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- EMDB-30239: The cryo-EM structure of CENP-A nucleosome in complex with the ph... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30239
タイトルThe cryo-EM structure of CENP-A nucleosome in complex with the phosphorylated CENP-C
マップデータ
試料
  • 複合体: CENP-A nucleosome in complex with CENP-C C-terminal and CNEP-N N-terminal domain
    • 複合体: Histone H3,Histone H3-like centromeric protein A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2,Histone H3-like centromeric protein A
    • 複合体: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • 複合体: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • 複合体: Histone H2B type 1-J
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • 複合体: DNA (145-mer)
      • DNA: DNA (145-MER)
      • DNA: DNA (145-MER)
    • 複合体: Maltodextrin-binding protein,LINKER PEPTIDE,CENP-C
      • タンパク質・ペプチド: Maltose Binding Protein tag, linker,CENP-C
キーワードCENP-A nucleosome / CENP-C / CENP-N / complex / kinetochore / NUCLEAR PROTEIN / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / : / HATs acetylate histones / Transcriptional regulation by small RNAs / : / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / : / HATs acetylate histones / Transcriptional regulation by small RNAs / : / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Estrogen-dependent gene expression / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / CENP-A containing chromatin assembly / centromeric DNA binding / kinetochore assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / condensed chromosome, centromeric region / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / pericentric heterochromatin / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / RNA Polymerase I Promoter Opening / Inhibition of DNA recombination at telomere / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / cell chemotaxis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / kinetochore / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Meiotic recombination / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / antibacterial humoral response / heterochromatin formation / nucleosome / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / outer membrane-bounded periplasmic space / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs
類似検索 - 分子機能
Kinetochore assembly subunit CENP-C, N-terminal domain / Kinetochore assembly subunit CENP-C N-terminal / Mif2/CENP-C cupin domain / Centromere protein C/Mif2/cnp3 / Mif2/CENP-C like / RmlC-like cupin domain superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein ...Kinetochore assembly subunit CENP-C, N-terminal domain / Kinetochore assembly subunit CENP-C N-terminal / Mif2/CENP-C cupin domain / Centromere protein C/Mif2/cnp3 / Mif2/CENP-C like / RmlC-like cupin domain superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / RmlC-like jelly roll fold / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Centromere protein C / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H3-like centromeric protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ) / Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Ariyoshi M / Makino F
資金援助 日本, 3件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)25221106 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)0101020 日本
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of the CENP-A nucleosome in complex with phosphorylated CENP-C.
著者: Mariko Ariyoshi / Fumiaki Makino / Reito Watanabe / Reiko Nakagawa / Takayuki Kato / Keiichi Namba / Yasuhiro Arimura / Risa Fujita / Hitoshi Kurumizaka / Ei-Ichi Okumura / Masatoshi Hara / Tatsuo Fukagawa /
要旨: The CENP-A nucleosome is a key structure for kinetochore assembly. Once the CENP-A nucleosome is established in the centromere, additional proteins recognize the CENP-A nucleosome to form a ...The CENP-A nucleosome is a key structure for kinetochore assembly. Once the CENP-A nucleosome is established in the centromere, additional proteins recognize the CENP-A nucleosome to form a kinetochore. CENP-C and CENP-N are CENP-A binding proteins. We previously demonstrated that vertebrate CENP-C binding to the CENP-A nucleosome is regulated by CDK1-mediated CENP-C phosphorylation. However, it is still unknown how the phosphorylation of CENP-C regulates its binding to CENP-A. It is also not completely understood how and whether CENP-C and CENP-N act together on the CENP-A nucleosome. Here, using cryo-electron microscopy (cryo-EM) in combination with biochemical approaches, we reveal a stable CENP-A nucleosome-binding mode of CENP-C through unique regions. The chicken CENP-C structure bound to the CENP-A nucleosome is stabilized by an intramolecular link through the phosphorylated CENP-C residue. The stable CENP-A-CENP-C complex excludes CENP-N from the CENP-A nucleosome. These findings provide mechanistic insights into the dynamic kinetochore assembly regulated by CDK1-mediated CENP-C phosphorylation.
履歴
登録2020年4月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月10日-
マップ公開2021年2月10日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7by0
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30239.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30239.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 36.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 212 pix.
= 233.2 Å		1.1 Å/pix.
x 212 pix.
= 233.2 Å		1.1 Å/pix.
x 212 pix.
= 233.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.014886745 - 0.062209412
平均 (標準偏差)0.00071005005 (±0.0038530612)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ212212212
Spacing212212212
セルA=B=C: 233.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z212212212
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z233.200233.200233.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS212212212
D min/max/mean-0.0150.0620.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CENP-A nucleosome in complex with CENP-C C-terminal and CNEP-N N-...

