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- PDB-4r68: Lactate Dehydrogenase in complex with inhibitor compound 31 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r68
タイトルLactate Dehydrogenase in complex with inhibitor compound 31
要素L-lactate dehydrogenase A chain
キーワードOXIDOREDUCTASE / nicotinamide adenine dinucleaotide
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm fibrous sheath / pyruvate catabolic process / L-lactate dehydrogenase / oxidoreductase complex / pyruvate metabolic process / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / Pyruvate metabolism / lactate metabolic process / homolactic fermentation / substantia nigra development ...sperm fibrous sheath / pyruvate catabolic process / L-lactate dehydrogenase / oxidoreductase complex / pyruvate metabolic process / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / Pyruvate metabolism / lactate metabolic process / homolactic fermentation / substantia nigra development / Regulation of pyruvate metabolism / glycolytic process / cadherin binding / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-W31 / L-lactate dehydrogenase A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.112 Å
データ登録者Eigenbrot, C. / Ultsch, M.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2014
タイトル: Optimization of 5-(2,6-dichlorophenyl)-3-hydroxy-2-mercaptocyclohex-2-enones as potent inhibitors of human lactate dehydrogenase.
著者: Labadie, S. / Dragovich, P.S. / Chen, J. / Fauber, B.P. / Boggs, J. / Corson, L.B. / Ding, C.Z. / Eigenbrot, C. / Ge, H. / Ho, Q. / Lai, K.W. / Ma, S. / Malek, S. / Peterson, D. / Purkey, H.E. ...著者: Labadie, S. / Dragovich, P.S. / Chen, J. / Fauber, B.P. / Boggs, J. / Corson, L.B. / Ding, C.Z. / Eigenbrot, C. / Ge, H. / Ho, Q. / Lai, K.W. / Ma, S. / Malek, S. / Peterson, D. / Purkey, H.E. / Robarge, K. / Salphati, L. / Sideris, S. / Ultsch, M. / VanderPorten, E. / Wei, B. / Xu, Q. / Yen, I. / Yue, Q. / Zhang, H. / Zhang, X. / Zhou, A.
履歴
登録2014年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-lactate dehydrogenase A chain
B: L-lactate dehydrogenase A chain
C: L-lactate dehydrogenase A chain
D: L-lactate dehydrogenase A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,37317
ポリマ－146,4144
非ポリマー5,95913
水16,880937
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26850 Å2
ΔGint-169 kcal/mol
Surface area44560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.642, 81.070, 102.476
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.75, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細the crystallographic asymmetric unit contains the biological assembly, a homotetramer

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
L-lactate dehydrogenase A chain / LDH-A / Cell proliferation-inducing gene 19 protein / LDH muscle subunit / LDH-M / Renal carcinoma ...LDH-A / Cell proliferation-inducing gene 19 protein / LDH muscle subunit / LDH-M / Renal carcinoma antigen NY-REN-59


分子量: 36603.473 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LDHA, PIG19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00338, L-lactate dehydrogenase

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非ポリマー , 5種, 950分子

#2: 化合物
ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物
ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-W31 / (1S)-1-phenylethyl (4-chloro-3-{[(4S)-4-(2,6-dichlorophenyl)-2-hydroxy-6-oxocyclohex-1-en-1-yl]sulfanyl}phenyl)acetate


分子量: 561.904 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H23Cl3O4S
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 937 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG 3350, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年4月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→57.124 Å / Num. all: 70298 / Num. obs: 70252 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 1.33 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 10.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4M49

4m49


解像度: 2.112→57.124 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1967 1425 2.03 %random
Rwork0.1553 ---
all0.157 70298 --
obs0.1561 70252 97.23 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.112→57.124 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10204 0 385 937 11526
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00710846
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09414728
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0864270
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711699
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051809
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1118-2.18730.29991400.23266726X-RAY DIFFRACTION96
2.1873-2.27490.25281380.20386823X-RAY DIFFRACTION97
2.2749-2.37840.25811300.17856942X-RAY DIFFRACTION98
2.3784-2.50380.23171370.17236949X-RAY DIFFRACTION98
2.5038-2.66070.24761380.17046945X-RAY DIFFRACTION99
2.6607-2.86610.23111350.16826788X-RAY DIFFRACTION96
2.8661-3.15450.19821430.15946928X-RAY DIFFRACTION98
3.1545-3.61090.18961610.13926914X-RAY DIFFRACTION98
3.6109-4.54910.1431540.1256739X-RAY DIFFRACTION95
4.5491-57.14480.15071490.13337073X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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