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万見
- PDB-6vwj: Leg region of the closed conformation of the human type 1 insulin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vwj
タイトルLeg region of the closed conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II
要素Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain
キーワードSIGNALING PROTEIN / Type 1 insulin-like growth factor receptor / Insulin-like growth factor II / ectodomain receptor / tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / negative regulation of muscle cell apoptotic process ...cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / negative regulation of muscle cell apoptotic process / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of DNA metabolic process / protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / cellular response to zinc ion starvation / cellular response to aldosterone / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / insulin receptor complex / cellular response to testosterone stimulus / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / transcytosis / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / response to alkaloid / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Oxidative Stress Induced Senescence / positive regulation of protein-containing complex disassembly / cellular response to angiotensin / dendritic spine maintenance / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / response to L-glutamate / insulin binding / negative regulation of MAPK cascade / establishment of cell polarity / positive regulation of axon regeneration / amyloid-beta clearance / positive regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of cytokinesis / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of JNK cascade / insulin receptor substrate binding / estrous cycle / G-protein alpha-subunit binding / response to vitamin E / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / SHC-related events triggered by IGF1R / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / amino acid biosynthetic process / phosphatidylinositol 3-kinase binding / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / T-tubule / cellular response to amino acid starvation / cerebellum development / cellular response to dexamethasone stimulus / axonogenesis / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / caveola / cellular response to estradiol stimulus / hippocampus development / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / response to nicotine / insulin receptor binding / receptor protein-tyrosine kinase / cellular response to mechanical stimulus / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to amyloid-beta / : / cellular senescence / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein tyrosine kinase activity / response to ethanol / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / immune response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / axon / intracellular membrane-bounded organelle / neuronal cell body
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain ...Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.21 Å
データ登録者Xu, Y. / Kirk, N.S. / Lawrence, M.C. / Croll, T.I.
資金援助 オーストラリア, 英国, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1128553 オーストラリア
Wellcome Trust209407/Z/17/ 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: How IGF-II Binds to the Human Type 1 Insulin-like Growth Factor Receptor.
著者: Yibin Xu / Nicholas S Kirk / Hariprasad Venugopal / Mai B Margetts / Tristan I Croll / Jarrod J Sandow / Andrew I Webb / Carlie A Delaine / Briony E Forbes / Michael C Lawrence /
要旨: Human type 1 insulin-like growth factor receptor (IGF-1R) signals chiefly in response to the binding of insulin-like growth factor I. Relatively little is known about the role of insulin-like growth ...Human type 1 insulin-like growth factor receptor (IGF-1R) signals chiefly in response to the binding of insulin-like growth factor I. Relatively little is known about the role of insulin-like growth factor II signaling via IGF-1R, despite the affinity of insulin-like growth factor II for IGF-1R being within an order of magnitude of that of insulin-like growth factor I. Here, we describe the cryoelectron microscopy structure of insulin-like growth factor II bound to a leucine-zipper-stabilized IGF-1R ectodomain, determined in two conformations to a maximum average resolution of 3.2 Å. The two conformations differ in the relative separation of their respective points of membrane entry, and comparison with the structure of insulin-like growth factor I bound to IGF-1R reveals long-suspected differences in the way in which the critical C domain of the respective growth factors interact with IGF-1R.
履歴
登録2020年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-21418
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21418
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain
B: Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,8742
ポリマ－217,8742
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, All components were present in the map
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2710 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area41620 Å2

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要素

#1: タンパク質 Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain / Insulin-like growth factor I receptor / IGF-I receptor / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 108937.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: IGF1R, GCN4, AAS3, ARG9, YEL009C / プラスミド: pEE14 / 株: ATCC 204508 / S288c / 細胞株 (発現宿主): CHO-K1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08069, UniProt: P03069, receptor protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Leg region of the open-leg conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.25 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
124.8 mMTris-HCl1
2137 mMNaCl1
32.7 mMKCl1
40.02 %NaN31
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: IGFII:IGF-1R molar ratio 1.5:1
試料支持詳細: 15mA current / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4585
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.16_3549+SVN精密化
PHENIX1.16_3549+SVN精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
9PHENIX1.16モデル精密化
10cryoSPARC2.11初期オイラー角割当
11cryoSPARC2.11最終オイラー角割当
12cryoSPARC2.11分類
13cryoSPARC2.11３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2057701
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 108899 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: UCSF Chimera was used for the initial fitting and ISOLDE v 1.03b was using for flexible fitting.
原子モデル構築PDB-ID: 5U8R

5u8r

精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 139.51 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003811958
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.803421558
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0544874
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00491785
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.37034899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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