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- PDB-3jwd: Structure of HIV-1 gp120 with gp41-Interactive Region: Layered Ar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jwd
タイトルStructure of HIV-1 gp120 with gp41-Interactive Region: Layered Architecture and Basis of Conformational Mobility
要素
  • FAB 48D HEAVY CHAIN
  • FAB 48D LIGHT CHAIN
  • HIV-1 GP120 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
  • T-cell surface glycoprotein CD4
キーワードVIRAL PROTEIN / HIV-1 VIRAL SPIKE / MOLECULAR MOTION / PROTEIN ARCHITECTURE / RECEPTOR-TRIGGERED ENTRY / TYPE 1 FUSION PROTEIN / CELL MEMBRANE / DISULFIDE BOND / GLYCOPROTEIN / HOST-VIRUS INTERACTION / IMMUNE RESPONSE
機能・相同性
機能・相同性情報


helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / response to methamphetamine hydrochloride / maintenance of protein location in cell / cellular response to ionomycin / T cell selection / MHC class II protein binding / positive regulation of kinase activity / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus ...helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / response to methamphetamine hydrochloride / maintenance of protein location in cell / cellular response to ionomycin / T cell selection / MHC class II protein binding / positive regulation of kinase activity / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / interleukin-15-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte differentiation / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Alpha-defensins / regulation of T cell activation / response to vitamin D / extracellular matrix structural constituent / Other interleukin signaling / T cell receptor complex / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of protein kinase activity / regulation of calcium ion transport / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / macrophage differentiation / Generation of second messenger molecules / immunoglobulin binding / T cell differentiation / Co-inhibition by PD-1 / Binding and entry of HIV virion / coreceptor activity / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of calcium-mediated signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / Vpu mediated degradation of CD4 / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / calcium-mediated signaling / positive regulation of protein phosphorylation / MHC class II protein complex binding / transmembrane signaling receptor activity / Downstream TCR signaling / response to estradiol / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / response to ethanol / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / early endosome / positive regulation of viral entry into host cell / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell adhesion / positive regulation of MAPK cascade / immune response / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / lipid binding / symbiont entry into host cell / protein kinase binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / signal transduction / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / HIV Envelope Protein Gp120; Chain G / Human immunodeficiency virus 1, Gp160, envelope glycoprotein / Immunoglobulin ...CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / HIV Envelope Protein Gp120; Chain G / Human immunodeficiency virus 1, Gp160, envelope glycoprotein / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Beta Complex / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface glycoprotein CD4
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Pancera, M. / Majeed, S. / Ban, Y.A. / Chen, L. / Huang, C.C. / Kong, L. / Kwon, Y.D. / Stuckey, J. / Zhou, T. / Robinson, J.E. ...Pancera, M. / Majeed, S. / Ban, Y.A. / Chen, L. / Huang, C.C. / Kong, L. / Kwon, Y.D. / Stuckey, J. / Zhou, T. / Robinson, J.E. / Schief, W.R. / Sodroski, J. / Wyatt, R. / Kwong, P.D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structure of HIV-1 gp120 with gp41-interactive region reveals layered envelope architecture and basis of conformational mobility.
著者: Pancera, M. / Majeed, S. / Ban, Y.E. / Chen, L. / Huang, C.C. / Kong, L. / Kwon, Y.D. / Stuckey, J. / Zhou, T. / Robinson, J.E. / Schief, W.R. / Sodroski, J. / Wyatt, R. / Kwong, P.D.
履歴
登録2009年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 GP120 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
C: T-cell surface glycoprotein CD4
L: FAB 48D LIGHT CHAIN
H: FAB 48D HEAVY CHAIN
B: HIV-1 GP120 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
D: T-cell surface glycoprotein CD4
O: FAB 48D LIGHT CHAIN
P: FAB 48D HEAVY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,99729
ポリマ－218,6108
非ポリマー4,38721
水8,107450
1
A: HIV-1 GP120 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
C: T-cell surface glycoprotein CD4
L: FAB 48D LIGHT CHAIN
H: FAB 48D HEAVY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,51714
ポリマ－109,3054
非ポリマー2,21210
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9880 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area47140 Å2
手法PISA
2
B: HIV-1 GP120 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
D: T-cell surface glycoprotein CD4
O: FAB 48D LIGHT CHAIN
P: FAB 48D HEAVY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,48015
ポリマ－109,3054
非ポリマー2,17511
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10250 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area45700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.112, 172.954, 193.144
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
12
22
32
13
23
33
14
24
34