全体名称: CENP-A nucleosome in complex with CENP-C C-terminal and CNEP-N N-terminal domain
要素
  • 複合体: CENP-A nucleosome in complex with CENP-C C-terminal and CNEP-N N-terminal domain
    • 複合体: Histone H3,Histone H3-like centromeric protein A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2,Histone H3-like centromeric protein A
    • 複合体: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • 複合体: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • 複合体: Histone H2B type 1-J
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • 複合体: DNA (145-mer)
      • DNA: DNA (145-MER)
      • DNA: DNA (145-MER)
    • 複合体: Maltodextrin-binding protein,LINKER PEPTIDE,CENP-C
      • タンパク質・ペプチド: Maltose Binding Protein tag, linker,CENP-C

+
超分子 #1: CENP-A nucleosome in complex with CENP-C C-terminal and CNEP-N N-...

超分子名称: CENP-A nucleosome in complex with CENP-C C-terminal and CNEP-N N-terminal domain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 330 KDa

+
超分子 #2: Histone H3,Histone H3-like centromeric protein A

超分子名称: Histone H3,Histone H3-like centromeric protein A / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Histone H4

超分子名称: Histone H4 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: Histone H2A type 1-B/E

超分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #5: Histone H2B type 1-J

超分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

+
超分子 #6: DNA (145-mer)

超分子名称: DNA (145-mer) / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6

+
超分子 #7: Maltodextrin-binding protein,LINKER PEPTIDE,CENP-C

超分子名称: Maltodextrin-binding protein,LINKER PEPTIDE,CENP-C / タイプ: complex / ID: 7 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7

+
分子 #1: Histone H3.2,Histone H3-like centromeric protein A

分子名称: Histone H3.2,Histone H3-like centromeric protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: chimeric protein of chicken Histone H3.2 (RESIDUES 1-64) and chicken CENP-C (RESIDUES 65-141, UNP RESIDUES 55-131)
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 16.089938 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRRQPFAR VVREICLLFT RGVDYRWQA MALLALQEAA EAFLVHLLED AYLCSLHARR VTLYPKDLQL ARRLRGLQGE GF

UniProtKB: Histone H3-like centromeric protein A

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.337374 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.165551 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY SERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQAVLLPK KTESHHKAKG K

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

+
分子 #4: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.935239 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KAQKKDGKKR KRSRKESYSI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 1-J

+
分子 #7: Maltose Binding Protein tag, linker,CENP-C

分子名称: Maltose Binding Protein tag, linker,CENP-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7
詳細: fusion protein of N-terminal MBP (RESIDUES 201-600), linkers, and the phosphorylated C-terminal chicken CNPE-C (RESIDUES 612-864, UNP RESIDUES 601-853)
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 73.796312 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE LKAKGKSALM FNLQEPYFTW P LIAADGGY ...文字列:
MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE LKAKGKSALM FNLQEPYFTW P LIAADGGY AFKYENGKYD IKDVGVDNAG AKAGLTFLVD LIKNKHMNAD TDYSIAEAAF NKGETAMTIN GPWAWSNIDT SK VNYGVTV LPTFKGQPSK PFVGVLSAGI NAASPNKELA KEFLENYLLT DEGLEAVNKD KPLGAVALKS YEEELVKDPR IAA TMENAQ KGEIMPNIPQ MSAFWYAVRT AVINAASGRQ TVDEALKDAQ TNSSSNNNNN NNNNNLGIEG RISHMSMGGR DIVE VLEHS EKYTSPSKHC EENNESSDNS EDLHCQIKNL LSDEIGRQKI VLPSN(TPO)PNVR RTKRIRLKPL EYWRGERVTY T LKPSGRLL ISGIAGAEAE PHMKNKLKSR HKKKRAKTRS EVVKCLDIPL ADASKPTSIV DPVTNQEVLL ECINSGSSHS CF FEDESIK VYKSLNTSDF AAGKLILKPL KEKGHQFVHM DTIAFYVIRG QIITTLHKTS YYLTSGDYFY VPAGNGYNIR NLL NEESVL HFTQLKNDRP LAGSVLSGSS SP

UniProtKB: Centromere protein C

+
分子 #5: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.520383 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DG) (DA)(DT)

+
分子 #6: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.99166 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT)(DG) (DA)(DT)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMNaClsodium chloride
2.0 mMC4H10O2S2DTT
1.0 mMC10H16N2O8EDTA
0.1 %C32H58N2O7SCHAPS
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: MOLYBDENUM / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 200
温度最低: 80.0 K / 最高: 80.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 撮影したグリッド数: 5 / 実像数: 5346 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 1.2 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 150.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: -7.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: -0.5 µm / 倍率（補正後）: 45454 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.4 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 343497
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8140

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08) / 使用した粒子像数: 38542
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
最終 3次元分類クラス数: 5 / 平均メンバー数/クラス: 50000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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