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- PDB-6maj: HBO1 is required for the maintenance of leukaemia stem cells -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6maj
タイトルHBO1 is required for the maintenance of leukaemia stem cells
要素
  • BRD1 protein
  • Histone acetyltransferase KAT7
キーワードantitumor protein/inhibitor / MYST domain / cancer inhibitor / ANTITUMOR PROTEIN / antitumor protein-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to hydroxyurea / response to actinomycin D / response to dithiothreitol / response to anisomycin / DNA replication-dependent chromatin disassembly / response to sorbitol / positive regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of DNA biosynthetic process / natural killer cell differentiation / internal peptidyl-lysine acetylation ...response to hydroxyurea / response to actinomycin D / response to dithiothreitol / response to anisomycin / DNA replication-dependent chromatin disassembly / response to sorbitol / positive regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of DNA biosynthetic process / natural killer cell differentiation / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / regulation of nucleotide-excision repair / stress-activated protein kinase signaling cascade / histone H3-K14 acetyltransferase complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / erythrocyte maturation / histone acetyltransferase activity / regulation of DNA replication / site of DNA damage / response to immobilization stress / DNA replication origin binding / histone acetyltransferase complex / chromosome, centromeric region / response to electrical stimulus / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of erythrocyte differentiation / histone reader activity / positive regulation of DNA replication / transcription coregulator activity / regulation of cell growth / positive regulation of protein localization to nucleus / HATs acetylate histones / chromosome / perikaryon / histone binding / DNA replication / regulation of cell cycle / nuclear speck / chromatin remodeling / DNA repair / dendrite / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, C2H2C-type superfamily / Zinc finger, C2HC type / Zinc finger, C2H2C-type / Zinc finger CCHHC-type profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. ...Zinc finger, C2H2C-type superfamily / Zinc finger, C2HC type / Zinc finger, C2H2C-type / Zinc finger CCHHC-type profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / BRPF2, ePHD domain / BRPF2, PHD domain / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JAV / Histone acetyltransferase KAT7 / Bromodomain-containing protein 1 / BRD1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.139 Å
データ登録者Ren, B. / Peat, T.S. / Monahan, B. / Dawson, M. / Street, I.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: HBO1 is required for the maintenance of leukaemia stem cells.
著者: MacPherson, L. / Anokye, J. / Yeung, M.M. / Lam, E.Y.N. / Chan, Y.C. / Weng, C.F. / Yeh, P. / Knezevic, K. / Butler, M.S. / Hoegl, A. / Chan, K.L. / Burr, M.L. / Gearing, L.J. / Willson, T. / ...著者: MacPherson, L. / Anokye, J. / Yeung, M.M. / Lam, E.Y.N. / Chan, Y.C. / Weng, C.F. / Yeh, P. / Knezevic, K. / Butler, M.S. / Hoegl, A. / Chan, K.L. / Burr, M.L. / Gearing, L.J. / Willson, T. / Liu, J. / Choi, J. / Yang, Y. / Bilardi, R.A. / Falk, H. / Nguyen, N. / Stupple, P.A. / Peat, T.S. / Zhang, M. / de Silva, M. / Carrasco-Pozo, C. / Avery, V.M. / Khoo, P.S. / Dolezal, O. / Dennis, M.L. / Nuttall, S. / Surjadi, R. / Newman, J. / Ren, B. / Leaver, D.J. / Sun, Y. / Baell, J.B. / Dovey, O. / Vassiliou, G.S. / Grebien, F. / Dawson, S.J. / Street, I.P. / Monahan, B.J. / Burns, C.J. / Choudhary, C. / Blewitt, M.E. / Voss, A.K. / Thomas, T. / Dawson, M.A.
履歴
登録2018年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT7
B: BRD1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3666
ポリマ－38,7162
非ポリマー6504
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area14440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.543, 111.543, 73.702
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT7 / Histone acetyltransferase binding to ORC1 / Lysine acetyltransferase 7 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and ...Histone acetyltransferase binding to ORC1 / Lysine acetyltransferase 7 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 2 / MYST-2


分子量: 32872.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT7, HBO1, HBOa, MYST2 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: O95251, histone acetyltransferase
#2: タンパク質 BRD1 protein


