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万見
- PDB-2voy: CryoEM model of CopA, the copper transporting ATPase from Archaeo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2voy
タイトルCryoEM model of CopA, the copper transporting ATPase from Archaeoglobus fulgidus
要素
  • (CATION-TRANSPORTING ...) x 3
  • (SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE ...) x 8
  • POTENTIAL COPPER-TRANSPORTING ATPASE
キーワードHYDROLASE / HYDROLASEP-TYPE ATPASE / CRYO-EM / HELICAL RECONSTRUCTION / MEMBRANE PROTEIN / COPPER TRANSPORTER / METAL BINDING DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / P-type divalent copper transporter activity / P-type Cu+ transporter / P-type monovalent copper transporter activity / regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction ...positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / P-type divalent copper transporter activity / P-type Cu+ transporter / P-type monovalent copper transporter activity / regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / copper ion homeostasis / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / positive regulation of cardiac muscle cell contraction / I band / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum / calcium ion transport / copper ion binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / haloacid dehalogenase-like hydrolase ...Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / haloacid dehalogenase-like hydrolase / : / P-type ATPase actuator domain / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable copper-exporting P-type ATPase / Copper-exporting P-type ATPase / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS SUBTILIS (枯草菌)
ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌)
ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18 Å
データ登録者Wu, C.-C. / Rice, W.J. / Stokes, D.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structure of a copper pump suggests a regulatory role for its metal-binding domain.
著者: Chen-Chou Wu / William J Rice / David L Stokes /
要旨: P-type ATPases play an important role in Cu homeostasis, which provides sufficient Cu for metalloenzyme biosynthesis but prevents oxidative damage of free Cu to the cell. The P(IB) group of P-type ...P-type ATPases play an important role in Cu homeostasis, which provides sufficient Cu for metalloenzyme biosynthesis but prevents oxidative damage of free Cu to the cell. The P(IB) group of P-type ATPases includes ATP-dependent pumps of Cu and other transition metal ions, and it is distinguished from other family members by the presence of N-terminal metal-binding domains (MBD). We have determined structures of two constructs of a Cu pump from Archaeoglobus fulgidus (CopA) by cryoelectron microscopy of tubular crystals, which reveal the overall architecture and domain organization of the molecule. By comparing these structures, we localized its N-terminal MBD within the cytoplasmic domains that use ATP hydrolysis to drive the transport cycle. We have built a pseudoatomic model by fitting existing crystallographic structures into the cryoelectron microscopy maps for CopA, which suggest a Cu-dependent regulatory role for the MBD.
履歴
登録2008年2月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月29日Group: Derived calculations / Other ...Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年4月19日Group: Other
改定 1.32018年10月3日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42022年5月4日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POTENTIAL COPPER-TRANSPORTING ATPASE
B: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
C: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
D: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
E: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
F: CATION-TRANSPORTING ATPASE, P-TYPE
G: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
H: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
I: CATION-TRANSPORTING ATPASE
J: CATION-TRANSPORTING ATPASE
K: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
L: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,30112
ポリマ－75,30112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 POTENTIAL COPPER-TRANSPORTING ATPASE / COPA DELTA C


分子量: 8799.966 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 72-147 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACILLUS SUBTILIS (枯草菌) / プラスミド: PET21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: O32220, Cu2+-exporting ATPase

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SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE ... , 8種, 8分子 BCDEGHKL

#2: タンパク質・ペプチド SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1 / CA2+-ATPASE / SERCA1 / COPA DELTA C


分子量: 4832.592 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 36-77 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE (WHITE) / 参照: UniProt: P04191, EC: 3.6.3.8
#3: タンパク質・ペプチド SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1 / CA2+-ATPASE / SERCA1 / COPA DELTA C


分子量: 2514.160 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 967-988 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE (WHITE) / 参照: UniProt: P04191, EC: 3.6.3.8
#4: タンパク質・ペプチド SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1 / CA2+-ATPASE / SERCA1 / COPA DELTA C


分子量: 2479.875 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 832-854 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE (WHITE) / 参照: UniProt: P04191, EC: 3.6.3.8
#5: タンパク質・ペプチド SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1 / CA2+-ATPASE / SERCA1 / COPA DELTA C


