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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21918 | |||||||||
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タイトル | Mitochondrial SAM complex - high resolution monomer in detergent | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Mitochondrial SAM complex / Sam35 / Sam37 / Sam50. / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Thermothelomyces thermophilus (菌類) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Ni X / Botos I | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Structural insight into mitochondrial β-barrel outer membrane protein biogenesis. 著者: Kathryn A Diederichs / Xiaodan Ni / Sarah E Rollauer / Istvan Botos / Xiaofeng Tan / Martin S King / Edmund R S Kunji / Jiansen Jiang / Susan K Buchanan / 要旨: In mitochondria, β-barrel outer membrane proteins mediate protein import, metabolite transport, lipid transport, and biogenesis. The Sorting and Assembly Machinery (SAM) complex consists of three ...In mitochondria, β-barrel outer membrane proteins mediate protein import, metabolite transport, lipid transport, and biogenesis. The Sorting and Assembly Machinery (SAM) complex consists of three proteins that assemble as a 1:1:1 complex to fold β-barrel proteins and insert them into the mitochondrial outer membrane. We report cryoEM structures of the SAM complex from Myceliophthora thermophila, which show that Sam50 forms a 16-stranded transmembrane β-barrel with a single polypeptide-transport-associated (POTRA) domain extending into the intermembrane space. Sam35 and Sam37 are located on the cytosolic side of the outer membrane, with Sam35 capping Sam50, and Sam37 interacting extensively with Sam35. Sam35 and Sam37 each adopt a GST-like fold, with no functional, structural, or sequence similarity to their bacterial counterparts. Structural analysis shows how the Sam50 β-barrel opens a lateral gate to accommodate its substrates. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21918.map.gz | 1.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21918-v30.xml emd-21918.xml | 13.5 KB 13.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21918.png | 153.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-21918.cif.gz | 5.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21918 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21918 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21918_validation.pdf.gz | 355.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_21918_full_validation.pdf.gz | 355.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21918_validation.xml.gz | 6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_21918_validation.cif.gz | 6.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21918 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21918 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21918.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Mitochondrial SAM complex - high resolution monomer in detergent
全体 | 名称: Mitochondrial SAM complex - high resolution monomer in detergent |
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要素 |
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-超分子 #1: Mitochondrial SAM complex - high resolution monomer in detergent
