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- PDB-3j5m: Cryo-EM structure of the BG505 SOSIP.664 HIV-1 Env trimer with 3 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j5m
タイトルCryo-EM structure of the BG505 SOSIP.664 HIV-1 Env trimer with 3 PGV04 Fabs
要素
  • BG505 SOSIP gp120
  • BG505 SOSIP gp41
  • PGV04 heavy chain
  • PGV04 light chain
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / HIV-1 trimeric spike / gp140 / SOSIP / broadly neutralizing antibody / PGV04 / Env / envelope glycoprotein / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.8 Å
データ登録者Lyumkis, D. / Julien, J.-P. / Wilson, I.A. / Ward, A.B.
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: Cryo-EM structure of a fully glycosylated soluble cleaved HIV-1 envelope trimer.
著者: Dmitry Lyumkis / Jean-Philippe Julien / Natalia de Val / Albert Cupo / Clinton S Potter / Per-Johan Klasse / Dennis R Burton / Rogier W Sanders / John P Moore / Bridget Carragher / Ian A Wilson / Andrew B Ward /
要旨: The HIV-1 envelope glycoprotein (Env) trimer contains the receptor binding sites and membrane fusion machinery that introduce the viral genome into the host cell. As the only target for broadly ...The HIV-1 envelope glycoprotein (Env) trimer contains the receptor binding sites and membrane fusion machinery that introduce the viral genome into the host cell. As the only target for broadly neutralizing antibodies (bnAbs), Env is a focus for rational vaccine design. We present a cryo-electron microscopy reconstruction and structural model of a cleaved, soluble Env trimer (termed BG505 SOSIP.664 gp140) in complex with a CD4 binding site (CD4bs) bnAb, PGV04, at 5.8 angstrom resolution. The structure reveals the spatial arrangement of Env components, including the V1/V2, V3, HR1, and HR2 domains, as well as shielding glycans. The structure also provides insights into trimer assembly, gp120-gp41 interactions, and the CD4bs epitope cluster for bnAbs, which covers a more extensive area and defines a more complex site of vulnerability than previously described.
履歴
登録2013年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月8日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5779
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BG505 SOSIP gp120
B: BG505 SOSIP gp41
C: PGV04 light chain
D: PGV04 heavy chain
E: BG505 SOSIP gp120
F: BG505 SOSIP gp41
G: PGV04 light chain
H: PGV04 heavy chain
I: BG505 SOSIP gp120
J: BG505 SOSIP gp41
K: PGV04 light chain
L: PGV04 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)318,91312
ポリマ－318,91312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 BG505 SOSIP gp120


分子量: 53121.105 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 30-504 / 変異: T332N,A501C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: env / 細胞株 (発現宿主): HEK / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q2N0S6
#2: タンパク質 BG505 SOSIP gp41


分子量: 5464.728 Da / 分子数: 3 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: env / 細胞株 (発現宿主): HEK / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 PGV04 light chain


分子量: 23073.822 Da / 分子数: 3 / 断片: Fab / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 抗体 PGV04 heavy chain


分子量: 24644.771 Da / 分子数: 3 / 断片: Fab / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
配列の詳細THE SEQUENCE OF CHAINS B, F, AND J IS ...THE SEQUENCE OF CHAINS B, F, AND J IS AVGIGAVFLGFLGAAGSTMGAASMTLTVQARNLLSGIVQQQSNLLRAPEAQQHLLKLTVWGIKQLQARVLAVERYLRDQQLLGIWGCSGKLICCTNVPWNSSWSNRNLSEIWDNMTWLQWDKEISNYTQIIYGLLEESQNQQEKNEQDLLALD (CONTAINS I559P AND T605C MUTATIONS) BUT ALL RESIDUES ARE MODELED AS ALANINE AND REPORTED AS "UNKNOWN RESIDUE."

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Fully glycosylated BG505 SOSIP.664 Envelope trimer with 3 broadly neutralizing PGV04 FabsCOMPLEXthree SOSIP.664 gp140 subunits (trimeric HIV-1 spike) with 3 PGV04 Fabs0
2BG505 SOSIP.664 HIV-1 Envelope glycoprotein gp1401
3Fragment antigen binding1
分子量値: 0.6 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: TBS / pH: 7.5 / 詳細: TBS
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 mesh C-Flat CF-22-4C, plasma treated for 5 seconds
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: 3 uL sample applied to grid, adsorbed for 30 seconds, blotted, and plunge-frozen in liquid ethane
手法: Specimen was prepared for cryo-EM by applying 3 microliters of sample to a freshly plasma cleaned holey carbon C-flat grid (Protochips, Inc.), allowing the sample to adsorb to the grid for 30 ...手法: Specimen was prepared for cryo-EM by applying 3 microliters of sample to a freshly plasma cleaned holey carbon C-flat grid (Protochips, Inc.), allowing the sample to adsorb to the grid for 30 seconds, followed by blotting with a small piece of filter paper and plunge-freezing into liquid ethane using a manual cryo-plunger in an ambient environment (4 C).

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2013年2月21日 / 詳細: electron counting mode
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 29000 X / 倍率（補正後）: 29000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2 mm
非点収差: objective lens astigmatism was corrected by observing Thon rings with the Leginon software
カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
撮影電子線照射量: 32 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 6355
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1FREALIGN３次元再構成
2Xmipp３次元再構成
CTF補正詳細: Frealign
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成手法: projection matching using a resolution-limited scheme
解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 49572 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.21 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.21 Å
詳細: Final maps were calculated after sorting for the presence of sub-stoichiometrically labeled trimers (Single particle details: reconstructed using a resolution-limited refinement procedure ...詳細: Final maps were calculated after sorting for the presence of sub-stoichiometrically labeled trimers (Single particle details: reconstructed using a resolution-limited refinement procedure implemented in Xmipp and Frealign) (Single particle--Applied symmetry: C3)
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
13SE9

3se9

1
22B4C

2b4c

1
33U2S

3u2s

1
41ENV

1env

1
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20379 0 0 0 20379

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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