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- PDB-4ci2: Structure of the DDB1-CRBN E3 ubiquitin ligase bound to lenalidomide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ci2
タイトルStructure of the DDB1-CRBN E3 ubiquitin ligase bound to lenalidomide
要素
  • DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
  • PROTEIN CEREBLON
キーワードDNA BINDING PROTEIN/PROTEIN BINDING / DNA BINDING PROTEIN-PROTEIN BINDING COMPLEX / UBIQUITIN / CONT
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / limb development / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / limb development / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ectopic germ cell programmed cell death / ubiquitin ligase complex scaffold activity / viral release from host cell / cullin family protein binding / positive regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of viral genome replication / positive regulation of gluconeogenesis / sperm principal piece / sperm end piece / nucleotide-excision repair / proteasomal protein catabolic process / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / Wnt signaling pathway / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / sperm midpiece / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / damaged DNA binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome, telomeric region / protein-macromolecule adaptor activity / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / protein-containing complex / DNA binding / : / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1480 / LON domain-like / Peptide methionine sulfoxide reductase. / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1480 / LON domain-like / Peptide methionine sulfoxide reductase. / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / : / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / PUA-like superfamily / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Beta Complex / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / DNA polymerase; domain 1 / Roll / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
S-Lenalidomide / Protein cereblon / DNA damage-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Fischer, E.S. / Boehm, K. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Structure of the Ddb1-Crbn E3 Ubiquitin Ligase in Complex with Thalidomide.
著者: Fischer, E.S. / Bohm, K. / Lydeard, J.R. / Yang, H. / Stadler, M.B. / Cavadini, S. / Nagel, J. / Serluca, F. / Acker, V. / Lingaraju, G.M. / Tichkule, R.B. / Schebesta, M. / Forrester, W.C. / ...著者: Fischer, E.S. / Bohm, K. / Lydeard, J.R. / Yang, H. / Stadler, M.B. / Cavadini, S. / Nagel, J. / Serluca, F. / Acker, V. / Lingaraju, G.M. / Tichkule, R.B. / Schebesta, M. / Forrester, W.C. / Schirle, M. / Hassiepen, U. / Ottl, J. / Hild, M. / Beckwith, R.E.J. / Harper, J.W. / Jenkins, J.L. / Thoma, N.H.
履歴
登録2013年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月23日Group: Structure summary
改定 1.22014年7月30日Group: Database references
改定 1.32014年8月13日Group: Database references
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.52024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
B: PROTEIN CEREBLON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,5464
ポリマ－183,2212
非ポリマー3252
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4560 Å2
ΔGint-18.8 kcal/mol
Surface area60230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.110, 172.110, 139.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1 / DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / ...DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / HBV X-ASSOCIATED PROTEIN 1 / XAP-1 / UV-DAMAGED DNA-BINDING FACTOR / UV-DAMAGED DNA-BINDING PROTEIN 1 / UV-DDB 1 / XPE-BINDING FACTOR / XPE-BF / XERODERMA PIGMENTOSUM GROUP E-COMPLEMENTING PROTEIN / XPCE


分子量: 129253.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC DUAL / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 PROTEIN CEREBLON


分子量: 53967.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / プラスミド: PFASTBAC DUAL / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P0CF65
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-LVY / S-Lenalidomide


分子量: 259.261 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H13N3O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 100 MM NA-CACODYLATE PH 6.2, 80 MM NAH2PO4, 120 MM K2HPO4, 950 MM TRI-NA CITRATE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月3日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: BARTELS MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→30 Å / Num. obs: 50544 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.04 % / Biso Wilson estimate: 97.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 14.33
反射 シェル解像度: 2.95→3.03 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.01 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DDB1

解像度: 2.95→29.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9444 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9209 / SU R Cruickshank DPI: 0.878 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.749 / SU Rfree Blow DPI: 0.317 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.327
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2339 2528 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.1951 50542 99.85 %-
原子変位パラメータBiso mean: 95.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.1998 Å20 Å20 Å2
2--3.1998 Å20 Å2
3----6.3997 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.497 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→29.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11411 0 20 8 11439
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00911661HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1815827HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4023SINUSOIDAL4
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes290HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1680HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11661HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.69
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.7
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1555SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12767SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.03 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2507 186 5 %
Rwork0.256 3532 -
all0.2557 3718 -
obs--99.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1135-0.4846-0.11290.36830.03290.7308-0.1136-0.11630.03170.23650.13320.1454-0.2055-0.0932-0.01960.02710.0116-0.1569-0.2107-0.1213-0.257624.083197.803118.7352
21.9121-1.3623-0.25012.1189-0.1280.20750.08650.19110.186-0.2043-0.31630.1217-0.2079-0.07670.2298-0.06240.0779-0.09020.0131-0.1025-0.148269.3482167.907413.4468
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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