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- PDB-1qjx: HUMAN RHINOVIRUS 16 COAT PROTEIN IN COMPLEX WITH ANTIVIRAL COMPOU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qjx
タイトルHUMAN RHINOVIRUS 16 COAT PROTEIN IN COMPLEX WITH ANTIVIRAL COMPOUND WIN68934
要素
  • PROTEIN VP1
  • PROTEIN VP2
  • PROTEIN VP3
  • PROTEIN VP4
キーワードVIRUS / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / RHINOVIRUS COAT PROTEIN / RNA-BINDING / TRANSFERASE / LIPOPROTEIN / WIN COMPOUND / PHOSPHOPROTEIN / THIOL PROTEASE / CAPSID PROTEIN / DRUG / VIRION / MEMBRANE / HELICASE / PROTEASE / NUCLEOTIDE-BINDING / HUMAN RHINOVIRUS 16 / RNA REPLICATION / ANTIVIRAL COMPOUND / COVALENT PROTEIN-RNA LINKAGE / MYRISTATE / HYDROLASE / CYTOPLASM / ATP-BINDING / CYTOPLASMIC VESICLE / HOST-VIRUS INTERACTION / RNA-DIRECTED RNA POLYMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) ...Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / Chem-W02 / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN RHINOVIRUS 16 (ライノウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Hadfield, A.T. / Diana, G.D. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Analysis of Three Structurally Related Antiviral Compounds in Complex with Human Rhinovirus 16
著者: Hadfield, A.T. / Minor, I. / Diana, G.D. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The Refined Structure of Human Rhinovirus 16 at 2.15 Angstroms Resolution: Implications for the Viral Life Cycle
著者: Hadfield, A.T. / Lee, W.M. / Zhao, R. / Oliveira, M.A. / Minor, I. / Rueckert, R.R. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1993
タイトル: The Structure of Human Rhinovirus 16
著者: Oliveira, M.A. / Zhao, R. / Lee, W.M. / Kremer, M.J. / Minor, I. / Rueckert, R.R. / Diana, G.D. / Pevear, D.C. / Dutko, F.J. / Mckinlay, M.A. / Rossmann, M.G.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: A Comparison of the Anti-Rhinoviral Drug Binding Pocket in Hrv14 and Hrv1A
著者: Kim, K.H. / Willingmann, P. / Gong, Z.X. / Kremer, M.J. / Chapman, M.S. / Minor, I. / Oliveira, M.A. / Rossmann, M.G. / Andries, K. / Diana, G.D. / Dutko, F.J. / Mckinlay, M.A. / Pevear, D.C.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Crystal Structure of Human Rhinovirus Serotype 1A (Hrv1A)
著者: Kim, S.S. / Smith, T.J. / Chapman, M.S. / Rossmann, M.G. / Pevear, D.C. / Dutko, F.J. / Felock, P.J. / Diana, G.D. / Mckinlay, M.A.
#5: ジャーナル: Science / 年: 1986
タイトル: The Site of Attachment in Human Rhinovirus 14 for Antiviral Agents that Inhibit Uncoating
著者: Smith, T.J. / Kremer, M.J. / Luo, M. / Vriend, G. / Arnold, E. / Kamer, G. / Rossmann, M.G. / Mckinlay, M.A. / Diana, G.D. / Otto, M.J.
#6: ジャーナル: Nature / 年: 1985
タイトル: Structure of a Human Common Cold Virus and Functional Relationship to Other Picornaviruses
著者: Rossmann, M.G. / Arnold, E. / Erickson, J.W. / Frankenberger, E.A. / Griffith, J.P. / Hecht, H.J. / Johnson, J.E. / Kamer, G. / Luo, M. / Mosser, A.G. / Rueckert, R.R. / Sherry, B. / Vriend, G.
