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- EMDB-21913: Mitochondrial SAM complex in lipid nanodiscs -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21913
タイトルMitochondrial SAM complex in lipid nanodiscs
マップデータ
試料
  • 複合体: Mitochondrial SAM complex in lipid nanodiscs
    • タンパク質・ペプチド: Sam35
    • タンパク質・ペプチド: Bac_surface_Ag domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: Tom37 domain-containing protein
キーワードMitochondrial SAM complex / Sam35 / Sam37 / Sam50. / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


SAM complex / protein insertion into mitochondrial outer membrane / mitochondrion organization / protein transport / mitochondrial outer membrane
類似検索 - 分子機能
Metaxin, glutathione S-transferase domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase N-terminal domain / Mitochondrial outer membrane transport complex Sam37/metaxin, N-terminal domain / : / Outer mitochondrial membrane transport complex protein / Thioredoxin-like fold / Surface antigen D15-like / Bacterial surface antigen (D15) / Omp85 superfamily domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial outer membrane transport complex Sam37/metaxin N-terminal domain-containing protein / Thioredoxin-like fold domain-containing protein / Bacterial surface antigen (D15) domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermothelomyces thermophilus (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Ni X / Botos I
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural insight into mitochondrial β-barrel outer membrane protein biogenesis.
著者: Kathryn A Diederichs / Xiaodan Ni / Sarah E Rollauer / Istvan Botos / Xiaofeng Tan / Martin S King / Edmund R S Kunji / Jiansen Jiang / Susan K Buchanan /
要旨: In mitochondria, β-barrel outer membrane proteins mediate protein import, metabolite transport, lipid transport, and biogenesis. The Sorting and Assembly Machinery (SAM) complex consists of three ...In mitochondria, β-barrel outer membrane proteins mediate protein import, metabolite transport, lipid transport, and biogenesis. The Sorting and Assembly Machinery (SAM) complex consists of three proteins that assemble as a 1:1:1 complex to fold β-barrel proteins and insert them into the mitochondrial outer membrane. We report cryoEM structures of the SAM complex from Myceliophthora thermophila, which show that Sam50 forms a 16-stranded transmembrane β-barrel with a single polypeptide-transport-associated (POTRA) domain extending into the intermembrane space. Sam35 and Sam37 are located on the cytosolic side of the outer membrane, with Sam35 capping Sam50, and Sam37 interacting extensively with Sam35. Sam35 and Sam37 each adopt a GST-like fold, with no functional, structural, or sequence similarity to their bacterial counterparts. Structural analysis shows how the Sam50 β-barrel opens a lateral gate to accommodate its substrates.
履歴
登録2020年5月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年8月12日-
マップ公開2020年8月12日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6wuh
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21913.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21913.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 192 pix.
= 203.52 Å		1.06 Å/pix.
x 192 pix.
= 203.52 Å		1.06 Å/pix.
x 192 pix.
= 203.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.6 / ムービー #1: 0.6
最小 - 最大-2.5038073 - 3.5392518
平均 (標準偏差)0.010581539 (±0.09422125)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 203.51999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z203.520203.520203.520
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ401401401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-2.5043.5390.011

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mitochondrial SAM complex in lipid nanodiscs

全体名称: Mitochondrial SAM complex in lipid nanodiscs
要素
  • 複合体: Mitochondrial SAM complex in lipid nanodiscs
    • タンパク質・ペプチド: Sam35
    • タンパク質・ペプチド: Bac_surface_Ag domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: Tom37 domain-containing protein

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超分子 #1: Mitochondrial SAM complex in lipid nanodiscs

超分子名称: Mitochondrial SAM complex in lipid nanodiscs / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Thermothelomyces thermophilus (菌類)

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分子 #1: Sam35

分子名称: Sam35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermothelomyces thermophilus (菌類)
分子量理論値: 36.795602 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MASIPSAAPS WRKMQIPRPL QRLFDYFPLR IYEPNELPER SQQLTSGDLP TLYVFSTDSD ARLGLPSFNP GCLKWQTLLR LANLDFRIL PSTNHSSPTG SLPFLLPPRT SPTASPAPIP ASGLLSFARK NPWRPGKAAD LDLGHLDADL PPRAQAYLAL I THSLRNAW ...文字列:
MASIPSAAPS WRKMQIPRPL QRLFDYFPLR IYEPNELPER SQQLTSGDLP TLYVFSTDSD ARLGLPSFNP GCLKWQTLLR LANLDFRIL PSTNHSSPTG SLPFLLPPRT SPTASPAPIP ASGLLSFARK NPWRPGKAAD LDLGHLDADL PPRAQAYLAL I THSLRNAW LCALYLDPTH DALLRRLYVD PASSSRAVRA ALLHQLRRAA AEQVATASSG GGKIVSLAPV DSADGIDEEA VY RSARDAL DALASLLRES ETAWFFGTER PGSFDAALFS YTHLMVEYMS EEEDTESAKG RVSLGRMVKE AGNGELAEHR ERM LGVAWP EWDGYRR

