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万見
- PDB-6pai: Structure of the human DDB1-DDA1-DCAF15 E3 ubiquitin ligase bound... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pai
タイトルStructure of the human DDB1-DDA1-DCAF15 E3 ubiquitin ligase bound to RBM39 and sulfonamide E7820
要素
  • DDB1- and CUL4-associated factor 15
  • DET1- and DDB1-associated protein 1
  • DNA damage-binding protein 1
  • RNA-binding protein 39
キーワードLIGASE / sulfonamide / RBM39 / DCAF15
機能・相同性
機能・相同性情報


RS domain binding / regulation of natural killer cell activation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / U1 snRNP binding / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / biological process involved in interaction with symbiont ...RS domain binding / regulation of natural killer cell activation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / U1 snRNP binding / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / small molecule binding / immune system process / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / viral release from host cell / cullin family protein binding / centriolar satellite / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / RNA processing / positive regulation of gluconeogenesis / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual Incision in GG-NER / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / mRNA processing / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / microtubule cytoskeleton / rhythmic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / Neddylation / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / nuclear speck / DNA repair / DNA damage response / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DDB1- and CUL4-associated factor 15, WD40 repeat-containing domain / DDB1- and CUL4-associated factor 15 / : / DDB1-and CUL4-substrate receptor 15, WD repeat / Splicing factor, RBM39-like / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / Splicing factor RBM39, linker / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein ...DDB1- and CUL4-associated factor 15, WD40 repeat-containing domain / DDB1- and CUL4-associated factor 15 / : / DDB1-and CUL4-substrate receptor 15, WD repeat / Splicing factor, RBM39-like / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / Splicing factor RBM39, linker / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / : / CPSF A subunit region / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-O6M / RNA-binding protein 39 / DNA damage-binding protein 1 / DDB1- and CUL4-associated factor 15 / Uncharacterized protein DKFZp781I1140 / DET1- and DDB1-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Volkov, O.A. / Du, X.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structural Basis and Kinetic Pathway of RBM39 Recruitment to DCAF15 by a Sulfonamide Molecular Glue E7820.
著者: Du, X. / Volkov, O.A. / Czerwinski, R.M. / Tan, H. / Huerta, C. / Morton, E.R. / Rizzi, J.P. / Wehn, P.M. / Xu, R. / Nijhawan, D. / Wallace, E.M.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2019
タイトル: Structural basis of recruitment of RBM39 to DCAF15 by a sulfonamide molecular glue E7820
著者: Du, X. / Volkov, O.A. / Czerwinski, R. / Tan, H.L. / Huerta, C. / Morton, E. / Rizzi, J. / Wehn, P. / Xu, R. / Nijhawan, D. / Wallace, E.
履歴
登録2019年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
C: DDB1- and CUL4-associated factor 15
D: RNA-binding protein 39
E: DET1- and DDB1-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,3458
ポリマ－207,4664
非ポリマー8784
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16100 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area68930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.507, 94.767, 145.706
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.060, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ACDE

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 127097.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / プラスミド: pFastBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 DDB1- and CUL4-associated factor 15


分子量: 56414.852 Da / 分子数: 1 / Mutation: UNP residues 2-275,384-600 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCAF15, C19orf72 / プラスミド: pFastBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q66K64
#3: タンパク質 RNA-binding protein 39


分子量: 12098.624 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DKFZp781I1140 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z3L0, UniProt: Q14498*PLUS
#4: タンパク質 DET1- and DDB1-associated protein 1 / Placenta cross-immune reaction antigen 1 / PCIA-1


分子量: 11855.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDA1, C19orf58, PCIA1 / プラスミド: pFastBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BW61

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非ポリマー , 4種, 5分子

#5: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-O6M / 3-cyano-N-(3-cyano-4-methyl-1H-indol-7-yl)benzene-1-sulfonamide / E-7820


