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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-23708 | |||||||||
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タイトル | ATP-bound AMP-activated protein kinase | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Lipophagy / import into nucleus / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / nucleotide-activated protein kinase complex / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Carnitine shuttle / protein kinase regulator activity / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / regulation of glycolytic process ...AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Lipophagy / import into nucleus / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / nucleotide-activated protein kinase complex / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Carnitine shuttle / protein kinase regulator activity / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / regulation of glycolytic process / cAMP-dependent protein kinase activity / Macroautophagy / AMP binding / carbohydrate transmembrane transporter activity / positive regulation of protein kinase activity / cellular response to nutrient levels / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / ADP binding / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of cold-induced thermogenesis / spermatogenesis / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / periplasmic space / protein kinase activity / protein phosphorylation / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Escherichia coli (大腸菌) / Lama glama (ラマ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.93 Å | |||||||||
データ登録者 | Yan Y / Mukherjee S / Harikumar KG / Strutzenberg T / Zhou XE / Powell SK / Xu T / Sheldon R / Lamp J / Brunzelle JS ...Yan Y / Mukherjee S / Harikumar KG / Strutzenberg T / Zhou XE / Powell SK / Xu T / Sheldon R / Lamp J / Brunzelle JS / Radziwon K / Ellis A / Novick SJ / Vega IE / Jones R / Miller LJ / Xu HE / Griffin PR / Kossiakoff AA / Melcher K | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2021 タイトル: Structure of an AMPK complex in an inactive, ATP-bound state. 著者: Yan Yan / Somnath Mukherjee / Kaleeckal G Harikumar / Timothy S Strutzenberg / X Edward Zhou / Kelly Suino-Powell / Ting-Hai Xu / Ryan D Sheldon / Jared Lamp / Joseph S Brunzelle / Katarzyna ...著者: Yan Yan / Somnath Mukherjee / Kaleeckal G Harikumar / Timothy S Strutzenberg / X Edward Zhou / Kelly Suino-Powell / Ting-Hai Xu / Ryan D Sheldon / Jared Lamp / Joseph S Brunzelle / Katarzyna Radziwon / Abigail Ellis / Scott J Novick / Irving E Vega / Russell G Jones / Laurence J Miller / H Eric Xu / Patrick R Griffin / Anthony A Kossiakoff / Karsten Melcher / 要旨: Adenosine monophosphate (AMP)-activated protein kinase (AMPK) regulates metabolism in response to the cellular energy states. Under energy stress, AMP stabilizes the active AMPK conformation, in ...Adenosine monophosphate (AMP)-activated protein kinase (AMPK) regulates metabolism in response to the cellular energy states. Under energy stress, AMP stabilizes the active AMPK conformation, in which the kinase activation loop (AL) is protected from protein phosphatases, thus keeping the AL in its active, phosphorylated state. At low AMP:ATP (adenosine triphosphate) ratios, ATP inhibits AMPK by increasing AL dynamics and accessibility. We developed conformation-specific antibodies to trap ATP-bound AMPK in a fully inactive, dynamic state and determined its structure at 3.5-angstrom resolution using cryo-electron microscopy. A 180° rotation and 100-angstrom displacement of the kinase domain fully exposes the AL. On the basis of the structure and supporting biophysical data, we propose a multistep mechanism explaining how adenine nucleotides and pharmacological agonists modulate AMPK activity by altering AL phosphorylation and accessibility. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_23708.map.gz | 8.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-23708-v30.xml emd-23708.xml | 21.1 KB 21.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_23708.png | 99.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23708 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23708 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_23708_validation.pdf.gz | 323.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_23708_full_validation.pdf.gz | 323.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_23708_validation.xml.gz | 6.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_23708_validation.cif.gz | 7.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23708 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23708 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_23708.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.828 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : MBP-fused ATP bound AMPK in complex with C-compound stabilized by...
+超分子 #1: MBP-fused ATP bound AMPK in complex with C-compound stabilized by...
+分子 #1: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1
+分子 #2: 5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-2
+分子 #3: 5'-AMP-activated protein kinase subunit gamma-1
+分子 #4: Maltose/maltodextrin ABC transporter substrate-binding protein MalE
+分子 #5: Fab light chain
+分子 #6: Fab heavy chain
+分子 #7: Nanobody
+分子 #9: 6-[4-(2-piperidin-1-ylethoxy)phenyl]-3-pyridin-4-ylpyrazolo[1,5-a...
+分子 #10: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #12: ADENOSINE MONOPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 66.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |