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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-32505 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Opened spike of Bombyx mori cytoplasmic polyhedrosis virus | |||||||||||||||||||||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Cell attachment / Membrane penetration / VIRAL PROTEIN | |||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | PPPDE peptidase domain / PPPDE domain profile. / peptidase activity / PPPDE domain-containing protein 機能・相同性情報 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) | |||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Zhang Y / Cui Y | |||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 中国, 米国, 10件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Multiple conformations of trimeric spikes visualized on a non-enveloped virus. 著者: Yinong Zhang / Yanxiang Cui / Jingchen Sun / Z Hong Zhou / 要旨: Many viruses utilize trimeric spikes to gain entry into host cells. However, without in situ structures of these trimeric spikes, a full understanding of this dynamic and essential process of viral ...Many viruses utilize trimeric spikes to gain entry into host cells. However, without in situ structures of these trimeric spikes, a full understanding of this dynamic and essential process of viral infections is not possible. Here we present four in situ and one isolated cryoEM structures of the trimeric spike of the cytoplasmic polyhedrosis virus, a member of the non-enveloped Reoviridae family and a virus historically used as a model in the discoveries of RNA transcription and capping. These structures adopt two drastically different conformations, closed spike and opened spike, which respectively represent the penetration-inactive and penetration-active states. Each spike monomer has four domains: N-terminal, body, claw, and C-terminal. From closed to opened state, the RGD motif-containing C-terminal domain is freed to bind integrins, and the claw domain rotates to expose and project its membrane insertion loops into the cellular membrane. Comparison between turret vertices before and after detachment of the trimeric spike shows that the trimeric spike anchors its N-terminal domain in the iris of the pentameric RNA-capping turret. Sensing of cytosolic S-adenosylmethionine (SAM) and adenosine triphosphate (ATP) by the turret triggers a cascade of events: opening of the iris, detachment of the spike, and initiation of endogenous transcription. | |||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_32505.map.gz | 117.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-32505-v30.xml emd-32505.xml | 13.6 KB 13.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_32505.png | 59 KB | ||
Filedesc metadata | emd-32505.cif.gz | 6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32505 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32505 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_32505_validation.pdf.gz | 661.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_32505_full_validation.pdf.gz | 661.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_32505_validation.xml.gz | 6.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_32505_validation.cif.gz | 7.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32505 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32505 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_32505.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.062 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Bombyx mori cypovirus 1
全体 | 名称: Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Bombyx mori cypovirus 1
超分子 | 名称: Bombyx mori cypovirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 110829 / 生物種: Bombyx mori cypovirus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Bombyx mori (カイコ) |
-分子 #1: PPPDE domain-containing protein
分子 | 名称: PPPDE domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) |
分子量 | 理論値: 140.37025 KDa |
配列 | 文字列: MEINRAEIRR EITRYTGLIE QQTQLNISDN DENILKTLIA DYNLRMRRDA LLGELARLDE LRDISQVKGV EYKVTIPLLP VISTLNQHE FEITQANIET DFIADNVTFV TSFVPADLDL EQTIQRVFFR TTATTPHFQS FNLVIEILNY DQDSGDVELH V KIMIVRPN ...文字列: MEINRAEIRR EITRYTGLIE QQTQLNISDN DENILKTLIA DYNLRMRRDA LLGELARLDE LRDISQVKGV EYKVTIPLLP VISTLNQHE FEITQANIET DFIADNVTFV TSFVPADLDL EQTIQRVFFR TTATTPHFQS FNLVIEILNY DQDSGDVELH V KIMIVRPN SDVVNYDYTW IGKDYERISV CYNLISHLQR IDGPHGRDDE AEMPIYRIIR RDSGSIPSYA SGEHLYVISS HL HVDEIVR RREHKSISVD VTQLSLILPI IRTFNPVDLR EVRIEDITPG IEFTINMEVS TYLAESSGSH VDMQRAIMNH ADK IVGNYT GQQWNVQSNM LSEVRTQMLE EEDEEARQRG DYTTSTLVQT MAQVSDLFSS TILYRRAEAR LDNTVGAFEL LRPV LSIPS EYVHNGRVGP ITNIPANASI VTSSSSGAGQ VRNIFKPIGD QTINESHFAN VFSNDEYAIY LRFSYRQAPV QSETV YLQQ NLPSMRIVSP SSVSTTVSTA VIGGNTIHIN CPIRPHREDR LVSGGVQVPR QSTAVEIRVQ EILIGYRQAT TFPIDT EGR LSLELMYGLE SRSAVGNTMS PVRFVTVNDG EFFGLTCPID LTLSTVVDPS SYLSDGVILV ATAFEDLRGY AWVATLG GD WPRTYNSSMR AFNVLTGGDI NLSTEYGSEM TYTFKVELPI VYMFNNMTVI SNNVPRVPVL GVTYASIYQD SRTELEAR R FLQTLVFRIH GNWSARIPYT PGNLPTRNTA NQHQDIQQVI NDSISQELGR LSDELLNMKN RLDHLERQFE MFIQSQESE WWEILLNVVM DTVLGYFSTF AGNALKSAQQ AISKAVGYTR RVLMTVTKTM RNGPIFTRLL GAKNLSGQAL ASLETLVESV LRSINVKKS RFMSGAEPLY KNNKVAQHID NTEKMNMMMD FSFANRNNRQ NITADTLSRM HTQNAHGTSD TVLPAMRVYY R PLGFLDKR VGEALHKGIT RPEALKKQLR SDVANVGTRA PSHAFMTYTD VLYEDAGSYI VSKRYLGIGE LNRFGRTTSD KN ADIGGVN IKYRVNKITA DGKYIIDRLS HTESGYTAAD VDRLYRSLFG KQGDGLSTEQ KWMDISRGVD AKIISADMVS EEF LSSKYT GQMIDELINS PPQFNYSLIY RNCQDFVLDV LRVAQGFSPS NKWDVSTAAR MQQRRVISLM DDLMSESETF ARSA HSNHS LLQQIRRSYV KARKRGDLHT VKALQLRLKG FFQI UniProtKB: PPPDE domain-containing protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD 最大 デフォーカス(公称値): 2.3000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 130000 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 35387 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | PDB-7whn: |