UniProtKB: Thioredoxin-like fold domain-containing protein

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分子 #2: Bac_surface_Ag domain-containing protein

分子名称: Bac_surface_Ag domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermothelomyces thermophilus (菌類)
分子量理論値: 53.380969 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MASSLGFGGS NAVDKVNATT TPGTVATPNS GPTKMLDEHI LTPASISTLE VHGATNTRRS LLDQIFKPVL EDTAAAGTTL GQVLDRVGA ATKKLARFDI FKEEGFGVFL SEAAPPQSAP PTDRTDLDIS IRVKEKSRLV FSAGTDFGNA EGSAYTNAVV R NIFGGAET ...文字列:
MASSLGFGGS NAVDKVNATT TPGTVATPNS GPTKMLDEHI LTPASISTLE VHGATNTRRS LLDQIFKPVL EDTAAAGTTL GQVLDRVGA ATKKLARFDI FKEEGFGVFL SEAAPPQSAP PTDRTDLDIS IRVKEKSRLV FSAGTDFGNA EGSAYTNAVV R NIFGGAET LTVNASTGTR TRSAYNATFS TPINGNPDLR LSVEALRSAT QKPWASHEEH LTGANLRLAW LTEKGDTHAL AY SSVWRQL TGLAPTASPT VRADAGDSLK SSLTHTFTRD RRDNPMLPQS GYLFRSVSEL AGWGPLNGDV SFAKTEVEAS GAL PVAIPG LAGKSGVSVG GGLRLGVLYP LPLGYSLTGA AQPSRINDRF QLGGPNDVRG FKIGGLGPHD GVDAVGGDVF AAGS VNALL PLPRTGPDSP LRLQLYANAG RLVALNSKGT DKEGKEGLAM DSAAVFKGVK SAVGKLTNGI PSLAAGVGLV YAHPV ARFE LNFSLPLVLR RGEEGRKGLQ VGVGISFL

UniProtKB: Bacterial surface antigen (D15) domain-containing protein

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分子 #3: Tom37 domain-containing protein

分子名称: Tom37 domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermothelomyces thermophilus (菌類)
分子量理論値: 46.095207 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MAVQLHVWGP AFGLPSIDAE CLAAIAYLAQ TLGSADYQLI QSSPSAVPTQ HLPTLYDSRT STWIGGFTSI TAHLHTHPPP TFQSAPQPT DGSSSTTTTT TTTTTAASAT ADGTAYTAFL SAHAAPLLAL SLYVSSANYG AATRPAYSAV LPLPLPWTEP P AVRAAMAR ...文字列:
MAVQLHVWGP AFGLPSIDAE CLAAIAYLAQ TLGSADYQLI QSSPSAVPTQ HLPTLYDSRT STWIGGFTSI TAHLHTHPPP TFQSAPQPT DGSSSTTTTT TTTTTAASAT ADGTAYTAFL SAHAAPLLAL SLYVSSANYG AATRPAYSAV LPLPLPWTEP P AVRAAMAR RAAHLGLSSL DADAAAERAR AEERRAAADG WVAVPPHATA GRAAGGGGGG GGGGGKGGGV AAVLTPEQKS RI RLEEAAR EVLDVLAEVD WAAGGGGRQV AAEVRCLAFG YLALMLLPDV PRPWLREIME GRYPALCTFV RDFRARVFPQ GGK LLPWAD GGAQASASAS ASASAVALRF VRAVMAEVPL VGEWWSRWWT ARKKREVLAS KGAKPAPSND LLLLLGAGLG LTVV GAGVF FYRGLPPFGE AVQVWRKPVV GLSSFGAAGA MFSGALYGLD

UniProtKB: Mitochondrial outer membrane transport complex Sam37/metaxin N-terminal domain-containing protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 69.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 179509
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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