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- PDB-4u6r: Crystal structure of human IRE1 cytoplasmic domains in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u6r
タイトルCrystal structure of human IRE1 cytoplasmic domains in complex with a sulfonamide inhibitor.
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Transferase / Kinase / Hydrolase / Endoribonuclease / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / platelet-derived growth factor receptor binding / nuclear inner membrane ...peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / platelet-derived growth factor receptor binding / nuclear inner membrane / endothelial cell proliferation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / IRE1-RACK1-PP2A complex / IRE1-mediated unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / mRNA catabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / cellular response to unfolded protein / regulation of macroautophagy / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / RNA endonuclease activity / Hsp70 protein binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA splicing / cellular response to glucose stimulus / Hsp90 protein binding / ADP binding / cellular response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / de novo design (two linked rop proteins) / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat ...KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / de novo design (two linked rop proteins) / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3E4 / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Mohr, C.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2015
タイトル: Unfolded Protein Response in Cancer: IRE1 alpha Inhibition by Selective Kinase Ligands Does Not Impair Tumor Cell Viability.
著者: Harrington, P.E. / Biswas, K. / Malwitz, D. / Tasker, A.S. / Mohr, C. / Andrews, K.L. / Dellamaggiore, K. / Kendall, R. / Beckmann, H. / Jaeckel, P. / Materna-Reichelt, S. / Allen, J.R. / Lipford, J.R.
履歴
登録2014年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月28日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / refine_hist / struct_keywords
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_keywords.text

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7709
ポリマ－52,3751
非ポリマー1,3968
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area21070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.847, 86.433, 91.818
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Inositol-requiring protein 1 / hIRE1p / Ire1-alpha / IRE1a


分子量: 52374.629 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 547-977 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERN1, IRE1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: O75460, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 5種, 90分子

#2: 化合物 ChemComp-3E4 / N-{4-[(3-{2-[(trans-4-aminocyclohexyl)amino]pyrimidin-4-yl}pyridin-2-yl)oxy]-3-methylnaphthalen-1-yl}-2-chlorobenzenesulfonamide


分子量: 615.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H31ClN6O3S
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細SER TO THR CONFLICT AT THIS POSITION IN UNP ENTRY O75460

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Ammonium sulfate, 0.1M HEPES, 25% PEG3350, pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月1日
放射モノクロメーター: VariMax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.47 Å / Num. obs: 21786 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 4.52 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0049 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3P23

3p23


解像度: 2.5→29.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 15.495 / SU ML: 0.173 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.37 / ESU R Free: 0.258
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24607 1097 5.1 %RANDOM
Rwork0.2017 ---
obs0.20386 20377 98.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.874 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.69 Å2-0 Å20 Å2
2---0.58 Å2-0 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→29.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3260 0 87 82 3429
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0193426
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023254
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.351.9824630
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8363.0027457
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0845402
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.41922.963162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.42315594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8311528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2497
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213779
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02806
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3912.891611
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3912.8881610
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3654.332012
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.3644.3312013
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6563.2031815
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.6563.2031815
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.6924.7162619
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.10623.0393774
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.07823.0213766
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.502→2.567 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 73 -
Rwork0.244 1471 -
obs--97.6 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.461 Å / Origin y: -11.965 Å / Origin z: -20.103 Å
111213212223313233
T0.0043 Å20.0053 Å2-0.0065 Å2-0.0382 Å2-0.0082 Å2--0.0661 Å2
L1.3754 °2-0.3669 °20.6694 °2-1.2458 °2-1.2323 °2--1.7871 °2
S0.038 Å °0.065 Å °0.019 Å °0.0229 Å °-0.0501 Å °0.0852 Å °-0.0121 Å °0.1609 Å °0.0121 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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