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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7r9m | |||||||||||||||
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タイトル | Methanococcus maripaludis chaperonin, closed conformation 2 | |||||||||||||||
![]() | Chaperonin | |||||||||||||||
![]() | CHAPERONE / Open conformation | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() chaperonin-containing T-complex / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | |||||||||||||||
![]() | Zhao, Y. / Schmid, M. / Frydman, J. / Chiu, W. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: CryoEM reveals the stochastic nature of individual ATP binding events in a group II chaperonin. 著者: Yanyan Zhao / Michael F Schmid / Judith Frydman / Wah Chiu / ![]() 要旨: Chaperonins are homo- or hetero-oligomeric complexes that use ATP binding and hydrolysis to facilitate protein folding. ATP hydrolysis exhibits both positive and negative cooperativity. The mechanism ...Chaperonins are homo- or hetero-oligomeric complexes that use ATP binding and hydrolysis to facilitate protein folding. ATP hydrolysis exhibits both positive and negative cooperativity. The mechanism by which chaperonins coordinate ATP utilization in their multiple subunits remains unclear. Here we use cryoEM to study ATP binding in the homo-oligomeric archaeal chaperonin from Methanococcus maripaludis (MmCpn), consisting of two stacked rings composed of eight identical subunits each. Using a series of image classification steps, we obtained different structural snapshots of individual chaperonins undergoing the nucleotide binding process. We identified nucleotide-bound and free states of individual subunits in each chaperonin, allowing us to determine the ATP occupancy state of each MmCpn particle. We observe distinctive tertiary and quaternary structures reflecting variations in nucleotide occupancy and subunit conformations in each chaperonin complex. Detailed analysis of the nucleotide distribution in each MmCpn complex indicates that individual ATP binding events occur in a statistically random manner for MmCpn, both within and across the rings. Our findings illustrate the power of cryoEM to characterize a biochemical property of multi-subunit ligand binding cooperativity at the individual particle level. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 170.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 136.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 24329MC ![]() 7r9eC ![]() 7r9hC ![]() 7r9iC ![]() 7r9jC ![]() 7r9kC ![]() 7r9oC ![]() 7r9uC ![]() 7rakC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 48.4 Data #1: aligned particle image [picked particles - single frame - processed]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 54372.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: MmCpn / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 1 MDa |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY |
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3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 233000 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |