240.15950.6184-28.946638.460827.3962
131.3108-1.03160.08881.6136-0.22460.06830.819-0.63370.05610.3785-1.18140.04260.488-0.9235-0.15250.549-0.5926-0.02131.0739-0.20370.5769-32.886250.58837.4058
140.07470.0239-0.06150.3757-0.330.24470.0967-0.5979-0.50880.4525-0.28960.7359-0.0886-0.70090.00430.7579-0.4128-0.00971.0561-0.15510.8679-28.432355.718841.9309
151.2464-0.44340.16150.9083-0.71731.22910.06070.23090.10271.225-1.0253-0.12571.403-0.8632-0.02310.8919-0.5027-0.03671.0896-0.05530.6404-26.876952.452643.7417
161.81880.5904-0.73860.37860.10170.89190.9821-0.4342-0.05470.5795-0.394-0.0250.1115-0.96930.13580.8639-0.6844-0.06531.1448-0.11930.1867-32.497751.955442.0684
170.39230.17550.27390.22110.01110.26680.06470.1730.5971-0.6623-0.51980.2369-1.29220.152-0.00150.6737-0.1216-0.13880.8007-0.00650.788-31.970953.951524.5896
180.3661-0.38410.26450.4017-0.27390.18620.5175-0.4602-0.33820.2273-0.1057-0.311-0.07170.7560.01561.2768-0.8815-0.16171.19450.10550.7391-40.322840.649338.4482
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 1485 THROUGH 1509 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 1510 THROUGH 1531 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 1532 THROUGH 1542 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 1543 THROUGH 1553 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 1554 THROUGH 1564 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESID 1565 THROUGH 1574 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESID 1575 THROUGH 1589 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND (RESID 1590 THROUGH 1603 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN A AND (RESID 2001 THROUGH 2006 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESID 1485 THROUGH 1509 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESID 1510 THROUGH 1519 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN B AND (RESID 1520 THROUGH 1531 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN B AND (RESID 1532 THROUGH 1553 )
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN B AND (RESID 1554 THROUGH 1564 )
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN B AND (RESID 1565 THROUGH 1574 )
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN B AND (RESID 1575 THROUGH 1589 )
17X-RAY DIFFRACTION17CHAIN B AND (RESID 1590 THROUGH 1603 )
18X-RAY DIFFRACTION18CHAIN B AND (RESID 2003 THROUGH 2006 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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