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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5oxe | |||||||||||||||
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タイトル | Structure of major capsid protein VP1 of Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 APBV1 | |||||||||||||||
要素 | Major virion protein | |||||||||||||||
キーワード | VIRUS / archaeal virus / thermophile / capsid / helical | |||||||||||||||
機能・相同性 | membrane / Major virion protein 機能・相同性情報 | |||||||||||||||
生物種 | Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 (ウイルス) | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Huiskonen, J.T. / Ptchelkine, D. / Phillpps, S.E.V. | |||||||||||||||
資金援助 | 英国, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017 タイトル: Unique architecture of thermophilic archaeal virus APBV1 and its genome packaging. 著者: Denis Ptchelkine / Ashley Gillum / Tomohiro Mochizuki / Soizick Lucas-Staat / Ying Liu / Mart Krupovic / Simon E V Phillips / David Prangishvili / Juha T Huiskonen / 要旨: Archaeal viruses have evolved to infect hosts often thriving in extreme conditions such as high temperatures. However, there is a paucity of information on archaeal virion structures, genome ...Archaeal viruses have evolved to infect hosts often thriving in extreme conditions such as high temperatures. However, there is a paucity of information on archaeal virion structures, genome packaging, and determinants of temperature resistance. The rod-shaped virus APBV1 (Aeropyrum pernix bacilliform virus 1) is among the most thermostable viruses known; it infects a hyperthermophile Aeropyrum pernix, which grows optimally at 90 °C. Here we report the structure of APBV1, determined by cryo-electron microscopy at near-atomic resolution. Tight packing of the major virion glycoprotein (VP1) is ensured by extended hydrophobic interfaces, and likely contributes to the extreme thermostability of the helical capsid. The double-stranded DNA is tightly packed in the capsid as a left-handed superhelix and held in place by the interactions with positively charged residues of VP1. The assembly is closed by specific capping structures at either end, which we propose to play a role in DNA packing and delivery. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5oxe.cif.gz | 30.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5oxe.ent.gz | 18.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5oxe.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5oxe_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5oxe_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5oxe_validation.xml.gz | 16.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5oxe_validation.cif.gz | 22.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ox/5oxe ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ox/5oxe | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 135
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8272.858 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 (ウイルス) 参照: UniProt: D4QF72 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 (ウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Aeropyrum pernix |
緩衝液 | pH: 7 / 詳細: distilled water |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 37037 X / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: K2 Summit / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV |
-解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0158 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 169316 詳細: Overlapping segments extracted from helical particles | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C5 (5回回転対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 94645 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 3.7→3.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.898 / ESU R: 0.328 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 86.033 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 合計: 3528 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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