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- EMDB-42446: Cryo-EM structure of the human nucleosome core particle in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42446
タイトルCryo-EM structure of the human nucleosome core particle in complex with RNF168-UbcH5c
マップデータ
試料
  • 複合体: Human nucleosome core particle in complex with RNF168-UbcH5c
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • DNA: DNA (147-MER)
    • DNA: DNA (147-MER)
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
  • リガンド: ZINC ION
キーワードNucleosome core particle / chromatin / RNF168 / RING domain / UbcH5c / DNA repair / DNA double-strand break / Homologous recombination / 53BP1 / BRCA1-BARD1 / ubiquitin / STRUCTURAL PROTEIN-DNA-TRANSFERASE complex / TRANSFERASE / TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK15 ubiquitin ligase activity / histone ubiquitin ligase activity / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Signaling by BMP / protein K6-linked ubiquitination / isotype switching / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein K11-linked ubiquitination / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of BMP signaling pathway ...histone H2AK15 ubiquitin ligase activity / histone ubiquitin ligase activity / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Signaling by BMP / protein K6-linked ubiquitination / isotype switching / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein K11-linked ubiquitination / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to ionizing radiation / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein monoubiquitination / protein localization to CENP-A containing chromatin / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K63-linked ubiquitination / CENP-A containing nucleosome / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / positive regulation of DNA repair / nucleosome binding / Packaging Of Telomere Ends / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / lipoxygenase pathway / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / telomere organization / arachidonate metabolic process / Chromatin modifying enzymes / lipid oxidation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / interstrand cross-link repair / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / hepoxilin biosynthetic process / ubiquitin ligase complex / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / linoleic acid metabolic process / Meiotic synapsis / Inhibition of DNA recombination at telomere / nucleosomal DNA binding / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Interleukin-7 signaling / epigenetic regulation of gene expression / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Defective pyroptosis / Meiotic recombination / innate immune response in mucosa / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / ubiquitin binding / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Transcriptional regulation by small RNAs / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Peroxisomal protein import / HDMs demethylate histones / Regulation of TNFR1 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / HCMV Early Events / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / PKMTs methylate histone lysines / protein modification process / RING-type E3 ubiquitin transferase / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / heterochromatin formation / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / double-strand break repair via nonhomologous end joining / structural constituent of chromatin / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / UCH proteinases / nucleosome / ubiquitin protein ligase activity
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / : / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / : / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Ring finger / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Zinc finger RING-type profile. / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, RING-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3 / Arachidonate 15-lipoxygenase / Histone H3.1 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hu Q / Botuyan MV / Zhao D / Cui G / Mer G
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM136262 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA132878 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024
タイトル: Mechanisms of RNF168 nucleosome recognition and ubiquitylation.
著者: Qi Hu / Debiao Zhao / Gaofeng Cui / Janarjan Bhandari / James R Thompson / Maria Victoria Botuyan / Georges Mer /
要旨: RNF168 plays a central role in the DNA damage response (DDR) by ubiquitylating histone H2A at K13 and K15. These modifications direct BRCA1-BARD1 and 53BP1 foci formation in chromatin, essential for ...RNF168 plays a central role in the DNA damage response (DDR) by ubiquitylating histone H2A at K13 and K15. These modifications direct BRCA1-BARD1 and 53BP1 foci formation in chromatin, essential for cell-cycle-dependent DNA double-strand break (DSB) repair pathway selection. The mechanism by which RNF168 catalyzes the targeted accumulation of H2A ubiquitin conjugates to form repair foci around DSBs remains unclear. Here, using cryoelectron microscopy (cryo-EM), nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy, and functional assays, we provide a molecular description of the reaction cycle and dynamics of RNF168 as it modifies the nucleosome and recognizes its ubiquitylation products. We demonstrate an interaction of a canonical ubiquitin-binding domain within full-length RNF168, which not only engages ubiquitin but also the nucleosome surface, clarifying how such site-specific ubiquitin recognition propels a signal amplification loop. Beyond offering mechanistic insights into a key DDR protein, our study aids in understanding site specificity in both generating and interpreting chromatin ubiquitylation.
履歴
登録2023年10月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月17日-
マップ公開2024年1月17日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42446.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42446.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0276 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.4655311 - 2.6522996
平均 (標準偏差)0.00087731273 (±0.07992622)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 263.0656 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_42446_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_42446_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_42446_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_42446_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human nucleosome core particle in complex with RNF168-UbcH5c

全体名称: Human nucleosome core particle in complex with RNF168-UbcH5c
要素
  • 複合体: Human nucleosome core particle in complex with RNF168-UbcH5c
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • DNA: DNA (147-MER)
    • DNA: DNA (147-MER)
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Human nucleosome core particle in complex with RNF168-UbcH5c

超分子名称: Human nucleosome core particle in complex with RNF168-UbcH5c
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 256.5 KDa

+
分子 #1: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.786534 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPGHMARTKQ TARKSTGGKA PRKQLATKAA RKSAPATGGV KKPHRYRPGT VALREIRRYQ KSTELLIRKL PFQRLVREIA QDFKTDLRF QSSAVMALQE ACEAYLVGLF EDTNLCAIHA KRVTIMPKDI QLARRIRGER A

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.743792 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPGHMSGRGK GGKGLGKGGA KRHRKVLRDN IQGITKPAIR RLARRGGVKR ISGLIYEETR GVLKVFLENV IRDAVTYTEH AKRKTVTAM DVVYALKRQG RTLYGFGG

UniProtKB: Arachidonate 15-lipoxygenase

+
分子 #3: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.209365 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KSAPAPKKGS KKAVTKAQKK DGKKRKRSRK ESYSIYVYKV LKQVHPDTGI SSKAMGIMNS FVNDIFERIA GEASRLAHYN KRSTITSRE IQTAVRLLLP GELAKHAVSE GTKAVTKYTS

UniProtKB: Histone H2B type 1-J

+
分子 #6: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.370299 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GHMALPKDAI PSLSECQCGI CMEILVEPVT LPCNHTLCKP CFQSTVEKAS LCCPFCRRRV SSWTRYHTRR NSLVNVELWT IIQKHYPRE CKLRASGSGS GS

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168

+
分子 #7: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3

分子名称: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: E2 ubiquitin-conjugating enzyme
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.502672 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSALKRINKE LSDLARDPPA QCSAGPVGDD MFHWQATIMG PNDSPYQGGV FFLTIHFPTD YPFKPPKVAF TTRIYHPNIN SNGSICLDI LRSQWSPALT ISKVLLSICS LLCDPNPDDP LVPEIARIYK TDRDKYNRIS REWTQKYAMG SGSGSGGSGG G SGGSGGSG GSGSGS

UniProtKB: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3

+
分子 #8: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.034193 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYS ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAIRND EELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQAVLLPKK TESHHKAKGK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

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分子 #4: DNA (147-MER)

分子名称: DNA (147-MER) / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.13877 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC) (DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #5: DNA (147-MER)

分子名称: DNA (147-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.610043 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #9: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細10 mM HEPES, 100 mM NaCl, 1 mM DTT, pH 7.5

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4867 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
詳細: 4867 images were recorded in movie-mode of which 4644 were retained for particle picking.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 7889111
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14) / 使用した粒子像数: 58264
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

4gb0

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5egg

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
source_name: Other, initial_model_type: experimental modelUnpublished crystal structure of the human nucleosome core particle.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8upf:
Cryo-EM structure of the human nucleosome core particle in complex with RNF168-UbcH5c

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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