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- PDB-6qm0: Cathepsin-K in complex with amino-oxaazabicyclo[3.3.0]octanyl con... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qm0
タイトルCathepsin-K in complex with amino-oxaazabicyclo[3.3.0]octanyl containing inhibitor
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE / inhibitor complex / lysosomal cysteine proteinase
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / fibronectin binding / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / bone resorption / mitophagy / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / response to insulin / : / cellular response to tumor necrosis factor / response to ethanol / lysosome / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-J6B / (CARBAMOYLMETHYL-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ACETIC ACID / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Derbyshire, D.J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Successful development of 3-oxohexahydrofuropyrrole amino acid amides as inhibitors of Cathepsin-K.
著者: Derbyshire, D.J.
履歴
登録2019年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
B: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6735
ポリマ－47,3612
非ポリマー1,3123
水9,512528
1
A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4323
ポリマ－23,6811
非ポリマー7512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2412
ポリマ－23,6811
非ポリマー5611
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.737, 52.285, 57.568
Angle α, β, γ (deg.)74.160, 76.270, 84.600
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin O2 / Cathepsin X


分子量: 23680.674 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 化合物 ChemComp-MHA / (CARBAMOYLMETHYL-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ACETIC ACID / N-(2-ACETAMIDO)IMINODIACETIC ACID / ADA


分子量: 190.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10N2O5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-J6B / ~{N}-[(2~{S})-1-[(3~{R},3~{a}~{R},6~{R},6~{a}~{R})-6-azanyl-3-oxidanyl-2,3,3~{a},5,6,6~{a}-hexahydrofuro[3,2-b]pyrrol-4-yl]-4-methyl-1-oxidanylidene-pentan-2-yl]-3-fluoranyl-4-[2-(4-methylpiperazin-1-yl)-1,3-thiazol-4-yl]benzamide


分子量: 560.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H37FN6O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 528 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.35 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 25mM ADA pH6.1, 250mM sodium nitrate and 20% PEG 5k.mme
PH範囲: 6.0 - 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→54.01 Å / Num. obs: 28514 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 3.2 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.126 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 90694 / Scaling rejects: 29
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.9-1.943.10.36714150.8250.2450.44371.8
9.11-54.013.20.0482700.9790.0340.05998.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.06 Å54.01 Å
Translation4.06 Å54.01 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
Aimless0.6.2データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→54.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 6.819 / SU ML: 0.092 / SU R Cruickshank DPI: 0.1511 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.13
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.174 1458 5.1 %RANDOM
Rwork0.1307 ---
obs0.1329 27056 95.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 64.86 Å2 / Biso mean: 24.819 Å2 / Biso min: 12.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0 Å2-0.18 Å2
2---0.08 Å2-0.02 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→54.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3308 0 91 528 3927
Biso mean--24.36 36.6 -
残基数----432
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0133488
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0183098
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7781.6774721
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4331.6177235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.975432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.67923.882170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.30515568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1321514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023973
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02707
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.194 91 -
Rwork0.179 1524 -
all-1615 -
obs--72.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5453-0.136-0.14620.72340.03740.3696-0.001-0.01860.00570.00310.005-0.03270.02650.007-0.0040.0170.00030.00420.00940.00240.003732.150923.5411-13.5515
20.3370.02980.01710.6444-0.0140.44810.00060.00030.00470.00310.0023-0.0172-0.0065-0.0223-0.00290.01320.00420.0070.01220.00230.004421.01132.178212.039
30.09270.0634-0.09310.2645-0.14840.18220.00760.01430.00710.00510.0083-0.0062-0.0106-0.0012-0.0160.03980.00530.0040.0388-0.00030.025626.49814.3933-2.6021
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 215
2X-RAY DIFFRACTION1I1
3X-RAY DIFFRACTION2B0 - 215
4X-RAY DIFFRACTION2I2
5X-RAY DIFFRACTION3W1 - 999
6X-RAY DIFFRACTION3X1 - 999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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