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- PDB-4nco: Crystal Structure of the BG505 SOSIP gp140 HIV-1 Env trimer in Co... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4nco | |||||||||
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Title | Crystal Structure of the BG505 SOSIP gp140 HIV-1 Env trimer in Complex with the Broadly Neutralizing Fab PGT122 | |||||||||
![]() |
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![]() | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Type-1 membrane fusion glycoprotein trimer / HIV-1 envelope / gp120 / gp41 / membrane fusion / viral entry / CD4 / CCR5/CXCR4 / broadly neutralizing antibodies / viral surface / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | |||||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Julien, J.-P. / Stanfield, R.L. / Lyumkis, D. / Ward, A.B. / Wilson, I.A. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of a soluble cleaved HIV-1 envelope trimer. Authors: Julien, J.P. / Cupo, A. / Sok, D. / Stanfield, R.L. / Lyumkis, D. / Deller, M.C. / Klasse, P.J. / Burton, D.R. / Sanders, R.W. / Moore, J.P. / Ward, A.B. / Wilson, I.A. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 908.1 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 5 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 5.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 106 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 140 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 6 molecules AEIBFJ
#1: Protein | Mass: 53121.105 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 30-504 / Mutation: T332N,A501C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 6656.196 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: SEE REMARK 999 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Antibody , 2 types, 6 molecules CGKDHL
#3: Antibody | Mass: 22712.082 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: Fab Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #4: Antibody | Mass: 25434.691 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: Fab Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Sugars , 4 types, 48 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | #8: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Details
Sequence details | THE SEQUENCE OF CHAINS B, F, AND J IS ...THE SEQUENCE OF CHAINS B, F, AND J IS AVGIGAVFLG |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 8.56 Å3/Da / Density % sol: 85.6 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 10.5 Details: 0.1 M CAPS, 2 M ammonium sulfate, 0.2 M lithium sulfate, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 4, 2013 |
Radiation | Monochromator: Double crystal cryo-cooled Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 4.7→40 Å / Num. all: 51575 / Num. obs: 51575 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Net I/σ(I): 4.9 |
Reflection shell | Resolution: 4.7→4.8 Å / Redundancy: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2040 / % possible all: 59.4 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRIES 4JY5 AND 3JWD, EMDB ENTRY EMD-5624 Resolution: 4.7→39.892 Å / SU ML: 1.04 / σ(F): 1.43 / Phase error: 48.92 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.7→39.892 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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