分子量: 5843.446 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD1 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q86X06, UniProt: O95696*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 161分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-JAV / 4-fluoro-N'-[(3-hydroxyphenyl)sulfonyl]-5-methyl[1,1'-biphenyl]-3-carbohydrazide


分子量: 400.423 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C20H17FN2O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Crystals were grown at 20 C in sitting drop plates in drops of 200 nL crystallant and 200 nL protein. The protein was at 2.5 mg/mL and the reservoir was 20% PEG 3350 with 244 mM diammonium tartrate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95365 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95365 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→58.6 Å / Num. obs: 18887 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.3 % / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.198 / Rpim(I) all: 0.095 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 2.14→2.2 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 1.292 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 1486 / CC1/2: 0.583 / Rpim(I) all: 0.614 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.139→58.595 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 25.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2374 841 4.47 %
Rwork0.1949 --
obs0.1967 18829 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.139→58.595 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2343 0 41 157 2541
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042454
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7333311
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.6012008
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046352
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005407
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1393-2.27340.31911470.28242974X-RAY DIFFRACTION99
2.2734-2.44890.32951670.25882964X-RAY DIFFRACTION100
2.4489-2.69530.26211260.22873009X-RAY DIFFRACTION100
2.6953-3.08540.27671570.2012985X-RAY DIFFRACTION100
3.0854-3.88710.22891100.16243041X-RAY DIFFRACTION100
3.8871-58.61680.16771340.16663015X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2789-0.74961.47372.13010.08492.2261-0.046-0.09640.3677-0.0104-0.1544-0.2174-0.61150.10980.12650.33410.03-0.01840.20570.030.293829.5243206.6689-81.5816
22.45760.5614-0.48362.0555-0.34722.04640.27930.34040.43140.3549-0.2762-0.0636-0.6923-0.15640.13020.38510.08520.04620.29010.09580.336921.804210.6677-89.248
30.9798-0.41730.17582.0135-0.04751.62670.08220.2156-0.08330.0251-0.05440.2163-0.087-0.41770.00210.14120.00380.00650.2524-0.00220.184318.4923193.0166-88.9788
40.95340.21280.12092.5471-0.22453.10540.0411-0.01430.09220.05790.08810.0897-0.132-0.1408-0.09040.14860.02060.0060.16940.01840.199224.9878192.9297-85.8116
51.37110.0188-0.32441.7998-0.47813.1583-0.0283-0.0557-0.01760.0651-0.0071-0.08260.109-0.0758-0.00750.1527-0.02720.00140.17010.00970.217228.7939188.1769-81.3801
62.46210.1641-0.2462.00950.14452.37360.11570.026-0.1710.1908-0.1050.14090.3547-0.13840.03020.2418-0.0351-0.00090.1960.01270.223126.8674180.7272-79.8855
72.273-0.9156-0.19053.1323-0.34891.5008-0.2212-0.2874-0.4420.26130.11730.26580.515-0.1024-0.06920.4723-0.01810.06730.20560.0790.316429.2537173.4269-70.1363
80.97860.68210.87551.6917-0.98212.8285-0.1443-0.4418-0.32871.11420.2003-0.52420.28350.8882-0.03410.710.2288-0.12030.45780.07930.388138.723169.0532-64.5771
91.1338-1.15410.3441.2588-0.65690.6568-0.164-0.3449-0.06940.79810.22540.69430.7824-0.16110.00870.676-0.08490.17380.5083-0.00140.408319.0392178.2858-69.8253
103.13150.21540.21111.2946-0.41460.44670.3158-0.309-0.61160.44830.2514-0.96110.21910.8228-0.16550.8870.04410.16570.9490.24311.229345.3806166.6958-73.2448
110.98820.1174-0.16350.91030.02892.5135-0.1867-0.3661-0.19650.30740.1327-0.60760.0889-0.0930.01840.82640.10680.02220.39370.18140.601735.4238161.092-67.0136
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 335 through 356 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 357 through 387 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 388 through 427 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 428 through 463 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 464 through 485 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 486 through 512 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 513 through 551 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 552 through 577 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 578 through 607 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 38 through 52 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 53 through 61 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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