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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5514 | |||||||||
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タイトル | Icosahedral reconstruction of empty coxsackievirus A9 capsid-integrin alpha v beta 6 complex | |||||||||
マップデータ | Icosahedral reconstruction of empty coxsackievirus A9 capsid-integrin alpha v beta 6 complex | |||||||||
試料 |
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キーワード | CVA9-integrin / picornavirus / enterovirus / coxsackievirus A9 / integrin / empty capsid | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / endocytosis involved in viral entry into host cell ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / DNA replication / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Human coxsackievirus A9 (コクサッキーウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.54 Å | |||||||||
データ登録者 | Shakeel S / Seitsonen JJT / Kajander T / Laurinmaki P / Hyypia T / Susi P / Butcher SJ | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Virol / 年: 2013 タイトル: Structural and functional analysis of coxsackievirus A9 integrin αvβ6 binding and uncoating. 著者: Shabih Shakeel / Jani J T Seitsonen / Tommi Kajander / Pasi Laurinmäki / Timo Hyypiä / Petri Susi / Sarah J Butcher / 要旨: Coxsackievirus A9 (CVA9) is an important pathogen of the Picornaviridae family. It utilizes cellular receptors from the integrin αv family for binding to its host cells prior to entry and genome ...Coxsackievirus A9 (CVA9) is an important pathogen of the Picornaviridae family. It utilizes cellular receptors from the integrin αv family for binding to its host cells prior to entry and genome release. Among the integrins tested, it has the highest affinity for αvβ6, which recognizes the arginine-glycine-aspartic acid (RGD) loop present on the C terminus of viral capsid protein, VP1. As the atomic model of CVA9 lacks the RGD loop, we used surface plasmon resonance, electron cryo-microscopy, and image reconstruction to characterize the capsid-integrin interactions and the conformational changes on genome release. We show that the integrin binds to the capsid with nanomolar affinity and that the binding of integrin to the virion does not induce uncoating, thereby implying that further steps are required for release of the genome. Electron cryo-tomography and single-particle image reconstruction revealed variation in the number and conformation of the integrins bound to the capsid, with the integrin footprint mapping close to the predicted site for the exposed RGD loop on VP1. Comparison of empty and RNA-filled capsid reconstructions showed that the capsid undergoes conformational changes when the genome is released, so that the RNA-capsid interactions in the N termini of VP1 and VP4 are lost, VP4 is removed, and the capsid becomes more porous, as has been reported for poliovirus 1, human rhinovirus 2, enterovirus 71, and coxsackievirus A7. These results are important for understanding the structural basis of integrin binding to CVA9 and the molecular events leading to CVA9 cell entry and uncoating. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_5514.map.gz | 3.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-5514-v30.xml emd-5514.xml | 9.6 KB 9.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_5514_1.jpg | 162.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5514 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5514 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_5514_validation.pdf.gz | 308.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_5514_full_validation.pdf.gz | 308.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_5514_validation.xml.gz | 5.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5514 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5514 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_5514.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Icosahedral reconstruction of empty coxsackievirus A9 capsid-integrin alpha v beta 6 complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.26 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : empty coxsackievirus A9 capsid in complex with integrin alpha v beta 6
全体 | 名称: empty coxsackievirus A9 capsid in complex with integrin alpha v beta 6 |
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要素 |
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-超分子 #1000: empty coxsackievirus A9 capsid in complex with integrin alpha v beta 6
超分子 | 名称: empty coxsackievirus A9 capsid in complex with integrin alpha v beta 6 タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2 |
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-超分子 #1: Human coxsackievirus A9
超分子 | 名称: Human coxsackievirus A9 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: CVA9 / NCBI-ID: 12067 / 生物種: Human coxsackievirus A9 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: CVA9 |
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宿主 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / T番号(三角分割数): 1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 手法: manual plunging |
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-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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日付 | 2011年2月1日 |
撮影 | デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 147 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 62000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4.12 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.83 µm / 倍率(公称値): 62000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: GATAN 626 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: whole micrograph |
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最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.54 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: AUTO3DEM / 使用した粒子像数: 1200 |