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万見
- PDB-6v9i: cryo-EM structure of Cullin5 bound to RING-box protein 2 (Cul5-Rbx2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v9i
タイトルcryo-EM structure of Cullin5 bound to RING-box protein 2 (Cul5-Rbx2)
要素
  • Immunoglobulin G-binding protein G,Cullin-5
  • RING-box protein 2
キーワードLIGASE / E3 Ubiquitin Ligase / RING-box protein
機能・相同性
機能・相同性情報


radial glia guided migration of Purkinje cell / cerebral cortex radially oriented cell migration / ERBB2 signaling pathway / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cullin-RING ubiquitin ligase complex / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / IgG binding / Cul5-RING ubiquitin ligase complex ...radial glia guided migration of Purkinje cell / cerebral cortex radially oriented cell migration / ERBB2 signaling pathway / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cullin-RING ubiquitin ligase complex / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / IgG binding / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / apoptotic mitochondrial changes / site of DNA damage / cullin family protein binding / intrinsic apoptotic signaling pathway / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / calcium channel activity / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / Downregulation of ERBB2 signaling / G1/S transition of mitotic cell cycle / ubiquitin-protein transferase activity / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein-macromolecule adaptor activity / Neddylation / signaling receptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. ...IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G / Cullin-5 / RING-box protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. group G (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.2 Å
データ登録者Komives, E.A. / Lumpkin, R.J. / Baker, R.W. / Leschziner, A.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1817774 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structure and dynamics of the ASB9 CUL-RING E3 Ligase.
著者: Ryan J Lumpkin / Richard W Baker / Andres E Leschziner / Elizabeth A Komives /
要旨: The Cullin 5 (CUL5) Ring E3 ligase uses adaptors Elongins B and C (ELOB/C) to bind different SOCS-box-containing substrate receptors, determining the substrate specificity of the ligase. The 18- ...The Cullin 5 (CUL5) Ring E3 ligase uses adaptors Elongins B and C (ELOB/C) to bind different SOCS-box-containing substrate receptors, determining the substrate specificity of the ligase. The 18-member ankyrin and SOCS box (ASB) family is the largest substrate receptor family. Here we report cryo-EM data for the substrate, creatine kinase (CKB) bound to ASB9-ELOB/C, and for full-length CUL5 bound to the RING protein, RBX2, which binds various E2s. To date, no full structures are available either for a substrate-bound ASB nor for CUL5. Hydrogen-deuterium exchange (HDX-MS) mapped onto a full structural model of the ligase revealed long-range allostery extending from the substrate through CUL5. We propose a revised allosteric mechanism for how CUL-E3 ligases function. ASB9 and CUL5 behave as rigid rods, connected through a hinge provided by ELOB/C transmitting long-range allosteric crosstalk from the substrate through CUL5 to the RBX2 flexible linker.
履歴
登録2019年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21121
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Immunoglobulin G-binding protein G,Cullin-5
R: RING-box protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,3745
ポリマ－113,1782
非ポリマー1963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein G,Cullin-5 / IgG-binding protein G / CUL-5 / Vasopressin-activated calcium-mobilizing receptor 1 / VACM-1


分子量: 100456.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. group G (バクテリア), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: spg, CUL5, VACM1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P06654, UniProt: Q93034
#2: タンパク質 RING-box protein 2 / Rbx2 / RING finger protein 7 / Sensitive to apoptosis gene protein


分子量: 12721.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rnf7, Rbx2, Sag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WTZ1
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: cryo-EM structure of Cullin5 bound to RING-box protein 2 (Cul5-Rbx2)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.1 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 4 second blot time, blot force 20

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 36000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 59 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon3.3画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9Rosettaモデル精密化
13cryoSPARC2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 5.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46877 / 詳細: Non-uniform refinement in cryoSPARC v2 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
14JGH

4jgh

1
23DPL

3dpl

1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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