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万見
- PDB-2cmo: The structure of a mixed glur2 ligand-binding core dimer in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cmo
タイトルThe structure of a mixed glur2 ligand-binding core dimer in complex with (s)-glutamate and the antagonist (s)-ns1209
要素GLUTAMATE RECEPTOR 2
キーワードION CHANNEL / MEMBRANE / RECEPTOR / PALMITATE / TRANSPORT / POSTSYNAPTIC MEMBRANE / GLYCOPROTEIN / IONIC CHANNEL / ION TRANSPORT / TRANSMEMBRANE / ALTERNATIVE SPLICING / RNA EDITING / LIPOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / ionotropic glutamate receptor binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / establishment of protein localization / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / presynaptic membrane / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Chem-M1L / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Kasper, C. / Pickering, D.S. / Mirza, O. / Olsen, L. / Kristensen, A.S. / Greenwood, J.R. / Liljefors, T. / Schousboe, A. / Watjen, F. / Gajhede, M. ...Kasper, C. / Pickering, D.S. / Mirza, O. / Olsen, L. / Kristensen, A.S. / Greenwood, J.R. / Liljefors, T. / Schousboe, A. / Watjen, F. / Gajhede, M. / Sigurskjold, B.W. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: The Structure of a Mixed Glur2 Ligand-Binding Core Dimer in Complex with (S)-Glutamate and the Antagonist (S)-Ns1209.
著者: Kasper, C. / Pickering, D.S. / Mirza, O. / Olsen, L. / Kristensen, A.S. / Greenwood, J.R. / Liljefors, T. / Schousboe, A. / Watjen, F. / Gajhede, M. / Sigurskjold, B.W. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2006年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年4月28日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / reflns / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _reflns.pdbx_redundancy ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _reflns.pdbx_redundancy / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4938
ポリマ－58,4432
非ポリマー1,0506
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.554, 92.953, 96.454
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR2 LIGAND-BINDING CORE / S1S2J / GLUR-2 / GLUR-B / GLUR-K2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / ...GLUR2 LIGAND-BINDING CORE / S1S2J / GLUR-2 / GLUR-B / GLUR-K2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / AMPA 2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 413-527,653-796 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PET30B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-M1L / 2-({[(3E)-5-{4-[(DIMETHYLAMINO)(DIHYDROXY)-LAMBDA~4~-SULFANYL]PHENYL}-8-METHYL-2-OXO-6,7,8,9-TETRAHYDRO-1H-PYRROLO[3,2-H]ISOQUINOLIN-3(2H)-YLIDENE]AMINO}OXY)-4-HYDROXYBUTANOIC ACID / SPD 502 / NS 1209


分子量: 518.583 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H30N4O7S
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細L-GLUTAMATE ACTS AS AN EXCITATORY NEUROTRANSMITTER AT MANY SYNAPSES IN THE CENTRAL NERVOUS SYSTEM
配列の詳細NATIVE GLUR2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING ...NATIVE GLUR2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING CORE OF GLUR2. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 115-116). THEREFORE, THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (413-527, 653-796). THE TWO FIRST RESIDUES OF THE SEQUENCE (GLY, ALA) ARE CLONING ARTIFACTS AND WERE NOT LOCATED IN THE ELECTRON DENSITY MAP.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.73 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 0.976
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月26日
放射モノクロメーター: NOT SPECIFIED. / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→24.06 Å / Num. obs: 15865 / % possible obs: 88.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 87.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1FTL AND 1FTJ

1ftl

1ftj


解像度: 2.65→24.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 775 4.9 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 15865 88.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 23.5 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.93 Å20 Å20 Å2
2---1.28 Å20 Å2
3----0.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å-
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→24.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4018 0 66 230 4314
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.69
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.641.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.442.5
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 110 4.4 %
Rwork0.288 2366 -
obs--85.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5SPD_PAR.TXTSPD_TOP.TXT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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