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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6riu | ||||||
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タイトル | C-terminal domain of TssA protein from T6SS of Vibrio cholerae. | ||||||
![]() | Type VI secretion system protein TssA | ||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / T6SS / Vibrio / TssA / cap | ||||||
機能・相同性 | Type VI secretion system-associated, VCA0119 / Type VI secretion, EvfE, EvfF, ImpA, BimE, VC_A0119, VasJ / ImpA, N-terminal / ImpA, N-terminal, type VI secretion system / Type VI secretion system protein TssA / ImpA_N domain-containing protein![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | ||||||
![]() | Nazarov, S. / Basler, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Diverse roles of TssA-like proteins in the assembly of bacterial type VI secretion systems. 著者: Johannes Paul Schneider / Sergey Nazarov / Ricardo Adaixo / Martina Liuzzo / Peter David Ringel / Henning Stahlberg / Marek Basler / ![]() 要旨: Protein translocation by the bacterial type VI secretion system (T6SS) is driven by a rapid contraction of a sheath assembled around a tube with associated effectors. Here, we show that TssA-like or ...Protein translocation by the bacterial type VI secretion system (T6SS) is driven by a rapid contraction of a sheath assembled around a tube with associated effectors. Here, we show that TssA-like or TagA-like proteins with a conserved N-terminal domain and varying C-terminal domains can be grouped into at least three distinct classes based on their role in sheath assembly. The proteins of the first class increase speed and frequency of sheath assembly and form a stable dodecamer at the distal end of a polymerizing sheath. The proteins of the second class localize to the cell membrane and block sheath polymerization upon extension across the cell. This prevents excessive sheath polymerization and bending, which may result in sheath destabilization and detachment from its membrane anchor and thus result in failed secretion. The third class of these proteins localizes to the baseplate and is required for initiation of sheath assembly. Our work shows that while various proteins share a conserved N-terminal domain, their roles in T6SS biogenesis are fundamentally different. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 84 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 56.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 981.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 981.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 25 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 33.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4898MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 1.3 TB Data #1: Frame-averaged micrographs of TssA protein from T6SS of Vibrio cholerae [micrographs - single frame] Data #2: Aligned multi-frame micrographs of TssA protein from T6SS of Vibrio cholerae [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 53102.793 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A023PTF2, UniProt: Q9KN46*PLUS |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. | ||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 293 K / 詳細: Leica EM GP2 |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 2963 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | |||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 261412 | |||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C6 (6回回転対称) | |||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 31781 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6G7C PDB chain-ID: A / Accession code: 6G7C / Pdb chain residue range: 388-474 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |