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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human PRDX4-ErP46 complex | |||||||||
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![]() | Peroxiredoxin-4 / OXIDOREDUCTASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / protein disulfide-isomerase / cellular response to stress / negative regulation of male germ cell proliferation / I-kappaB phosphorylation / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / molecular sequestering activity / thioredoxin peroxidase activity / protein maturation by protein folding / Lysosome Vesicle Biogenesis ...酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / protein disulfide-isomerase / cellular response to stress / negative regulation of male germ cell proliferation / I-kappaB phosphorylation / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / molecular sequestering activity / thioredoxin peroxidase activity / protein maturation by protein folding / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / extracellular matrix organization / lysosomal lumen / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / male gonad development / azurophil granule lumen / protein folding / spermatogenesis / secretory granule lumen / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / molecular adaptor activity / endoplasmic reticulum lumen / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.47 Å | |||||||||
![]() | Su CC / Lyu M | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: High-resolution structural-omics of human liver enzymes. 著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Zhemin Zhang / Masaru Miyagi / Wei Huang / Derek J Taylor / Edward W Yu / ![]() 要旨: We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined ...We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined high-resolution structural information for ten unique human liver enzymes involved in diverse cellular processes. Notably, we determined the structure of the endoplasmic bifunctional protein H6PD, where the N- and C-terminal domains independently possess glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconolactonase enzymatic activity, respectively. We also obtained the structure of heterodimeric human GANAB, an ER glycoprotein quality-control machinery that contains a catalytic α subunit and a noncatalytic β subunit. In addition, we observed a decameric peroxidase, PRDX4, which directly contacts a disulfide isomerase-related protein, ERp46. Structural data suggest that several glycosylations, bound endogenous compounds, and ions associate with these human liver enzymes. These results highlight the importance of cryo-EM in facilitating the elucidation of human organ proteomics at the atomic level. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 97.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.9 KB 16.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() ![]() | 9.9 KB 13.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 103.2 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 103 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.5 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 51.8 MB 95.5 MB 95.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 18.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 23.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8ekyMC ![]() 7uzmC ![]() 8ekwC ![]() 8em2C ![]() 8emrC ![]() 8emsC ![]() 8emtC ![]() 8eneC ![]() 8eojC ![]() 8eorC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Unsharpened map
ファイル | emd_28217_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_28217_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_28217_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : H6PD
全体 | 名称: H6PD |
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要素 |
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-超分子 #1: H6PD
超分子 | 名称: H6PD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Peroxiredoxin-4
分子 | 名称: Peroxiredoxin-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO / EC番号: thioredoxin-dependent peroxiredoxin |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 30.578873 KDa |
配列 | 文字列: MEALPLLAAT TPDHGRHRRL LLLPLLLFLL PAGAVQGWET EERPRTREEE CHFYAGGQVY PGEASRVSVA DHSLHLSKAK ISKPAPYWE GTAVIDGEFK ELKLTDYRGK YLVFFFYPLD FTFVCPTEII AFGDRLEEFR SINTEVVACS VDSQFTHLAW I NTPRRQGG ...文字列: MEALPLLAAT TPDHGRHRRL LLLPLLLFLL PAGAVQGWET EERPRTREEE CHFYAGGQVY PGEASRVSVA DHSLHLSKAK ISKPAPYWE GTAVIDGEFK ELKLTDYRGK YLVFFFYPLD FTFVCPTEII AFGDRLEEFR SINTEVVACS VDSQFTHLAW I NTPRRQGG LGPIRIPLLS DLTHQISKDY GVYLEDSGHT LRGLFIIDDK GILRQITLND LPVGRSVDET LRLVQAFQYT DK HGEVCPA GWKPGSETII PDPAGKLKYF DKLN UniProtKB: Peroxiredoxin-4 |
-分子 #2: Thioredoxin domain-containing protein 5
分子 | 名称: Thioredoxin domain-containing protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO EC番号: 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 47.687727 KDa |
配列 | 文字列: MPARPGRLLP LLARPAALTA LLLLLLGHGG GGRWGARAQE AAAAAADGPP AADGEDGQDP HSKHLYTADM FTHGIQSAAH FVMFFAPWC GHCQRLQPTW NDLGDKYNSM EDAKVYVAKV DCTAHSDVCS AQGVRGYPTL KLFKPGQEAV KYQGPRDFQT L ENWMLQTL ...文字列: MPARPGRLLP LLARPAALTA LLLLLLGHGG GGRWGARAQE AAAAAADGPP AADGEDGQDP HSKHLYTADM FTHGIQSAAH FVMFFAPWC GHCQRLQPTW NDLGDKYNSM EDAKVYVAKV DCTAHSDVCS AQGVRGYPTL KLFKPGQEAV KYQGPRDFQT L ENWMLQTL NEEPVTPEPE VEPPSAPELK QGLYELSASN FELHVAQGDH FIKFFAPWCG HCKALAPTWE QLALGLEHSE TV KIGKVDC TQHYELCSGN QVRGYPTLLW FRDGKKVDQY KGKRDLESLR EYVESQLQRT ETGATETVTP SEAPVLAAEP EAD KGTVLA LTENNFDDTI AEGITFIKFY APWCGHCKTL APTWEELSKK EFPGLAGVKI AEVDCTAERN ICSKYSVRGY PTLL LFRGG KKVSEHSGGR DLDSLHRFVL SQAKDEL UniProtKB: Thioredoxin domain-containing protein 5 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
詳細 | This is from a heterogeneous and impure protein sample. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 29.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | ![]() PDB-8eky: |