[日本語] English
万見
- PDB-7vnq: Structure of human KCNQ4-ML213 complex in nanodisc -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vnq
タイトルStructure of human KCNQ4-ML213 complex in nanodisc
要素
  • Calmodulin-3
  • Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4,Maltodextrin-binding protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / KCNQ4 / ML213 / cryo-EM / nanodisc
機能・相同性
機能・相同性情報


transporter inhibitor activity / : / Voltage gated Potassium channels / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / inner ear morphogenesis / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / regulation of synaptic vesicle exocytosis ...transporter inhibitor activity / : / Voltage gated Potassium channels / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / inner ear morphogenesis / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / regulation of synaptic vesicle exocytosis / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / calcineurin-mediated signaling / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / adenylate cyclase binding / protein phosphatase activator activity / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / voltage-gated potassium channel activity / regulation of synaptic vesicle endocytosis / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / potassium channel activity / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / catalytic complex / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / substantia nigra development / regulation of heart rate / basal plasma membrane / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / regulation of cytokinesis / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / potassium ion transport / sensory perception of sound / response to calcium ion / G2/M transition of mitotic cell cycle / Schaffer collateral - CA1 synapse / mitochondrial membrane / spindle pole / calcium-dependent protein binding / long-term synaptic potentiation / myelin sheath / synaptic vesicle membrane / outer membrane-bounded periplasmic space / growth cone / sperm midpiece / vesicle / transmembrane transporter binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / calcium ion binding / centrosome / protein kinase binding / protein-containing complex / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / EF-hand / Bacterial extracellular solute-binding protein / : / Recoverin; domain 1 ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / EF-hand / Bacterial extracellular solute-binding protein / : / Recoverin; domain 1 / Bacterial extracellular solute-binding protein / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7YV / : / Maltodextrin-binding protein / Calmodulin-3 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Xu, F. / Zheng, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0507000 中国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2022
タイトル: Structural insights into the lipid and ligand regulation of a human neuronal KCNQ channel.
著者: You Zheng / Heng Liu / Yuxin Chen / Shaowei Dong / Fang Wang / Shengyi Wang / Geng-Lin Li / Yilai Shu / Fei Xu /
要旨: The KCNQ family (KCNQ1-KCNQ5) of voltage-gated potassium channels plays critical roles in many physiological and pathological processes. It is known that the channel opening of all KCNQs relies on ...The KCNQ family (KCNQ1-KCNQ5) of voltage-gated potassium channels plays critical roles in many physiological and pathological processes. It is known that the channel opening of all KCNQs relies on the signaling lipid molecule phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2). However, the molecular mechanism of PIP2 in modulating the opening of the four neuronal KCNQ channels (KCNQ2-KCNQ5), which are essential for regulating neuronal excitability, remains largely elusive. Here, we report the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of human KCNQ4 determined in complex with the activator ML213 in the absence or presence of PIP2. Two PIP2 molecules are identified in the open-state structure of KCNQ4, which act as a bridge to couple the voltage-sensing domain (VSD) and pore domain (PD) of KCNQ4 leading to the channel opening. Our findings reveal the binding sites and activation mechanisms of ML213 and PIP2 for neuronal KCNQ channels, providing a framework for therapeutic intervention targeting on these important channels.
履歴
登録2021年10月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-32045
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-32045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4,Maltodextrin-binding protein
B: Calmodulin-3
C: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4,Maltodextrin-binding protein
D: Calmodulin-3
E: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4,Maltodextrin-binding protein
F: Calmodulin-3
G: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4,Maltodextrin-binding protein
H: Calmodulin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)534,72215
ポリマ－533,5768
非ポリマー1,1477
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4,Maltodextrin-binding protein / KQT-like 4 / Potassium channel subunit alpha KvLQT4 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.4


分子量: 116541.383 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4, linker, and Maltodextrin-binding protein
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Escherichia coli (strain B / BL21-DE3) (大腸菌)
遺伝子: KCNQ4, ECBD_4002 / 株: B / BL21-DE3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56696, UniProt: A0A140NCD0
#2: タンパク質
Calmodulin-3


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DP25
#3: 化合物
ChemComp-7YV / (1S,2S,4R)-N-(2,4,6-trimethylphenyl)bicyclo[2.2.1]heptane-2-carboxamid


分子量: 257.371 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H23NO
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: KCNQ4-ML213 complex in nanodisc / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DARK FIELD
撮影電子線照射量: 16.8 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 69573 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る