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万見
- PDB-6j5w: Ligand-triggered allosteric ADP release primes a plant NLR complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j5w
タイトルLigand-triggered allosteric ADP release primes a plant NLR complex
要素
  • Disease resistance RPP13-like protein 4
  • RKS1
キーワードPLANT PROTEIN / ZAR1 / RKS1
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of defense response to bacterium / response to temperature stimulus / regulation of immune response / ADP binding / kinase activity / defense response to Gram-negative bacterium / cell surface receptor signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / defense response to bacterium ...positive regulation of defense response to bacterium / response to temperature stimulus / regulation of immune response / ADP binding / kinase activity / defense response to Gram-negative bacterium / cell surface receptor signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / defense response to bacterium / ATP binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-like kinase WAK-like / Virus X resistance protein-like, coiled-coil domain / Rx, N-terminal / Rx N-terminal domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / Leucine-rich repeat domain superfamily / Protein kinase domain ...Receptor-like kinase WAK-like / Virus X resistance protein-like, coiled-coil domain / Rx, N-terminal / Rx N-terminal domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / Leucine-rich repeat domain superfamily / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Disease resistance RPP13-like protein 4 / Serine/threonine-protein kinase ZRK1 / RKS1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Wang, J.Z. / Wang, J. / Hu, M.J. / Wang, H.W. / Zhou, J.M. / Chai, J.J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31421001 中国
National Natural Science Foundation of China31420103906 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Ligand-triggered allosteric ADP release primes a plant NLR complex.
著者: Jizong Wang / Jia Wang / Meijuan Hu / Shan Wu / Jinfeng Qi / Guoxun Wang / Zhifu Han / Yijun Qi / Ning Gao / Hong-Wei Wang / Jian-Min Zhou / Jijie Chai /
要旨: Pathogen recognition by nucleotide-binding (NB), leucine-rich repeat (LRR) receptors (NLRs) plays roles in plant immunity. The pv. effector AvrAC uridylylates the PBL2 kinase, and the latter (PBL2) ...Pathogen recognition by nucleotide-binding (NB), leucine-rich repeat (LRR) receptors (NLRs) plays roles in plant immunity. The pv. effector AvrAC uridylylates the PBL2 kinase, and the latter (PBL2) acts as a ligand to activate the NLR ZAR1 precomplexed with the RKS1 pseudokinase. Here we report the cryo-electron microscopy structures of ZAR1-RKS1 and ZAR1-RKS1-PBL2 in an inactive and intermediate state, respectively. The ZAR1 domain, compared with animal NLR domains, is differently positioned to sequester ZAR1 in an inactive state. Recognition of PBL2 is exclusively through RKS1, which interacts with ZAR1 PBL2 binding stabilizes the RKS1 activation segment, which sterically blocks ZAR1 adenosine diphosphate (ADP) binding. This engenders a more flexible NB domain without conformational changes in the other ZAR1 domains. Our study provides a structural template for understanding plant NLRs.
履歴
登録2019年1月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.journal_volume ..._audit_author.name / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0683
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: RKS1
A: Disease resistance RPP13-like protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,7343
ポリマ－137,3062
非ポリマー4271
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area5410 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area49150 Å2

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要素

#1: タンパク質 RKS1


分子量: 40142.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At3g57710
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: U5LSK3, UniProt: Q9SVY5*PLUS
#2: タンパク質 Disease resistance RPP13-like protein 4 / Disease resistance protein ZAR1 / Protein HOPZ-ACTIVATED RESISTANCE 1


分子量: 97163.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RPP13L4, ZAR1, At3g50950, F18B3.230
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q38834
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ZAR1-RKS1 with ADP complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.13 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Arabidopsis (植物)
由来(組換発現)生物種: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 0.01 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2.1粒子像選択
4Gctf1.18CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIX1.13モデル精密化
10RELION2.1初期オイラー角割当
11RELION2.1最終オイラー角割当
12RELION2.1分類
13RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2092456
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 148718 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 3TL8

3tl8


Accession code: 3TL8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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