超分子 | 名称: Mitochondrial SAM complex - high resolution monomer in detergent タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Thermothelomyces thermophilus (菌類) |
-分子 #1: Sam35
分子 | 名称: Sam35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Thermothelomyces thermophilus (菌類) |
分子量 | 理論値: 36.795602 KDa |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
配列 | 文字列: MASIPSAAPS WRKMQIPRPL QRLFDYFPLR IYEPNELPER SQQLTSGDLP TLYVFSTDSD ARLGLPSFNP GCLKWQTLLR LANLDFRIL PSTNHSSPTG SLPFLLPPRT SPTASPAPIP ASGLLSFARK NPWRPGKAAD LDLGHLDADL PPRAQAYLAL I THSLRNAW ...文字列: MASIPSAAPS WRKMQIPRPL QRLFDYFPLR IYEPNELPER SQQLTSGDLP TLYVFSTDSD ARLGLPSFNP GCLKWQTLLR LANLDFRIL PSTNHSSPTG SLPFLLPPRT SPTASPAPIP ASGLLSFARK NPWRPGKAAD LDLGHLDADL PPRAQAYLAL I THSLRNAW LCALYLDPTH DALLRRLYVD PASSSRAVRA ALLHQLRRAA AEQVATASSG GGKIVSLAPV DSADGIDEEA VY RSARDAL DALASLLRES ETAWFFGTER PGSFDAALFS YTHLMVEYMS EEEDTESAKG RVSLGRMVKE AGNGELAEHR ERM LGVAWP EWDGYRR UniProtKB: Thioredoxin-like fold domain-containing protein |
-分子 #2: Bac_surface_Ag domain-containing protein
分子 | 名称: Bac_surface_Ag domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Thermothelomyces thermophilus (菌類) |
分子量 | 理論値: 53.380969 KDa |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
配列 | 文字列: MASSLGFGGS NAVDKVNATT TPGTVATPNS GPTKMLDEHI LTPASISTLE VHGATNTRRS LLDQIFKPVL EDTAAAGTTL GQVLDRVGA ATKKLARFDI FKEEGFGVFL SEAAPPQSAP PTDRTDLDIS IRVKEKSRLV FSAGTDFGNA EGSAYTNAVV R NIFGGAET ...文字列: MASSLGFGGS NAVDKVNATT TPGTVATPNS GPTKMLDEHI LTPASISTLE VHGATNTRRS LLDQIFKPVL EDTAAAGTTL GQVLDRVGA ATKKLARFDI FKEEGFGVFL SEAAPPQSAP PTDRTDLDIS IRVKEKSRLV FSAGTDFGNA EGSAYTNAVV R NIFGGAET LTVNASTGTR TRSAYNATFS TPINGNPDLR LSVEALRSAT QKPWASHEEH LTGANLRLAW LTEKGDTHAL AY SSVWRQL TGLAPTASPT VRADAGDSLK SSLTHTFTRD RRDNPMLPQS GYLFRSVSEL AGWGPLNGDV SFAKTEVEAS GAL PVAIPG LAGKSGVSVG GGLRLGVLYP LPLGYSLTGA AQPSRINDRF QLGGPNDVRG FKIGGLGPHD GVDAVGGDVF AAGS VNALL PLPRTGPDSP LRLQLYANAG RLVALNSKGT DKEGKEGLAM DSAAVFKGVK SAVGKLTNGI PSLAAGVGLV YAHPV ARFE LNFSLPLVLR RGEEGRKGLQ VGVGISFL UniProtKB: Bacterial surface antigen (D15) domain-containing protein |
-分子 #3: Tom37 domain-containing protein
分子 | 名称: Tom37 domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Thermothelomyces thermophilus (菌類) |
分子量 | 理論値: 49.458762 KDa |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
配列 | 文字列: MSSAWSHPQF EKGGGSGGGS GGSAWSHPQF EKGGMAVQLH VWGPAFGLPS IDAECLAAIA YLAQTLGSAD YQLIQSSPSA VPTQHLPTL YDSRTSTWIG GFTSITAHLH THPPPTFQSA PQPTDGSSST TTTTTTTTTA ASATADGTAY TAFLSAHAAP L LALSLYVS ...文字列: MSSAWSHPQF EKGGGSGGGS GGSAWSHPQF EKGGMAVQLH VWGPAFGLPS IDAECLAAIA YLAQTLGSAD YQLIQSSPSA VPTQHLPTL YDSRTSTWIG GFTSITAHLH THPPPTFQSA PQPTDGSSST TTTTTTTTTA ASATADGTAY TAFLSAHAAP L LALSLYVS SANYGAATRP AYSAVLPLPL PWTEPPAVRA AMARRAAHLG LSSLDADAAA ERARAEERRA AADGWVAVPP HA TAGRAAG GGGGGGGGGG KGGGVAAVLT PEQKSRIRLE EAAREVLDVL AEVDWAAGGG GRQVAAEVRC LAFGYLALML LPD VPRPWL REIMEGRYPA LCTFVRDFRA RVFPQGGKLL PWADGGAQAS ASASASASAV ALRFVRAVMA EVPLVGEWWS RWWT ARKKR EVLASKGAKP APSNDLLLLL GAGLGLTVVG AGVFFYRGLP PFGEAVQVWR KPVVGLSSFG AAGAMFSGAL YGLD UniProtKB: Mitochondrial outer membrane transport complex Sam37/metaxin N-terminal domain-containing protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 69.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 335670 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |