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- PDB-4d5l: Cryo-EM structures of ribosomal 80S complexes with termination fa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d5l
タイトルCryo-EM structures of ribosomal 80S complexes with termination factors and cricket paralysis virus IRES reveal the IRES in the translocated state
要素
  • (40S RIBOSOMAL PROTEIN ...) x 33
  • 18S RRNA 2
キーワードRIBOSOME / CRPV IRES / TERMINATION / RELEASE FACTORS
機能・相同性
機能・相同性情報


laminin receptor activity / mammalian oogenesis stage / activation-induced cell death of T cells / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / phagocytic cup / ubiquitin ligase inhibitor activity / TOR signaling / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 90S preribosome / T cell proliferation involved in immune response ...laminin receptor activity / mammalian oogenesis stage / activation-induced cell death of T cells / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / phagocytic cup / ubiquitin ligase inhibitor activity / TOR signaling / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 90S preribosome / T cell proliferation involved in immune response / erythrocyte development / translation regulator activity / ribosomal small subunit export from nucleus / cytosolic ribosome / laminin binding / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rough endoplasmic reticulum / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / rescue of stalled ribosome / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / positive regulation of apoptotic signaling pathway / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / cellular response to leukemia inhibitory factor / maturation of SSU-rRNA / placenta development / small-subunit processome / protein kinase C binding / positive regulation of protein-containing complex assembly / G1/S transition of mitotic cell cycle / modification-dependent protein catabolic process / spindle / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / rhythmic process / rRNA processing / protein tag activity / glucose homeostasis / virus receptor activity / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cell body / T cell differentiation in thymus / cytosolic small ribosomal subunit / perikaryon / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / cell differentiation / postsynaptic density / rRNA binding / mitochondrial inner membrane / ribosome / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / translation / positive regulation of protein phosphorylation / ribonucleoprotein complex / positive regulation of apoptotic process / cell division / DNA repair / centrosome / mRNA binding / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / synapse / dendrite / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / protein kinase binding / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ubiquitin-like protein FUBI / : / Ribosomal protein S26e signature. / : / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e ...40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ubiquitin-like protein FUBI / : / Ribosomal protein S26e signature. / : / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S21e signature. / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S12e / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / S27a-like superfamily / 40S Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / : / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S30 / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S7e signature. / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / : / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae signature. / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S27e signature. / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S4e signature. / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / 40S ribosomal protein S4 C-terminus / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S8e, conserved site / Ribosomal protein S8e signature. / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal S17 / Ribosomal protein S6, eukaryotic / Ribosomal protein S4e, N-terminal / RS4NT (NUC023) domain / 40S ribosomal protein S1/3, eukaryotes / Ribosomal S24e conserved site / Ribosomal protein S24e signature. / 40S ribosomal protein S11, N-terminal / Ribosomal_S17 N-terminal / Ribosomal protein S7e / Ribosomal protein S7e / Ribosomal protein S4, KOW domain / Ribosomal protein S4e / Ribosomal protein S4e, central region / Ribosomal protein S4e, central domain superfamily / Ribosomal family S4e / Ribosomal protein S27, zinc-binding domain superfamily / Ribosomal protein S24e / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S24e / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S6e signature. / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S8e / Ribosomal protein S17, archaeal/eukaryotic / Ribosomal protein S28e conserved site / Ribosomal protein S28e signature. / Ribosomal protein S3Ae / Ribosomal S3Ae family / Ribosomal S3Ae family / Ribosomal protein S28e / Ribosomal protein L7, eukaryotic / Ribosomal protein S28e / Ribosomal protein L30, N-terminal / Ribosomal L30 N-terminal domain / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S5/S7, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S13/S15, N-terminal / Ribosomal protein S15P / Ribosomal S13/S15 N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein ...RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Small ribosomal subunit protein eS7 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein eS10 / Ubiquitin-like FUBI-ribosomal protein eS30 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS25 / Small ribosomal subunit protein eS26 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Small ribosomal subunit protein eS8 / Small ribosomal subunit protein eS4 / Small ribosomal subunit protein eS6 / Small ribosomal subunit protein eS21 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein eS10 / Small ribosomal subunit protein uS17 / 40S ribosomal protein S24 / Small ribosomal subunit protein eS17 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS14
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Muhs, M. / Hilal, T. / Mielke, T. / Skabkin, M.A. / Sanbonmatsu, K.Y. / Pestova, T.V. / Spahn, C.M.T.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2015
タイトル: Cryo-EM of ribosomal 80S complexes with termination factors reveals the translocated cricket paralysis virus IRES.
著者: Margarita Muhs / Tarek Hilal / Thorsten Mielke / Maxim A Skabkin / Karissa Y Sanbonmatsu / Tatyana V Pestova / Christian M T Spahn /
要旨: The cricket paralysis virus (CrPV) uses an internal ribosomal entry site (IRES) to hijack the ribosome. In a remarkable RNA-based mechanism involving neither initiation factor nor initiator tRNA, the ...The cricket paralysis virus (CrPV) uses an internal ribosomal entry site (IRES) to hijack the ribosome. In a remarkable RNA-based mechanism involving neither initiation factor nor initiator tRNA, the CrPV IRES jumpstarts translation in the elongation phase from the ribosomal A site. Here, we present cryoelectron microscopy (cryo-EM) maps of 80S⋅CrPV-STOP ⋅ eRF1 ⋅ eRF3 ⋅ GMPPNP and 80S⋅CrPV-STOP ⋅ eRF1 complexes, revealing a previously unseen binding state of the IRES and directly rationalizing that an eEF2-dependent translocation of the IRES is required to allow the first A-site occupation. During this unusual translocation event, the IRES undergoes a pronounced conformational change to a more stretched conformation. At the same time, our structural analysis provides information about the binding modes of eRF1 ⋅ eRF3 ⋅ GMPPNP and eRF1 in a minimal system. It shows that neither eRF3 nor ABCE1 are required for the active conformation of eRF1 at the intersection between eukaryotic termination and recycling.
履歴
登録2014年11月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Database references
改定 2.02017年8月23日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / em_software / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.pdbx_formal_charge / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "IB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "IB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2810
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2810
  • + PDB-4d5n, PDB-4d5y
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: 18S RRNA 2
A: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES26
B: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES27
C: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES28
D: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US14
E: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES30
F: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES31
G: 40S RIBOSOMAL PROTEIN RACK1
H: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES7
I: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES8
J: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US4
K: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES10
L: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US17
M: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES12
N: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US15
O: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US11
P: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US19
Q: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US9
R: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES17
S: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US13
T: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES19
U: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US10
V: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES21
W: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US8
X: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US12
Y: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES24
Z: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES25
a: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US2
b: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES1
c: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US5
d: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US3
e: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES4
f: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US7
g: 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,221,71234
ポリマ－1,221,71234
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

-
RNA鎖 , 1種, 1分子 1

#1: RNA鎖 18S RRNA 2


分子量: 602776.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)

+
40S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 33種, 33分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZabcd...

#2: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES26


分子量: 32883.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TWL4*PLUS
#3: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES27


分子量: 30002.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SS70
#4: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES28


分子量: 31376.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TUT9*PLUS
#5: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US14


分子量: 26729.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TNM3*PLUS
#6: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES30


分子量: 29512.756 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TK17*PLUS
#7: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES31


分子量: 22913.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TFM5
#8: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN RACK1


分子量: 28751.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TM55
#9: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES7


分子量: 22168.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SVB0
#10: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES8


分子量: 24263.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TJW1*PLUS
#11: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US4


分子量: 22641.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: B7NZS8
#12: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES10


分子量: 18933.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TPV3, UniProt: G1T168*PLUS
#13: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US17


分子量: 18468.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TRM4
#14: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES12


分子量: 14538.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SFR8
#15: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US15


分子量: 17259.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SP51
#16: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US11


分子量: 16302.772 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U472*PLUS
#17: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US19


分子量: 17076.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U0Q2*PLUS
#18: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US9


分子量: 16477.377 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SGX4
#19: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES17


分子量: 15578.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TU13*PLUS
#20: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US13


分子量: 17759.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TPG3
#21: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES19


分子量: 16091.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TN62*PLUS
#22: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US10


分子量: 13398.763 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SIZ2
#23: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES21


分子量: 9124.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TM82*PLUS
#24: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US8


分子量: 14865.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TG89
#25: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US12


分子量: 15713.470 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SZ47
#26: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES24


分子量: 15463.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TS40*PLUS
#27: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES25


分子量: 13776.224 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TDB3
#28: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US2


分子量: 13047.532 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TFE8*PLUS
#29: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES1


分子量: 9480.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TZ76
#30: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US5


分子量: 7855.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TIB4
#31: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US3


分子量: 6690.821 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U7M4
#32: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES4


分子量: 6668.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1T8A2*PLUS
#33: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US7


分子量: 18004.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SK22
#34: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES6


分子量: 35115.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SJB4

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詳細

配列の詳細FOLLOWING HUMAN SEQUENCE USED FOR MODELLING: CHAIN A 1 295 UNP P08865 RSSA_HUMAN 1 295 CHAIN C 1 ...FOLLOWING HUMAN SEQUENCE USED FOR MODELLING: CHAIN A 1 295 UNP P08865 RSSA_HUMAN 1 295 CHAIN C 1 293 UNP P15880 RS2_HUMAN 1 293 CHAIN D 1 243 UNP P23396 RS3_HUMAN 1 243 CHAIN E 1 263 UNP P22090 RS4Y1_HUMAN 1 263 CHAIN I 1 208 UNP P62241 RS8_HUMAN 1 208 CHAIN O 1 151 UNP P62263 RS14_HUMAN 1 151 CHAIN P 1 145 UNP P62841 RS15_HUMAN 1 145 CHAIN R 1 135 UNP P08708 RS17_HUMAN 1 135 CHAIN T 1 145 UNP P39019 RS19_HUMAN 1 145 CHAIN V 1 83 UNP P63220 RS21_HUMAN 1 83 CHAIN Y 1 133 UNP P62847 RS24_HUMAN 1 133 CHAIN a 1 115 UNP P62854 RS26_HUMAN 1 115 CHAIN e 1 59 UNP P62861 RS30_HUMAN 1 59

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RIBOSOMAL 80S TERMINATION COMPLEX WITH CRPV IRES-RNA AND ERF1
タイプ: RIBOSOME / 詳細: MICROGRAPH SELECTED FOR ASTIGMATISM AND DRIFT
緩衝液名称: 20 MM TRIS PH 7.5, 100 MM KCL, 1 MM DTT, 2.5 MM MGCL2, 0.5 MM GTP
pH: 7.5
詳細: 20 MM TRIS PH 7.5, 100 MM KCL, 1 MM DTT, 2.5 MM MGCL2, 0.5 MM GTP
試料濃度: 1.38 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2012年4月17日 / 詳細: MINIMAL DOSE SYSTEM
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 39000 X / 倍率（補正後）: 65520 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 366

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2SPARX３次元再構成
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: DEFOCUS GROUP
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: MULTI-REFERENCE TEMPLATE MATCHING / 解像度: 9 Å / 粒子像の数: 109596 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.56 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.56 Å
倍率補正: CROSS- -CORRELATION DENSITIES WITH REFERENCE STRUCTURE
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2810. (DEPOSITION ID: 12907).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY
原子モデル構築PDB-ID: 4CXC

4cxc
PDB 未公開エントリ

精密化最高解像度: 9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数38161 37159 0 0 75320

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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