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- PDB-6owt: Structure of SIVsmm Nef and SMM tetherin bound to the clathrin ad... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6owt
タイトルStructure of SIVsmm Nef and SMM tetherin bound to the clathrin adaptor AP-2 complex
要素
  • AP-2 complex subunit alpha
  • AP-2 complex subunit beta
  • AP-2 complex subunit sigma
  • Adaptor protein complex AP-2, mu1
  • Tetherin,Protein Nef
キーワードPROTEIN TRANSPORT / AP / HIV / Nef / trafficking / viral restriction factor
機能・相同性
機能・相同性情報


AP-type membrane coat adaptor complex / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / clathrin coat / postsynaptic endocytic zone / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance ...AP-type membrane coat adaptor complex / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / clathrin coat / postsynaptic endocytic zone / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / VLDLR internalisation and degradation / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / clathrin adaptor complex / cardiac septum development / metalloendopeptidase inhibitor activity / Recycling pathway of L1 / MHC class II antigen presentation / AP-2 adaptor complex / regulation of vesicle size / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Recycling pathway of L1 / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / membrane coat / vesicle budding from membrane / positive regulation of protein localization to membrane / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / signal sequence binding / coronary vasculature development / aorta development / ventricular septum development / Neutrophil degranulation / clathrin binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of endocytosis / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / vesicle-mediated transport / protein serine/threonine kinase binding / phosphatidylinositol binding / secretory granule / kidney development / intracellular protein transport / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / disordered domain specific binding / synaptic vesicle / heart development / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / transmembrane transporter binding / postsynapse / protein domain specific binding / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / synapse / lipid binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / GTP binding / host cell plasma membrane / glutamatergic synapse / cell surface / Golgi apparatus / mitochondrion / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bone marrow stromal antigen 2 / Bone marrow stromal antigen 2 / Beta-Lactamase - #60 / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain ...Bone marrow stromal antigen 2 / Bone marrow stromal antigen 2 / Beta-Lactamase - #60 / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / HIV negative factor Nef / AP-1/2/4 complex subunit beta / Adaptor protein complex, sigma subunit / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / : / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / Adaptor complexes medium subunit family / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Longin-like domain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Beta-Lactamase / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tetherin variant Sm2 / AP-2 complex subunit alpha-2 / AP-2 complex subunit sigma / AP-2 complex subunit beta / AP-2 complex subunit mu / Protein Nef / AP-2 complex subunit mu / AP-2 complex subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Cercocebus atys (オナガザル)
Simian immunodeficiency virus (サル免疫不全ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Buffalo, C.Z. / Ren, X. / Hurley, J.H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)F32 GM125209 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI120691 米国
引用ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for Tetherin Antagonism as a Barrier to Zoonotic Lentiviral Transmission.
著者: Cosmo Z Buffalo / Christina M Stürzel / Elena Heusinger / Dorota Kmiec / Frank Kirchhoff / James H Hurley / Xuefeng Ren /
要旨: Tetherin is a host defense factor that physically prevents virion release from the plasma membrane. The Nef accessory protein of simian immunodeficiency virus (SIV) engages the clathrin adaptor AP-2 ...Tetherin is a host defense factor that physically prevents virion release from the plasma membrane. The Nef accessory protein of simian immunodeficiency virus (SIV) engages the clathrin adaptor AP-2 to downregulate tetherin via its DIWK motif. As human tetherin lacks DIWK, antagonism of tetherin by Nef is a barrier to simian-human transmission of non-human primate lentiviruses. To determine the molecular basis for tetherin counteraction, we reconstituted the AP-2 complex with a simian tetherin and SIV Nef and determined its structure by cryoelectron microscopy (cryo-EM). Nef refolds the first α-helix of the β2 subunit of AP-2 to a β hairpin, creating a binding site for the DIWK sequence. The tetherin binding site in Nef is distinct from those of most other Nef substrates, including MHC class I, CD3, and CD4 but overlaps with the site for the restriction factor SERINC5. This structure explains the dependence of SIVs on tetherin DIWK and consequent barrier to human transmission.
履歴
登録2019年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年9月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02019年9月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年9月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年9月25日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年9月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年9月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update
改定 1.32025年5月28日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20217
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 complex subunit alpha
B: AP-2 complex subunit beta
M: Adaptor protein complex AP-2, mu1
T: Tetherin,Protein Nef
N: Tetherin,Protein Nef
S: AP-2 complex subunit sigma


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)267,9586
ポリマ－267,9586
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 AP-2 complex subunit alpha


分子量: 104286.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2a2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q66HM2, UniProt: P18484*PLUS
#2: タンパク質 AP-2 complex subunit beta / AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta ...AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta / Beta-2-adaptin / Beta-adaptin / Clathrin assembly protein complex 2 beta large chain / Plasma membrane adaptor HA2/AP2 adaptin beta subunit


分子量: 66953.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2b1, Clapb1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62944
#3: タンパク質 Adaptor protein complex AP-2, mu1


分子量: 16161.563 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ap2m1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5FWI9, UniProt: P84091*PLUS
#4: タンパク質 Tetherin,Protein Nef


分子量: 31772.352 Da / 分子数: 2 / Mutation: C55A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: protein chimera of the cytoplasmic tail of sooty mangabey (smm) linked to the N-terminus of SIV smm tetherin
由来: (組換発現) Cercocebus atys (オナガザル), (組換発現) Simian immunodeficiency virus (サル免疫不全ウイルス)
遺伝子: BST2, nef / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3VHQ5, UniProt: Q4JGV0
#5: タンパク質 AP-2 complex subunit sigma / Adaptor protein complex AP-2 subunit sigma / Adaptor-related protein complex 2 subunit sigma / ...Adaptor protein complex AP-2 subunit sigma / Adaptor-related protein complex 2 subunit sigma / Clathrin assembly protein 2 sigma small chain / Clathrin coat assembly protein AP17 / Clathrin coat-associated protein AP17 / Plasma membrane adaptor AP-2 17 kDa protein / Sigma-adaptin 3b / Sigma2-adaptin


分子量: 17011.662 Da / 分子数: 1 / Mutation: N97C, C99S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2s1, Ap17, Claps2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62744
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Structure of SIVsmm Nef and SMM tetherin bound to the clathrin adaptor AP-2 complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.2036 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 25mA / グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50.16 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15_3459: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 159406 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
14NEE

4nee

14NEE1PDBexperimental model
22XA7

2xa7

12XA72PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00311872
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59916228
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.1857127
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411969
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062071

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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