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- EMDB-10390: Structure of a human nucleosome at 3.2 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10390
タイトルStructure of a human nucleosome at 3.2 A resolution
マップデータStructure of a human nucleosome at 3.2A
試料
  • 複合体: Nucleosome
    • 複合体: Proteins
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (147-MER)
      • DNA: DNA (147-MER)
キーワードNucleosome / DNA / histones / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization ...negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / RNA Polymerase I Promoter Opening / Inhibition of DNA recombination at telomere / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / G2/M DNA damage checkpoint / Negative Regulation of CDH1 Gene Transcription / NoRC negatively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Meiotic recombination / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / nucleosome / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / heterochromatin formation / nucleosome assembly / antibacterial humoral response / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / HATs acetylate histones / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / killing of cells of another organism / gene expression / defense response to Gram-negative bacterium / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / : / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A ...: / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B type 1-K / Histone H2A type 1-B/E / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Dodonova SO / Zhu F
資金援助 ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
European Research Council693023 ドイツ
European Molecular Biology OrganizationALTF-949-2016 ドイツ
Volkswagen Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Nucleosome-bound SOX2 and SOX11 structures elucidate pioneer factor function.
著者: Svetlana O Dodonova / Fangjie Zhu / Christian Dienemann / Jussi Taipale / Patrick Cramer /
要旨: 'Pioneer' transcription factors are required for stem-cell pluripotency, cell differentiation and cell reprogramming. Pioneer factors can bind nucleosomal DNA to enable gene expression from regions ...'Pioneer' transcription factors are required for stem-cell pluripotency, cell differentiation and cell reprogramming. Pioneer factors can bind nucleosomal DNA to enable gene expression from regions of the genome with closed chromatin. SOX2 is a prominent pioneer factor that is essential for pluripotency and self-renewal of embryonic stem cells. Here we report cryo-electron microscopy structures of the DNA-binding domains of SOX2 and its close homologue SOX11 bound to nucleosomes. The structures show that SOX factors can bind and locally distort DNA at superhelical location 2. The factors also facilitate detachment of terminal nucleosomal DNA from the histone octamer, which increases DNA accessibility. SOX-factor binding to the nucleosome can also lead to a repositioning of the N-terminal tail of histone H4 that includes residue lysine 16. We speculate that this repositioning is incompatible with higher-order nucleosome stacking, which involves contacts of the H4 tail with a neighbouring nucleosome. Our results indicate that pioneer transcription factors can use binding energy to initiate chromatin opening, and thereby facilitate nucleosome remodelling and subsequent transcription.
履歴
登録2019年10月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月30日-
マップ公開2020年4月29日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6t79
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10390.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10390.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of a human nucleosome at 3.2A
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 140 pix.
= 147. Å		1.05 Å/pix.
x 140 pix.
= 147. Å		1.05 Å/pix.
x 140 pix.
= 147. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.025 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.07724066 - 0.16049513
平均 (標準偏差)0.0009965262 (±0.009815395)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 147.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.051.051.05
M x/y/z140140140
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z147.000147.000147.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ350350350
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS140140140
D min/max/mean-0.0770.1600.001

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添付データ

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ハーフマップ: half-map 2, nucleosome

ファイルemd_10390_half_map_1.map
注釈half-map 2, nucleosome
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 1, nucleosome

ファイルemd_10390_half_map_2.map
注釈half-map 1, nucleosome
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nucleosome

全体名称: Nucleosome
要素
  • 複合体: Nucleosome
    • 複合体: Proteins
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (147-MER)
      • DNA: DNA (147-MER)

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超分子 #1: Nucleosome

超分子名称: Nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Nucleosome
分子量理論値: 205 KDa

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超分子 #2: Proteins

超分子名称: Proteins / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4 / 詳細: Proteins
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6 / 詳細: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.389036 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVGLFEDTN LAAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.707277 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHH ENLYFQSNAP WMSGRGKQGG KARAKAKTRS SRAGLQFPVG RVHRLLRKGN YSERVGAGAP VYLAAVLEYL TAEILELAG NAARDNKKTR IIPRHLQLAI RNDEELNKLL GRVTIAQGGV LPNIQAVLLP KKTESHHKAK GK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

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分子 #4: Histone H2B type 1-K

分子名称: Histone H2B type 1-K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.921213 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KAQKKDGKKR KRSRKESYSV YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 1-K

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分子 #5: DNA (147-MER)

分子名称: DNA (147-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.240848 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DA) (DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DT)(DC)(DC)(DG) (DA)(DT)(DC)(DT)(DA)(DA)(DT)(DT)(DT) (DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DG)(DT)(DT)(DA) (DG) (DC)(DG)(DT)(DT)(DA) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DA) (DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DT)(DC)(DC)(DG) (DA)(DT)(DC)(DT)(DA)(DA)(DT)(DT)(DT) (DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DG)(DT)(DT)(DA) (DG) (DC)(DG)(DT)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DT)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DA)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT) (DT)(DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DG) (DT)(DT)(DT) (DA)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG) (DT)(DT)(DC)(DC)(DT)(DT)(DT)(DG)(DT)(DG) (DC)(DG)(DT)(DT) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) (DT)(DA)(DA)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DT)(DC)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DA)(DT)

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分子 #6: DNA (147-MER)

分子名称: DNA (147-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.484273 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DC)(DT)(DT)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DT)(DG) (DT)(DC)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA) (DT) (DT)(DA)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DC)(DT)(DT)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DT)(DG) (DT)(DC)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA) (DT) (DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DA)(DG) (DG)(DA) (DA)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DT) (DA)(DA)(DA)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC) (DG)(DA)(DA)(DA)(DC)(DA) (DA)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DT)(DA)(DG)(DA) (DA)(DT)(DA)(DG) (DT)(DA)(DT)(DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DA)(DA)(DA) (DC)(DA)(DT)(DA)(DA) (DA)(DT)(DT)(DA) (DG)(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DA)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DT)(DC)(DG) (DT)(DG)(DT) (DA)(DG)(DA)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
30.0 mMNaCl
1.0 mMEDTA
2.0 mMDTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa / 詳細: 0.39 mB, 25 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: The sample was applied onto glow-discharged Quantifoil holey carbon grids. The grids were blotted from both sides for 5-10 seconds at 16*C in a chamber at 100% humidity and plunge-frozen into ...詳細: The sample was applied onto glow-discharged Quantifoil holey carbon grids. The grids were blotted from both sides for 5-10 seconds at 16*C in a chamber at 100% humidity and plunge-frozen into liquid ethane using a manual plunger..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 30 eV
詳細At least 50% of the data were collected at 25* stage tilt in order to partially compensate for preferred orientation of particles on the grid, and to improve angular distribution.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 1.125 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: The initial reference from the free-nucleosome set was obtained ab initio in cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 368270
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6fq5


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 75
得られたモデル

PDB-6t79:
Structure of a human nucleosome at 3.2 A resolution

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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