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万見
- PDB-4ci1: Structure of the DDB1-CRBN E3 ubiquitin ligase bound to thalidomide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ci1
タイトルStructure of the DDB1-CRBN E3 ubiquitin ligase bound to thalidomide
要素
  • DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
  • PROTEIN CEREBLON
キーワードDNA BINDING PROTEIN/PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / DNA BINDING PROTEIN-PROTEIN BINDING COMPLEX / UBIQUITIN / CONT
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1480 / LON domain-like / Peptide methionine sulfoxide reductase. / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / CULT domain / CULT domain profile. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1480 / LON domain-like / Peptide methionine sulfoxide reductase. / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / PUA-like superfamily / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Beta Complex / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / DNA polymerase; domain 1 / Roll / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
S-Thalidomide / Protein cereblon / DNA damage-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Fischer, E.S. / Boehm, K. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Structure of the Ddb1-Crbn E3 Ubiquitin Ligase in Complex with Thalidomide.
著者: Fischer, E.S. / Bohm, K. / Lydeard, J.R. / Yang, H. / Stadler, M.B. / Cavadini, S. / Nagel, J. / Serluca, F. / Acker, V. / Lingaraju, G.M. / Tichkule, R.B. / Schebesta, M. / Forrester, W.C. / ...著者: Fischer, E.S. / Bohm, K. / Lydeard, J.R. / Yang, H. / Stadler, M.B. / Cavadini, S. / Nagel, J. / Serluca, F. / Acker, V. / Lingaraju, G.M. / Tichkule, R.B. / Schebesta, M. / Forrester, W.C. / Schirle, M. / Hassiepen, U. / Ottl, J. / Hild, M. / Beckwith, R.E.J. / Harper, J.W. / Jenkins, J.L. / Thoma, N.H.
履歴
登録2013年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月23日Group: Structure summary
改定 1.22014年7月30日Group: Database references
改定 1.32014年8月13日Group: Database references
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
B: PROTEIN CEREBLON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,0254
ポリマ－183,7012
非ポリマー3242
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-17.8 kcal/mol
Surface area60260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.180, 172.180, 140.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1 / DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / ...DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / HBV X-ASSOCIATED PROTEIN 1 / XAP-1 / UV-DAMAGED DNA-BINDING FACTOR / UV-DAMAGED DNA-BINDING PROTEIN 1 / UV-DDB 1 / XPE-BINDING FACTOR / XPE-BF / XERODERMA PIGMENTOSUM GROUP E-COMPLEMENTING PROTEIN / XPCE


分子量: 129493.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC DUAL / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 PROTEIN CEREBLON


分子量: 54207.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / プラスミド: PFASTBAC DUAL / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P0CF65
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-EF2 / S-Thalidomide / (S)-サリドマイド


分子量: 258.229 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H10N2O4 / コメント: 薬剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 100 MM NA-CACODYLATE; 80 MM NAH2PO4; 120 MM K2HPO4; 800 MM TRI-NA CITRATE., pH 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99999
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月22日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.98→30 Å / Num. obs: 49202 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 97.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 15.77
反射 シェル解像度: 2.98→3.06 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 1.37 / Mean I/σ(I) obs: 1.22 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DDB1

解像度: 2.98→29.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9359 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9044 / SU R Cruickshank DPI: 1.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.89 / SU Rfree Blow DPI: 0.324 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.334
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2332 2460 5 %RANDOM
Rwork0.1969 ---
obs0.1987 49199 99.97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 87.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.9433 Å20 Å20 Å2
2--5.9433 Å20 Å2
3----11.8865 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.483 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.98→29.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11405 0 20 35 11460
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00811655HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1115829HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4013SINUSOIDAL4
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes289HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1678HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11655HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.53
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.94
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1555SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12604SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.98→3.06 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3069 179 5 %
Rwork0.2769 3402 -
all0.2784 3581 -
obs--99.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0864-0.4234-0.03830.37920.14620.7967-0.1327-0.10180.02540.20990.15470.1163-0.205-0.0604-0.02190.00720.0158-0.1341-0.2312-0.0633-0.2698-61.959448.776218.7705
21.8304-1.3382-0.35292.1196-0.03390.1610.05120.16230.195-0.2055-0.24460.0352-0.2074-0.08730.1934-0.04460.0652-0.07490.0045-0.0708-0.1636-16.71618.818213.4487
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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