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万見
- PDB-2cgt: GROEL-ADP-gp31 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cgt
タイトルGROEL-ADP-gp31 COMPLEX
要素
  • 60 KDA GROEL
  • CAPSID ASSEMBLY PROTEIN GP31
キーワードCHAPERONE / CHAPERONIN / CELL CYCLE / CELL DIVISION / CAPSID ASSEMBLY / EARLY PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / viral capsid assembly / chaperonin ATPase / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of interferon-alpha production / protein folding chaperone / isomerase activity ...GroEL-GroES complex / viral capsid assembly / chaperonin ATPase / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of interferon-alpha production / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / unfolded protein binding / protein folding / positive regulation of T cell activation / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage T4, Gp31, chaperonin-GroEL / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily ...Bacteriophage T4, Gp31, chaperonin-GroEL / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperonin GroEL / Capsid assembly protein Gp31
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
BACTERIOPHAGE T4 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Clare, D.K. / Bakkes, P.J. / van Heerikhuizen, H. / van der Vies, S.M. / Saibil, H.R.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2006
タイトル: An expanded protein folding cage in the GroEL-gp31 complex.
著者: Daniel K Clare / Patrick J Bakkes / Harm van Heerikhuizen / Saskia M van der Vies / Helen R Saibil /
要旨: Bacteriophage T4 produces a GroES analogue, gp31, which cooperates with the Escherichia coli GroEL to fold its major coat protein gp23. We have used cryo-electron microscopy and image processing to ...Bacteriophage T4 produces a GroES analogue, gp31, which cooperates with the Escherichia coli GroEL to fold its major coat protein gp23. We have used cryo-electron microscopy and image processing to obtain three-dimensional structures of the E.coli chaperonin GroEL complexed with gp31, in the presence of both ATP and ADP. The GroEL-gp31-ADP map has a resolution of 8.2 A, which allows accurate fitting of the GroEL and gp31 crystal structures. Comparison of this fitted structure with that of the GroEL-GroES-ADP structure previously determined by cryo-electron microscopy shows that the folding cage is expanded. The enlarged volume for folding is consistent with the size of the bacteriophage coat protein gp23, which is the major substrate of GroEL-gp31 chaperonin complex. At 56 kDa, gp23 is close to the maximum size limit of a polypeptide that is thought to fit inside the GroEL-GroES folding cage.
履歴
登録2006年3月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Derived calculations / Other ...Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.image_processing_id
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1202
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60 KDA GROEL
B: 60 KDA GROEL
C: 60 KDA GROEL
D: 60 KDA GROEL
E: 60 KDA GROEL
F: 60 KDA GROEL
G: 60 KDA GROEL
H: 60 KDA GROEL
I: 60 KDA GROEL
J: 60 KDA GROEL
K: 60 KDA GROEL
L: 60 KDA GROEL
M: 60 KDA GROEL
N: 60 KDA GROEL
O: CAPSID ASSEMBLY PROTEIN GP31
P: CAPSID ASSEMBLY PROTEIN GP31
Q: CAPSID ASSEMBLY PROTEIN GP31
R: CAPSID ASSEMBLY PROTEIN GP31
S: CAPSID ASSEMBLY PROTEIN GP31
T: CAPSID ASSEMBLY PROTEIN GP31
U: CAPSID ASSEMBLY PROTEIN GP31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)886,29121
ポリマ－886,29121
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
60 KDA GROEL / PROTEIN CPN60 / GROEL PROTEIN


分子量: 57260.504 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A TETRADECAMER ARRANGED AS TWO BACK-TO-BACK HEPTAMERS
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PSL6 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0A6F5
#2: タンパク質
CAPSID ASSEMBLY PROTEIN GP31


分子量: 12091.999 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HEPTAMER / 由来: (組換発現) BACTERIOPHAGE T4 (ファージ) / プラスミド: PAR1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): MC1009 / 参照: UniProt: P17313
配列の詳細RESIDUES 23-46 HAVE BEEN REMOVED FROM THE GP31 STRUCTURE AS THEY WERE IN A DISTORTED CONFORMATION ...RESIDUES 23-46 HAVE BEEN REMOVED FROM THE GP31 STRUCTURE AS THEY WERE IN A DISTORTED CONFORMATION IN THE ORIGINAL CRYSTAL STRUCTURE.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GROEL-GP31-ADP / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 20MM TRIS-HCL, 10MM MGCL, 10MM KCL / pH: 7.4 / 詳細: 20MM TRIS-HCL, 10MM MGCL, 10MM KCL
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: GRIDS WERE BLOTED FOR 2-3 SECONDS AND THEN LEFT TO EQUILIBRATE FOR 2-3 SECONDS AND THEN PLUNGED INTO LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2004年9月28日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 28
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1IMAGIC３次元再構成
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: FULL CORRECTION ON 2D CLASS AVERAGES
対称性点対称性: D7 (2回x7回 2面回転対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 8.2 Å / 粒子像の数: 10300 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.4 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.4 Å
詳細: THE 3 DOMAINS OF TWO GROEL SUBUNITS AND A SINGLE GP31 SUBUNIT WERE DOCKED AS RIGID BODIES INTO THE DENSITY MAP
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11A0N

1a0n

11A0N1PDBexperimental model
21G31

1g31

11G312PDBexperimental model
精密化最高解像度: 8.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 8.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数57953 0 0 0 57953

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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