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- EMDB-42424: CryoEM structure of beta-2-adrenergic receptor in complex with GT... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42424
タイトルCryoEM structure of beta-2-adrenergic receptor in complex with GTP-bound Gs heterotrimer (Class Q)
マップデータstructure of beta-2-adrenergic receptor in complex with GTP-bound Gs heterotrimer (Class Q)
試料
  • 複合体: Complex of beta-2 adrenergic receptor and Gs heterotrimer with GTP
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Beta-2 adrenergic receptor
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: (5R,6R)-6-(methylamino)-5,6,7,8-tetrahydronaphthalene-1,2,5-triol
キーワードGPCR / Adrenergic / Receptor / G protein / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


beta2-adrenergic receptor activity / norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of mini excitatory postsynaptic potential / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / positive regulation of AMPA receptor activity / norepinephrine binding / positive regulation of autophagosome maturation / heat generation / Adrenoceptors / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity ...beta2-adrenergic receptor activity / norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of mini excitatory postsynaptic potential / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / positive regulation of AMPA receptor activity / norepinephrine binding / positive regulation of autophagosome maturation / heat generation / Adrenoceptors / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / negative regulation of smooth muscle contraction / positive regulation of lipophagy / negative regulation of multicellular organism growth / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / response to psychosocial stress / endosome to lysosome transport / adrenergic receptor signaling pathway / diet induced thermogenesis / positive regulation of protein kinase A signaling / neuronal dense core vesicle / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / adenylate cyclase binding / developmental growth / smooth muscle contraction / D1 dopamine receptor binding / intracellular transport / renal water homeostasis / Hedgehog 'off' state / potassium channel regulator activity / bone resorption / positive regulation of bone mineralization / brown fat cell differentiation / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / activation of adenylate cyclase activity / regulation of sodium ion transport / cellular response to glucagon stimulus / adenylate cyclase activator activity / regulation of insulin secretion / response to cold / receptor-mediated endocytosis / trans-Golgi network membrane / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / bone development / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G protein activity / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / platelet aggregation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / cognition / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / sensory perception of taste / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / cellular response to amyloid-beta / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / sensory perception of smell / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / GTPase binding / Clathrin-mediated endocytosis / retina development in camera-type eye / positive regulation of cold-induced thermogenesis / amyloid-beta binding / Ca2+ pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Beta 2 adrenoceptor / Adrenoceptor family / G-protein alpha subunit, group S / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit ...Beta 2 adrenoceptor / Adrenoceptor family / G-protein alpha subunit, group S / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2 adrenergic receptor / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Papasergi-Scott MM / Skiniotis G
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Other government
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Time-resolved cryo-EM of G-protein activation by a GPCR.
著者: Makaía M Papasergi-Scott / Guillermo Pérez-Hernández / Hossein Batebi / Yang Gao / Gözde Eskici / Alpay B Seven / Ouliana Panova / Daniel Hilger / Marina Casiraghi / Feng He / Luis Maul / ...著者: Makaía M Papasergi-Scott / Guillermo Pérez-Hernández / Hossein Batebi / Yang Gao / Gözde Eskici / Alpay B Seven / Ouliana Panova / Daniel Hilger / Marina Casiraghi / Feng He / Luis Maul / Peter Gmeiner / Brian K Kobilka / Peter W Hildebrand / Georgios Skiniotis /
要旨: G-protein-coupled receptors (GPCRs) activate heterotrimeric G proteins by stimulating guanine nucleotide exchange in the Gα subunit. To visualize this mechanism, we developed a time-resolved cryo-EM ...G-protein-coupled receptors (GPCRs) activate heterotrimeric G proteins by stimulating guanine nucleotide exchange in the Gα subunit. To visualize this mechanism, we developed a time-resolved cryo-EM approach that examines the progression of ensembles of pre-steady-state intermediates of a GPCR-G-protein complex. By monitoring the transitions of the stimulatory G protein in complex with the β-adrenergic receptor at short sequential time points after GTP addition, we identified the conformational trajectory underlying G-protein activation and functional dissociation from the receptor. Twenty structures generated from sequential overlapping particle subsets along this trajectory, compared to control structures, provide a high-resolution description of the order of main events driving G-protein activation in response to GTP binding. Structural changes propagate from the nucleotide-binding pocket and extend through the GTPase domain, enacting alterations to Gα switch regions and the α5 helix that weaken the G-protein-receptor interface. Molecular dynamics simulations with late structures in the cryo-EM trajectory support that enhanced ordering of GTP on closure of the α-helical domain against the nucleotide-bound Ras-homology domain correlates with α5 helix destabilization and eventual dissociation of the G protein from the GPCR. These findings also highlight the potential of time-resolved cryo-EM as a tool for mechanistic dissection of GPCR signalling events.
履歴
登録2023年10月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月6日-
マップ公開2024年3月6日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42424.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42424.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 134.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈structure of beta-2-adrenergic receptor in complex with GTP-bound Gs heterotrimer (Class Q)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.87 Å/pix.
x 328 pix.
= 284.606 Å		0.87 Å/pix.
x 328 pix.
= 284.606 Å		0.87 Å/pix.
x 328 pix.
= 284.606 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8677 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.115
最小 - 最大-0.5110024 - 0.8872305
平均 (標準偏差)-0.0001417495 (±0.020094588)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ328328328
Spacing328328328
セルA=B=C: 284.6056 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_42424_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_42424_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_42424_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_42424_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of beta-2 adrenergic receptor and Gs heterotrimer with GTP

