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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1mi6 | ||||||
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タイトル | Docking of the modified RF2 X-ray structure into the Low Resolution Cryo-EM map of RF2 E.coli 70S Ribosome | ||||||
![]() | peptide chain release factor RF-2 | ||||||
![]() | TRANSLATION / RIBOSOME / RF2 / Release Complex / Conformational Changes | ||||||
機能・相同性 | ![]() translation release factor activity, codon specific / translational termination / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.8 Å | ||||||
![]() | Rawat, U.B.S. / Zavialov, A.V. / Sengupta, J. / Valle, M. / Grassucci, R.A. / Linde, J. / Vestergaard, B. / Ehrenberg, M. / Frank, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: A cryo-electron microscopic study of ribosome-bound termination factor RF2. 著者: Urmila B S Rawat / Andrey V Zavialov / Jayati Sengupta / Mikel Valle / Robert A Grassucci / Jamie Linde / Bente Vestergaard / Måns Ehrenberg / Joachim Frank / ![]() 要旨: Protein synthesis takes place on the ribosome, where genetic information carried by messenger RNA is translated into a sequence of amino acids. This process is terminated when a stop codon moves into ...Protein synthesis takes place on the ribosome, where genetic information carried by messenger RNA is translated into a sequence of amino acids. This process is terminated when a stop codon moves into the ribosomal decoding centre (DC) and is recognized by a class-1 release factor (RF). RFs have a conserved GGQ amino-acid motif, which is crucial for peptide release and is believed to interact directly with the peptidyl-transferase centre (PTC) of the 50S ribosomal subunit. Another conserved motif of RFs (SPF in RF2) has been proposed to interact directly with stop codons in the DC of the 30S subunit. The distance between the DC and PTC is approximately 73 A. However, in the X-ray structure of RF2, SPF and GGQ are only 23 A apart, indicating that they cannot be at DC and PTC simultaneously. Here we show that RF2 is in an open conformation when bound to the ribosome, allowing GGQ to reach the PTC while still allowing SPF-stop-codon interaction. The results indicate new interpretations of accuracy in termination, and have implications for how the presence of a stop codon in the DC is signalled to PTC. #1: ![]() タイトル: The Crystal Structure of Human Eukaryotic Release Factor eRF1-Mechanism of Stop Codon Recognition and peptidyl-tRNA hydrolysis #2: ![]() タイトル: Bacterial Polypeptide Release Factor RF2 is structurally distinct from Eukaryotic eRF1 | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 24.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 11.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 727.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 726.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 41256.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: E.coli 70S Ribosome - RF2(wt) Complex / タイプ: RIBOSOME |
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緩衝液 | 名称: polymix buffer / pH: 7.5 / 詳細: polymix buffer |
試料 | 濃度: 32 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane |
結晶化 | *PLUS 手法: cryo-electron microscopy / 詳細: cryo-electron microscopy |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2001年11月8日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 49696 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2500 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: CTF correction of 3D-maps | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: Reference Based Alignment / 解像度: 12.8 Å / 粒子像の数: 18199 / ピクセルサイズ(実測値): 2.82 Å / 倍率補正: TMV / 詳細: SPIDER package / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--Manual | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1GQE Accession code: 1GQE / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 開始モデル: PDB entry 1GQE 最高解像度: 12.8 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 10.9 Å
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