分子量: 336.368 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H12N4O2S
#7: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M sodium HEPES, pH 7.0, 15% w/v PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月31日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 47114 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 53.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.102 / Χ2: 0.753 / Net I/av σ(I): 12.3 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.9-2.953.30.4871.422040.8180.2980.5750.45892.3
2.95-33.30.41922580.8640.2560.4930.48194.2
3-3.063.30.34623070.9020.2130.4090.46194.7
3.06-3.123.40.31923360.9110.1950.3760.50696.2
3.12-3.193.30.26623040.9350.1650.3150.51995.7
3.19-3.273.20.23822150.930.150.2830.55790.6
3.27-3.353.60.20323200.9480.1230.2380.57798
3.35-3.443.70.16924160.9730.1010.1980.63798.8
3.44-3.543.70.16324200.9690.0980.1910.65499.2
3.54-3.653.70.14723720.9730.0890.1730.69699
3.65-3.783.60.13424130.9730.0820.1580.76299.1
3.78-3.943.60.13723920.3080.0860.1620.76698.5
3.94-4.113.60.09922900.9850.060.1170.85294
4.11-4.333.90.08224100.9890.0480.0960.85299.2
4.33-4.63.80.06724110.9930.0390.0780.89899.3
4.6-4.963.80.05824250.9950.0340.0680.93499.1
4.96-5.463.60.05823420.9950.0340.0670.995.6
5.46-6.243.90.06124500.9950.0350.070.88199.6
6.24-7.863.60.05223930.9960.0310.0610.92297.6
7.86-503.70.04324360.9960.0250.051.41196.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3E0C & 2JRS

3e0c

2jrs


解像度: 2.9→49.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 48.769 / SU ML: 0.392 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.408 / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2518 2310 4.9 %RANDOM
Rwork0.2083 ---
obs0.2104 44775 96.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 176.12 Å2 / Biso mean: 86.922 Å2 / Biso min: 46.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.65 Å20 Å22.33 Å2
2---0.71 Å20 Å2
3---2.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→49.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13087 0 55 1 13143
Biso mean--74.02 57.99 -
残基数----1649
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.01213460
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1261.63418227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.89451637
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.15122.518695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.99152342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2141580
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.21749
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0210138
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 163 -
Rwork0.342 2877 -
all-3040 -
obs--85.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.80440.1622-0.16482.01910.81471.5227-0.05560.00880.36180.0675-0.10290.3898-0.0745-0.2980.15840.04110.0455-0.09770.34130.04060.579211.516414.526333.0629
24.7120.8996-0.26844.8045-1.25723.78030.16-0.136-0.8078-0.2557-0.1566-0.00530.695-0.2685-0.00340.2985-0.1444-0.15040.5390.01810.516213.039410.7641-15.2188
32.4605-0.86340.61513.36570.18431.3699-0.09620.30270.352-0.08320.1056-0.122-0.19710.2287-0.00940.0322-0.0521-0.02190.37370.06540.27442.740111.446424.5512
47.19460.61656.64981.63681.257910.264-0.0369-0.8980.72390.6547-0.13280.1528-0.116-0.51530.16960.4420.1150.08930.3805-0.05310.592343.272310.827647.1537
53.61760.62161.11417.17012.92696.6837-0.223-0.51350.7089-0.13530.3618-0.7786-0.8450.8461-0.13880.2691-0.10790.04860.6839-0.09220.675356.922831.185759.4923
63.6804-1.2192-1.6762.1740.80933.0330.23020.13660.4834-0.2932-0.0667-0.2941-0.59560.2036-0.16360.5158-0.094-0.06450.2063-0.03060.634535.968844.451860.7005
77.27471.6629-2.091416.8135.106211.9943-0.5203-0.5920.35360.4301-0.12760.6288-0.5958-1.01210.64790.31430.09090.03850.501-0.07230.536946.207717.063856.6559
85.53270.4075-0.6275.98180.93157.9831-0.0302-0.2274-0.37680.55890.071-0.26760.84080.353-0.04080.52240.07950.00710.26230.01380.562433.788823.166176.5512
95.8589-0.8555-1.96695.2210.47695.4579-0.23490.45050.3858-0.49470.26140.22650.2072-0.2072-0.02650.1362-0.0755-0.17790.5410.04160.54213.29385.369116.0003
100.37560.4729-0.13921.87532.96489.54650.18750.10590.4802-0.0237-0.22220.4396-1.0186-1.29520.03470.52030.156-0.00780.58750.03050.933712.454538.865643.1659
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 396
2X-RAY DIFFRACTION2A397 - 710
3X-RAY DIFFRACTION3A711 - 1140
4X-RAY DIFFRACTION4C33 - 75
5X-RAY DIFFRACTION5C76 - 138
6X-RAY DIFFRACTION6C139 - 576
7X-RAY DIFFRACTION7C577 - 600
8X-RAY DIFFRACTION8D248 - 327
9X-RAY DIFFRACTION9E2 - 31
10X-RAY DIFFRACTION10E32 - 70

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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