全体名称: Complex of beta-2 adrenergic receptor and Gs heterotrimer with GTP
要素
  • 複合体: Complex of beta-2 adrenergic receptor and Gs heterotrimer with GTP
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Beta-2 adrenergic receptor
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: (5R,6R)-6-(methylamino)-5,6,7,8-tetrahydronaphthalene-1,2,5-triol

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超分子 #1: Complex of beta-2 adrenergic receptor and Gs heterotrimer with GTP

超分子名称: Complex of beta-2 adrenergic receptor and Gs heterotrimer with GTP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: Combined datasets of complex plunge frozen at 5 sec, 10 sec, or 17 sec after GTP addition to the sample.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.32616 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGCLGNSKTE DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKSTIVKQM RILHVNGFNG DSEKATKVQD IKNNLKEAI ETIVAAMSNL VPPVELANPE NQFRVDYILS VMNVPDFDFP PEFYEHAKAL WEDEGVRACY ERSNEYQLID C AQYFLDKI ...文字列:
MGCLGNSKTE DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKSTIVKQM RILHVNGFNG DSEKATKVQD IKNNLKEAI ETIVAAMSNL VPPVELANPE NQFRVDYILS VMNVPDFDFP PEFYEHAKAL WEDEGVRACY ERSNEYQLID C AQYFLDKI DVIKQADYVP SDQDLLRCRV LTSGIFETKF QVDKVNFHMF DVGGQRDERR KWIQCFNDVT AIIFVVASSS YN MVIREDN QTNRLQEALN LFKSIWNNRW LRTISVILFL NKQDLLAEKV LAGKSKIEDY FPEFARYTTP EDATPEPGED PRV TRAKYF IRDEFLRIST ASGDGRHYCY PHFTCAVDTE NIRRVFNDCR DIIQRMHLRQ YELL

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.573988 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GSSGSELDQL RQEAEQLKNQ IRDARKACAD ATLSQITNNI DPVGRIQMRT RRTLRGHLAK IYAMHWGTDS RLLVSASQDG KLIIWDSYT TNKVHAIPLR SSWVMTCAYA PSGNYVACGG LDNICSIYNL KTREGNVRVS RELAGHTGYL SCCRFLDDNQ I VTSSGDTT ...文字列:
GSSGSELDQL RQEAEQLKNQ IRDARKACAD ATLSQITNNI DPVGRIQMRT RRTLRGHLAK IYAMHWGTDS RLLVSASQDG KLIIWDSYT TNKVHAIPLR SSWVMTCAYA PSGNYVACGG LDNICSIYNL KTREGNVRVS RELAGHTGYL SCCRFLDDNQ I VTSSGDTT CALWDIETGQ QTTTFTGHTG DVMSLSLAPD TRLFVSGACD ASAKLWDVRE GMCRQTFTGH ESDINAICFF PN GNAFATG SDDATCRLFD LRADQELMTY SHDNIICGIT SVSFSKSGRL LLAGYDDFNC NVWDALKADR AGVLAGHDNR VSC LGVTDD GMAVATGSWD SFLKIWN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.861143 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFCAI L

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #4: Beta-2 adrenergic receptor

分子名称: Beta-2 adrenergic receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.247496 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MKTIIALSYI FCLVFADYKD DDDAMGQPGN GSAFLLAPNR SHAPDHDVTQ QRDEVWVVGM GIVMSLIVLA IVFGNVLVIT AIAKFERLQ TVTNYFITSL ACADLVMGLA VVPFGAAHIL TKTWTFGNFW CEFWTSIDVL CVTASIETLC VIAVDRYFAI T SPFKYQSL ...文字列:
MKTIIALSYI FCLVFADYKD DDDAMGQPGN GSAFLLAPNR SHAPDHDVTQ QRDEVWVVGM GIVMSLIVLA IVFGNVLVIT AIAKFERLQ TVTNYFITSL ACADLVMGLA VVPFGAAHIL TKTWTFGNFW CEFWTSIDVL CVTASIETLC VIAVDRYFAI T SPFKYQSL LTKNKARVII LMVWIVSGLT SFLPIQMHWY RATHQEAINC YAEETCCDFF TNQAYAIASS IVSFYVPLVI MV FVYSRVF QEAKRQLQKI DKSEGRFHVQ NLSQVEQDGR TGHGLRRSSK FCLKEHKALK TLGIIMGTFT LCWLPFFIVN IVH VIQDNL IRKEVYILLN WIGYVNSGFN PLIYCRSPDF RIAFQELLCL RRSSLKAYGN GYSSNGNTGE QSGYHVEQEK ENKL LAEDL PGTEDFVGHQ GTVPSDNIDS QGRNASTNDS LL

UniProtKB: Beta-2 adrenergic receptor

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分子 #5: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #7: (5R,6R)-6-(methylamino)-5,6,7,8-tetrahydronaphthalene-1,2,5-triol

分子名称: (5R,6R)-6-(methylamino)-5,6,7,8-tetrahydronaphthalene-1,2,5-triol
タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: G1I
分子量理論値: 209.242 Da
Chemical component information

ChemComp-G1I:
(5R,6R)-6-(methylamino)-5,6,7,8-tetrahydronaphthalene-1,2,5-triol

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: GTP was added just prior to freezing at 5 sec, 10 sec, or 17 sec before plunging.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: GTP was added just prior to freezing at 5 sec, 10 sec, or 17 sec before plunging..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
詳細: The cryoEM map is the result of combining multiple datasets: cryo-EM imaging of the beta-2AR-Gs + GTP (5 sec) complex was performed on a Titan Krios electron microscope equipped with a K3 ...詳細: The cryoEM map is the result of combining multiple datasets: cryo-EM imaging of the beta-2AR-Gs + GTP (5 sec) complex was performed on a Titan Krios electron microscope equipped with a K3 Summit direct electron detector (Gatan). The microscope was operated at 300 kV accelerating voltage, with a nominal magnification of 105,000x in counting mode resulting in a magnified pixel size of 0.8677 Angstrom. A total exposure of 60.48 electrons/ Angstrom^2 over 63 frames with defocus ranging from -1.0 - -2.0 micrometers was used. Cryo-EM imaging of beta-2AR-Gs + GTP (10 sec) complex was performed on four separate grids over three collection sessions. The microscope was operated at 300 kV accelerating voltage, with a magnification at the camera of 58,679x in counting mode resulting in a magnified pixel size of 0.8521 Angstrom. For the first and second grids, movies were obtained at an exposure rate of 21.13 electrons/Angstrum^2/sec with defocus ranging from -0.4 - -2.0 micrometers. The total exposure time was 2.717 sec over 77 frames per movie stack. For an additional collection of the first grid, movies were obtained at an exposure rate of 20.95 electrons/ Angstrum^2/sec with defocus ranging from -0.4 -2.0 micrometers. The total exposure time was 2.717 sec over 77 frames per movie stack. For the third and fourth grids, movies were obtained at an exposure rate of 30.71 electrons/ Angstrum^2/sec with defocus ranging from -0.5 - -1.6 micrometers. The total exposure time was 2.008 sec over 79 frames per movie stack. Cryo-EM imaging of beta-2AR-Gs + GTP (17 sec) was performed on a Titan Krios equipped with a post-column energy filter, with a magnification of 105,000x in counting mode resulting in a magnified pixel size of 0.8677 Angstrom. Movies were obtained at an exposure rate of 32.46 electrons/Angstrum^2/sec with defocus ranging from -0.4 - -0.9 micrometers. The total exposure time was 1.999 sec over 79 frames per movie stack.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 19918625
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
ソフトウェア - 詳細: Local refinement masking out micelle
詳細: Contribution of each dataset to this refined class: 26.40% 5 sec dataset; 43.40% 10 sec dataset; 30.20% 17 sec dataset
使用した粒子像数: 44775
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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