分子量: 3312.832 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 86-115 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE (WHITE) / 参照: UniProt: P04191, EC: 3.6.3.8
#7: タンパク質・ペプチド SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1 / CA2+-ATPASE / SERCA1 / COPA DELTA C


分子量: 4097.731 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 243-278 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE (WHITE) / 参照: UniProt: P04191, EC: 3.6.3.8
#8: タンパク質・ペプチド SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1 / CA2+-ATPASE / SERCA1 / COPA DELTA C


分子量: 5093.216 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 289-336 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE (WHITE) / 参照: UniProt: P04191, EC: 3.6.3.8
#11: タンパク質・ペプチド SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1 / CA2+-ATPASE / SERCA1 / COPA DELTA C


分子量: 3624.217 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 749-780 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE (WHITE) / 参照: UniProt: P04191, EC: 3.6.3.8
#12: タンパク質・ペプチド SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1 / CA2+-ATPASE / SERCA1 / COPA DELTA C


分子量: 2224.596 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 789-809 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE (WHITE) / 参照: UniProt: P04191, EC: 3.6.3.8

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CATION-TRANSPORTING ... , 3種, 3分子 FIJ

#6: タンパク質 CATION-TRANSPORTING ATPASE, P-TYPE / PACS / COPA DELTA C


分子量: 11832.712 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 214-326 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌) / プラスミド: PPR-IBA1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O29777, Cu2+-exporting ATPase
#9: タンパク質 CATION-TRANSPORTING ATPASE / COPA / COPA DELTA C


分子量: 13783.532 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌) / プラスミド: PPR-IBA1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: O29777*PLUS, Cu2+-exporting ATPase
#10: タンパク質 CATION-TRANSPORTING ATPASE / COPA / COPA DELTA C


分子量: 12705.334 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 432-549 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌) / プラスミド: PPR-IBA1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: O29777, Cu2+-exporting ATPase

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細EM MAP TO WHICH THIS SEQUENCE WAS MODELED PDB ENTRIES USED TO MODEL CHAIN A: 1JWW PDB ENTRIES USED ...EM MAP TO WHICH THIS SEQUENCE WAS MODELED PDB ENTRIES USED TO MODEL CHAIN A: 1JWW PDB ENTRIES USED TO MODEL CHAINS B, C, D, E, G, H, K, L: 1WPG PDB ENTRIES USED TO MODEL CHAIN F: 2HC8 PDB ENTRIES USED TO MODEL CHAINS I, J: 2B8E

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: COPA DELTA C, DELTA N DELTA C / タイプ: COMPLEX
詳細: MICROGRAPHS SCANNED AT 14 MICRON INTERVAL USING ZEISS- SCAI SCANNER
緩衝液名称: 50 MM MES PH 6.1 25 MM NA2SO4 25 MM K2SO4 10 MM MGSO4 2 MM 2-MERCAPTOETHANOL 0.2 MM BCDS
pH: 6.1
詳細: 50 MM MES PH 6.1 25 MM NA2SO4 25 MM K2SO4 10 MM MGSO4 2 MM 2-MERCAPTOETHANOL 0.2 MM BCDS
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE. SAMPLES FROZEN IN COLD ROOM

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG/ST / 詳細: FIELD EMISSION GUN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 51300 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 24
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: Custom / カテゴリ: ３次元再構成 / 詳細: HELICAL SOFTWARE FROM NIGEL UNWIN
CTF補正詳細: INDIVIDUAL TUBES
3次元再構成手法: TUBES DIVIDED INTO THIRDS, QUARTERS, OR FIFTHS AND CORRECTED FOR IN-PLACE ROTATION, OUT-OF-PLANE TILT, Z-SHIFT, ROTATION ABOUT Z-AXIS
解像度: 18 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 2 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2 Å
詳細: ALL AVERAGING DONE IN FOURIER SPACE. ALL TUBES AVERAGED HAD IDENTICAL HELICAL SYMMETRY
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--MANUAL REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12B8E

2b8e

12B8E1PDBexperimental model
22HC8

2hc8

12HC82PDBexperimental model
32EAR

2ear

12EAR3PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5270 0 0 0 5270

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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