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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-28214 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human PRDX4 | |||||||||
マップデータ | Cryo-EM structure of human PRDX4 | |||||||||
試料 |
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キーワード | OXIDOREDUCTASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellular response to stress / negative regulation of male germ cell proliferation / I-kappaB phosphorylation / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / molecular sequestering activity / thioredoxin peroxidase activity / protein maturation by protein folding / extracellular matrix organization / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process ...cellular response to stress / negative regulation of male germ cell proliferation / I-kappaB phosphorylation / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / molecular sequestering activity / thioredoxin peroxidase activity / protein maturation by protein folding / extracellular matrix organization / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / male gonad development / spermatogenesis / secretory granule lumen / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / molecular adaptor activity / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å | |||||||||
データ登録者 | Su CC / Lyu M | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2023 タイトル: High-resolution structural-omics of human liver enzymes. 著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Zhemin Zhang / Masaru Miyagi / Wei Huang / Derek J Taylor / Edward W Yu / 要旨: We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined ...We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined high-resolution structural information for ten unique human liver enzymes involved in diverse cellular processes. Notably, we determined the structure of the endoplasmic bifunctional protein H6PD, where the N- and C-terminal domains independently possess glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconolactonase enzymatic activity, respectively. We also obtained the structure of heterodimeric human GANAB, an ER glycoprotein quality-control machinery that contains a catalytic α subunit and a noncatalytic β subunit. In addition, we observed a decameric peroxidase, PRDX4, which directly contacts a disulfide isomerase-related protein, ERp46. Structural data suggest that several glycosylations, bound endogenous compounds, and ions associate with these human liver enzymes. These results highlight the importance of cryo-EM in facilitating the elucidation of human organ proteomics at the atomic level. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_28214.map.gz | 97.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-28214-v30.xml emd-28214.xml | 16.2 KB 16.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_28214_fsc.xml emd_28214_fsc_2.xml | 9.8 KB 13 KB | 表示 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_28214.png | 152.3 KB | ||
マスクデータ | emd_28214_msk_1.map | 103 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-28214.cif.gz | 5.2 KB | ||
その他 | emd_28214_additional_1.map.gz emd_28214_half_map_1.map.gz emd_28214_half_map_2.map.gz | 51.8 MB 95.7 MB 95.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28214 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28214 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_28214_validation.pdf.gz | 955.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_28214_full_validation.pdf.gz | 954.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_28214_validation.xml.gz | 18.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_28214_validation.cif.gz | 23.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28214 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28214 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8ekwMC 7uzmC 8ekyC 8em2C 8emrC 8emsC 8emtC 8eneC 8eojC 8eorC 23432 M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_28214.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM structure of human PRDX4 | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_28214_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: unsharpened map
ファイル | emd_28214_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Cryo-EM structure of human PRDX4
ファイル | emd_28214_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM structure of human PRDX4 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Cryo-EM structure of human PRDX4
ファイル | emd_28214_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM structure of human PRDX4 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : H6PD
全体 | 名称: H6PD |
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要素 |
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-超分子 #1: H6PD
超分子 | 名称: H6PD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Peroxiredoxin-4
分子 | 名称: Peroxiredoxin-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 30.578873 KDa |
配列 | 文字列: MEALPLLAAT TPDHGRHRRL LLLPLLLFLL PAGAVQGWET EERPRTREEE CHFYAGGQVY PGEASRVSVA DHSLHLSKAK ISKPAPYWE GTAVIDGEFK ELKLTDYRGK YLVFFFYPLD FTFVCPTEII AFGDRLEEFR SINTEVVACS VDSQFTHLAW I NTPRRQGG ...文字列: MEALPLLAAT TPDHGRHRRL LLLPLLLFLL PAGAVQGWET EERPRTREEE CHFYAGGQVY PGEASRVSVA DHSLHLSKAK ISKPAPYWE GTAVIDGEFK ELKLTDYRGK YLVFFFYPLD FTFVCPTEII AFGDRLEEFR SINTEVVACS VDSQFTHLAW I NTPRRQGG LGPIRIPLLS DLTHQISKDY GVYLEDSGHT LRGLFIIDDK GILRQITLND LPVGRSVDET LRLVQAFQYT DK HGEVCPA GWKPGSETII PDPAGKLKYF DKLN UniProtKB: Peroxiredoxin-4 |
-分子 #2: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 402 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
詳細 | This is from a heterogeneous and impure protein sample. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 29.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | PDB-8ekw: |