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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6j5u | |||||||||
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タイトル | Ligand-triggered allosteric ADP release primes a plant NLR complex | |||||||||
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![]() | PLANT PROTEIN / ZAR1 / RKS1 / PBL2-UMP | |||||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of defense response to bacterium / Tat protein binding / response to temperature stimulus / regulation of immune response / defense response / ADP binding / kinase activity / defense response to Gram-negative bacterium / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity ...positive regulation of defense response to bacterium / Tat protein binding / response to temperature stimulus / regulation of immune response / defense response / ADP binding / kinase activity / defense response to Gram-negative bacterium / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / cell surface receptor signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / defense response to bacterium / protein serine kinase activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
![]() | Wang, J.Z. / Wang, J. / Meijuan, H. / Wang, H.W. / Zhou, J.M. / Chai, J.J. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Ligand-triggered allosteric ADP release primes a plant NLR complex. 著者: Jizong Wang / Jia Wang / Meijuan Hu / Shan Wu / Jinfeng Qi / Guoxun Wang / Zhifu Han / Yijun Qi / Ning Gao / Hong-Wei Wang / Jian-Min Zhou / Jijie Chai / ![]() ![]() 要旨: Pathogen recognition by nucleotide-binding (NB), leucine-rich repeat (LRR) receptors (NLRs) plays roles in plant immunity. The pv. effector AvrAC uridylylates the PBL2 kinase, and the latter (PBL2) ...Pathogen recognition by nucleotide-binding (NB), leucine-rich repeat (LRR) receptors (NLRs) plays roles in plant immunity. The pv. effector AvrAC uridylylates the PBL2 kinase, and the latter (PBL2) acts as a ligand to activate the NLR ZAR1 precomplexed with the RKS1 pseudokinase. Here we report the cryo-electron microscopy structures of ZAR1-RKS1 and ZAR1-RKS1-PBL2 in an inactive and intermediate state, respectively. The ZAR1 domain, compared with animal NLR domains, is differently positioned to sequester ZAR1 in an inactive state. Recognition of PBL2 is exclusively through RKS1, which interacts with ZAR1 PBL2 binding stabilizes the RKS1 activation segment, which sterically blocks ZAR1 adenosine diphosphate (ADP) binding. This engenders a more flexible NB domain without conformational changes in the other ZAR1 domains. Our study provides a structural template for understanding plant NLRs. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 228 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 173.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 97163.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: RPP13L4, ZAR1, At3g50950, F18B3.230 発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他) 参照: UniProt: Q38834 | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 46356.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: PBL2, APK2A, KIN1, At1g14370, F14L17.14 発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他) 参照: UniProt: O49839, non-specific serine/threonine protein kinase | ||
#3: タンパク質 | 分子量: 40142.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: F15B8.100, Resistance related KinaSe 1, RKS1, At3g57710 発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他) 参照: UniProt: Q9SVY5 | ||
#4: 化合物 | Has protein modification | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: ZAR1-RKS1 with ADP complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.13 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: Insect cell expression vector pTIE1 (その他) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 900 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm / Cs: 0.01 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 3342829 | ||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.9 Å / 粒子像の数: 404311 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3TL8 Accession code: 3TL8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.9 Å |