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A
211CHAIN B AND (RESSEQ 36:74)
311CHAIN B AND (RESSEQ 84:124)
411CHAIN B AND (RESSEQ 198:299)
511CHAIN B AND (RESSEQ 329:394)
611CHAIN B AND (RESSEQ 411:494)
112CHAIN L
212CHAIN O AND (RESSEQ 2:121)
312CHAIN O AND (RESSEQ 129:210)
113CHAIN H
213CHAIN P AND (RESSEQ 1:122)
313CHAIN P AND (RESSEQ 134:213)
114CHAIN C
214CHAIN D AND (RESSEQ 1000:1056)
314CHAIN D AND (RESSEQ 1060:1179)

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 HIV-1 GP120 ENVELOPE GLYCOPROTEIN


分子量: 42117.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: HXBC2 / プラスミド: PMT
発現宿主: DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
#2: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD4 / T-cell surface antigen T4/Leu-3


分子量: 20419.252 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD4
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P01730

-
抗体 , 2種, 4分子 LOHP

#3: 抗体 FAB 48D LIGHT CHAIN


分子量: 23252.756 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
Cell (発現宿主): IMMORTALIZED B-CELL CLONE FUSED WITH A MURINE B-CELL FUSION PARTNER
発現宿主: unidentified herpesvirus (ウイルス)
#4: 抗体 FAB 48D HEAVY CHAIN


分子量: 23515.318 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
Cell (発現宿主): IMMORTALIZED B-CELL CLONE FUSED WITH A MURINE B-CELL FUSION PARTNER
発現宿主: unidentified herpesvirus (ウイルス)

-
糖 , 1種, 19分子

#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 452分子

#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 450 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.26 %
結晶化温度: 293 K / pH: 9.5
詳細: 4.5 % PEG 8000, 01M CHES, pH 9.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年2月2日
放射モノクロメーター: SILICON CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.61→50 Å / Num. obs: 59657 / % possible obs: 69.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 56.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル解像度: 2.61→2.7 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.579 / Mean I/σ(I) obs: 1.38 / Rsym value: 0.475 / % possible all: 17.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
PHENIX(CCI APPS 2007_04_06_1210)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1RZJ, 1RZ7

1rzj

1rz7


解像度: 2.61→43.86 Å
詳細: WHEN REFINING TLS, THE OUTPUT PDB FILE ALWAYS HAS THE ANISOU RECORDS FOR THE ATOMS INVOLVED IN TLS GROUPS. THE ANISOTROPIC B-FACTOR IN ANISOU RECORDS IS THE TOTAL B-FACTOR (B_TLS + B_ ...詳細: WHEN REFINING TLS, THE OUTPUT PDB FILE ALWAYS HAS THE ANISOU RECORDS FOR THE ATOMS INVOLVED IN TLS GROUPS. THE ANISOTROPIC B-FACTOR IN ANISOU RECORDS IS THE TOTAL B-FACTOR (B_TLS + B_INDIVIDUAL). THE ISOTROPIC EQUIVALENT B-FACTOR IN ATOM RECORDS IS THE MEAN OF THE TRACE OF THE ANISOU MATRIX DIVIDED BY 10000 AND MULTIPLIED BY 8*PI^2 AND REPRESENTS THE ISOTROPIC EQUIVALENT OF THE TOTAL B-FACTOR (B_TLS + B_INDIVIDUAL). TO OBTAIN THE INDIVIDUAL B-FACTORS, ONE NEEDS TO COMPUTE THE TLS COMPONENT (B_TLS) USING THE TLS RECORDS IN THE PDB FILE HEADER AND THEN SUBTRACT IT FROM THE TOTAL B-FACTORS (ON THE ANISOU RECORDS).
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 5512 10.13 %
Rwork0.201 --
obs-54419 63.8 %
原子変位パラメータBiso mean: 114.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-34.67 Å20 Å20 Å2
2---1.46 Å20 Å2
3----33.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→43.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14969 0 278 450 15697
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.35
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.1
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプ
11AX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12BX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
13BX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
14BX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
15BX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
16BX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
21LX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22OX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
23OX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
31HX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32PX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
33PX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
41CX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42DX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
43DX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.40550.1046-0.54391.0227-0.18353.6650.0167-0.02140.04550.0982-0.05390.07780.3314-0.31620.02430.1665-0.037-0.03410.25360.02640.352918.387667.7836108.339
22.42041.4338-1.10811.4207-0.61451.66170.1995-0.3008-0.0527-0.0931-0.3524-0.0955-0.36980.10640.06180.4217-0.03910.1160.28240.03140.338323.481886.89886.907
3-0.35150.3888-1.34290.6795-0.35118.08070.31270.00840.10270.0903-0.16030.0459-1.5280.3615-0.14480.5755-0.12830.0970.51530.15470.451422.9129102.988557.1569
42.2579-0.8477-0.65861.3020.34191.2335-0.4689-0.3386-0.29390.52560.10390.00320.79850.04290.33810.7460.30330.14130.32060.05170.348242.789939.998473.569
5-0.0113-0.0725-0.29072.2082-0.24590.51290.34290.34630.28020.0598-0.4737-0.6025-0.16160.06440.08280.65470.16470.2950.67210.41770.761564.033647.735545.0083
61.0367-0.2372-1.93291.80740.53963.15540.52960.59750.1993-1.0437-0.311-0.3895-0.4041-0.8635-0.1790.86020.43480.25310.54730.21930.491233.658959.614466.4946
72.4653-1.5682-3.6443.0204-0.29194.50121.33671.42580.1532-1.3553-0.8512-0.0403-0.3325-2.0523-0.45931.72910.8780.23981.39010.21520.689449.667747.931438.6141
80.8082-1.0161-0.43981.14190.89924.0865-0.02530.113-0.0849-0.08820.1681-0.02750.38691.3077-0.14170.39270.2286-0.05210.85880.01730.580158.714968.3867160.0519
94.72130.09650.3650.86070.11717.75550.0321-0.2276-0.3911-0.0298-0.0382-0.0349-1.34022.292-0.01340.5764-0.19020.06451.11340.04920.411459.680988.6261181.0668
10-0.92621.0460.0977-0.39940.46399.91480.4737-0.14760.11680.34750.31970.0419-0.29610.2206-0.65770.8321-0.0301-0.01981.1634-0.19010.56764.3276103.7747211.0396
111.1883-1.0264-1.4582-3.24210.36262.2339-1.17460.3762-1.0183-0.05140.0549-0.39451.5448-0.37381.15191.7329-0.49820.4290.51120.09151.125524.659251.4166193.0082
120.86472.45660.01965.2244-2.18161.4442-0.0678-0.1321-0.0049-0.60470.49871.21850.4442-0.3901-0.42220.9539-0.0450.31220.88270.22861.7776.548766.3501220.8797
130.3535-0.6464-0.00671.2564-0.02252.7622-0.2561-0.0792-0.03110.89390.10780.33630.37230.62070.1160.70620.16140.17030.48690.16540.680140.046766.4144200.9097
140.832-0.3252-1.14890.18840.50710.8534-0.3012-0.19590.12190.15920.25550.53590.54610.03450.04021.36510.14540.67470.76190.47041.367519.906961.4106227.4791
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 31:501A31 - 501
2X-RAY DIFFRACTION2chain C and resid 1000:1098C1000 - 1098
3X-RAY DIFFRACTION3chain C and resid 1099:1183C1099 - 1183
4X-RAY DIFFRACTION4chain L and resid 1:111L1 - 111
5X-RAY DIFFRACTION5chain L and resid 112:214L112 - 214
6X-RAY DIFFRACTION6chain H and resid 1:128H1 - 128
7X-RAY DIFFRACTION7chain H and resid 129:214H129 - 214
8X-RAY DIFFRACTION8chain B and resid 31:499B31 - 499
9X-RAY DIFFRACTION9chain D and resid 1001:1098D1001 - 1098
10X-RAY DIFFRACTION10chain D and resid 1099:1183D1099 - 1183
11X-RAY DIFFRACTION11chain O and resid 1:111O1 - 111
12X-RAY DIFFRACTION12chain O and resid 112:213O112 - 213
13X-RAY DIFFRACTION13chain P and resid 1:128P1 - 128
14X-RAY DIFFRACTION14chain P and resid 129:212P129 - 212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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