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- PDB-6pww: Cryo-EM structure of MLL1 in complex with RbBP5 and WDR5 bound to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pww
タイトルCryo-EM structure of MLL1 in complex with RbBP5 and WDR5 bound to the nucleosome
要素
  • (DNA (146-MER)) x 2
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2A
  • Retinoblastoma-binding protein 5
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードHISTONE BINDING/DNA BINDING/DNA / Mixed-Lineage Leukemia / MLL1 / nucleosome / histone H3 Lys4 methyltransferase / RbBP5 / WDR5 / HISTONE BINDING-DNA BINDING-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-cysteine methyltransferase activity / response to potassium ion / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / T-helper 2 cell differentiation / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity ...protein-cysteine methyltransferase activity / response to potassium ion / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / T-helper 2 cell differentiation / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / definitive hemopoiesis / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / embryonic hemopoiesis / Cardiogenesis / anterior/posterior pattern specification / exploration behavior / regulation of tubulin deacetylation / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / membrane depolarization / regulation of embryonic development / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / negative regulation of fibroblast proliferation / homeostasis of number of cells within a tissue / positive regulation of gluconeogenesis / spleen development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / methylated histone binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / post-embryonic development / skeletal system development / gluconeogenesis / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / lysine-acetylated histone binding / circadian regulation of gene expression / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / protein modification process / mitotic spindle / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / HATs acetylate histones / histone binding / fibroblast proliferation / protein-containing complex assembly / methylation / regulation of cell cycle / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain ...Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / WD repeat-containing protein 5 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Retinoblastoma-binding protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Park, S.H. / Ayoub, A. / Lee, Y.T. / Xu, J. / Zhang, W. / Zhang, B. / Zhang, Y. / Cianfrocco, M.A. / Su, M. / Dou, Y. / Cho, U.
資金援助 米国, 韓国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)DK111465 米国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2015M3D3A1A01064876 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure of the human MLL1 core complex bound to the nucleosome.
著者: Sang Ho Park / Alex Ayoub / Young-Tae Lee / Jing Xu / Hanseong Kim / Wei Zheng / Biao Zhang / Liang Sha / Sojin An / Yang Zhang / Michael A Cianfrocco / Min Su / Yali Dou / Uhn-Soo Cho /
要旨: Mixed lineage leukemia (MLL) family histone methyltransferases are enzymes that deposit histone H3 Lys4 (K4) mono-/di-/tri-methylation and regulate gene expression in mammals. Despite extensive ...Mixed lineage leukemia (MLL) family histone methyltransferases are enzymes that deposit histone H3 Lys4 (K4) mono-/di-/tri-methylation and regulate gene expression in mammals. Despite extensive structural and biochemical studies, the molecular mechanisms whereby the MLL complexes recognize histone H3K4 within nucleosome core particles (NCPs) remain unclear. Here we report the single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the NCP-bound human MLL1 core complex. We show that the MLL1 core complex anchors to the NCP via the conserved RbBP5 and ASH2L, which interact extensively with nucleosomal DNA and the surface close to the N-terminal tail of histone H4. Concurrent interactions of RbBP5 and ASH2L with the NCP uniquely align the catalytic MLL1 domain at the nucleosome dyad, thereby facilitating symmetrical access to both H3K4 substrates within the NCP. Our study sheds light on how the MLL1 complex engages chromatin and how chromatin binding promotes MLL1 tri-methylation activity.
履歴
登録2019年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20513
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinoblastoma-binding protein 5
B: WD repeat-containing protein 5
C: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
G: Histone H3.2
H: Histone H4
I: Histone H2A type 1
J: Histone H2B 1.1
K: Histone H3.2
M: Histone H2A type 1
N: Histone H2B 1.1
O: DNA (146-MER)
P: DNA (146-MER)
L: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)317,83815
ポリマ－317,38813
非ポリマー4502
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 7種, 11分子 ABCGKHLIMJN

#1: タンパク質 Retinoblastoma-binding protein 5 / RBBP-5 / Retinoblastoma-binding protein RBQ-3


分子量: 59179.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBBP5, RBQ3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15291
#2: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34390.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61964
#3: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed- ...Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 1 / Trithorax-like protein / Zinc finger protein HRX


分子量: 24141.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2A, ALL1, CXXC7, HRX, HTRX, MLL, MLL1, TRX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03164, histone-lysine N-methyltransferase
#4: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#5: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#6: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#7: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

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DNA鎖 , 2種, 2分子 OP

#8: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45138.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#9: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45610.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 2種, 2分子

#10: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RbBP5, WDR5, and MLL1 in complex with the nucleosome
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 64 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.15.2_3472精密化
PHENIX1.15.2_3472精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21114 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00419118
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.588927114
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03963080
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00332419
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.510210967

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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