履歴
登録1999年7月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.01999年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 285 THE VIRION IS ORIENTED WITH ITS TWO FOLD ALONG THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO FOLD AXIS IN P 2 21 21. ... THE VIRION IS ORIENTED WITH ITS TWO FOLD ALONG THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO FOLD AXIS IN P 2 21 21. SPACE GROUP P 2 21 21 WAS USED SO THAT THE VIRAL TWO-FOLD COINCIDES WITH THE X AXIS. THE COORDINATES ARE IN THE P,Q,R FRAME IN ANGSTROM UNITS AND CORRESPOND TO ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. THE ORIGIN IS CHOSEN AT THE CENTRE OF THE VIRUS WITH P, Q AND R ALONG MUTUALLY PERPENDICULAR TWO-FOLD AXES OF THE ICOSAHEDRON. THEY SHOULD REMAIN IN THAT FRAME FOR THE EASE OF THE USER IN CREATING THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT VIRAL PARTICLE USING THE 60 ICOSAHEDRAL SYMMETRY OPERATORS. THE GIVEN ORIGX PUTS THE CENTRE OF THE VIRION AT THE ORIGIN, WITH A NON CRYSTALLOGRAPHIC TWO FOLD AXIS ALONG X TO CORRESPOND TO THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO FOLD. THE ORIENTATION CORRESPONDS TO THAT GIVEN IN OTHER RHINOVIRUS STRUCTURES.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
1: PROTEIN VP1
2: PROTEIN VP2
3: PROTEIN VP3
4: PROTEIN VP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,8017
ポリマ－95,1804
非ポリマー6213
水4,864270
1
1: PROTEIN VP1
2: PROTEIN VP2
3: PROTEIN VP3
4: PROTEIN VP4
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,748,081420
ポリマ－5,710,811240
非ポリマー37,270180
水4,324240
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
1: PROTEIN VP1
2: PROTEIN VP2
3: PROTEIN VP3
4: PROTEIN VP4
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 479 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)479,00735
ポリマ－475,90120
非ポリマー3,10615
水36020
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
1: PROTEIN VP1
2: PROTEIN VP2
3: PROTEIN VP3
4: PROTEIN VP4
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 575 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)574,80842
ポリマ－571,08124
非ポリマー3,72718
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
1: PROTEIN VP1
2: PROTEIN VP2
3: PROTEIN VP3
4: PROTEIN VP4
ヘテロ分子
x 30


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 2.87 MDa, 120 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,874,040210
ポリマ－2,855,405120
非ポリマー18,63590
水2,162120
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation29
単位格子
Length a, b, c (Å)362.600, 347.100, 334.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(0.499997, -0.361145, -0.787139), (-0.255564, 0.806893, -0.532559), (0.827459, 0.467422, 0.311144)45.32371, 23.16603, -75.00649
3generate(-0.309032, -0.839903, -0.446149), (-0.774664, 0.494442, -0.394257), (0.551729, 0.223763, -0.803444)118.65964, 70.22082, -50.0125
4generate(-0.309037, -0.774647, 0.551732), (-0.839922, 0.494444, 0.223778), (-0.446139, -0.394249, -0.803441)118.66002, 76.13625, 40.44112
5generate(0.49999, -0.255558, 0.827468), (-0.361153, 0.806896, 0.467442), (-0.787127, -0.532542, 0.311148)45.32433, 32.73739, 71.35055
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7generate(-2.2E-5, 0.065254, 0.997868), (-0.997869, -0.065097, 0.004261), (0.065258, -0.995743, 0.065119)90.6488, 90.45364, -5.91543
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9generate(0.50001, 0.255569, -0.827448), (0.361153, 0.80688, 0.46744), (0.787127, -0.532577, 0.311144)45.32249, -32.73739, -71.35055
10generate(-0.49999, -0.361127, -0.787138), (0.361153, 0.739129, -0.568548), (0.787127, -0.568564, -0.239139)135.96931, -32.73739, -71.35055
11generate(0.309037, 0.839905, 0.446142), (0.839922, -0.461089, 0.28626), (0.446139, 0.286252, -0.847948)62.63362, -76.13624, -40.44113
12generate(0.309032, 0.774644, -0.551739), (0.774664, -0.541579, -0.32651), (-0.551729, -0.326496, -0.767454)62.63401, -70.22082, 50.0125
13generate(-0.499997, 0.255554, -0.827465), (0.255564, -0.86938, -0.422937), (-0.827459, -0.422918, 0.369377)135.96993, -23.16603, 75.00649
14generate(-1, 1.0E-6, 8.0E-6), (-0.991483, 0.130238), (0.130238, 0.991483)181.29364, 1.0E-5
15generate(-0.49999, 0.361149, 0.787141), (0.361153, -0.739145, 0.568546), (0.787127, 0.568529, 0.239135)135.96931, -32.73738, -71.35055
16generate(-4.0E-6, 0.997867, -0.06528), (-0.065258, -0.065117, -0.995741), (-0.997869, 0.004281, 0.065122)90.6472, 5.91542, 90.45362
17generate(-0.309037, 0.77466, -0.551731), (-0.839922, -0.494407, -0.223773), (-0.446139, 0.394269, 0.803444)118.66002, 76.13625, 40.44112
18generate(-0.809027, 0.478784, -0.340965), (-0.478769, -0.200197, 0.85481), (0.340987, 0.854801, 0.391189)163.98251, 43.39886, -30.90942
19generate(-0.809005, 0.519129, 0.275746), (0.5191, 0.410925, 0.749443), (0.275729, 0.749438, -0.60192)163.98053, -47.05478, -24.99399
20generate(-0.309002, 0.839939, 0.446129), (0.774664, 0.494408, -0.394261), (-0.551729, 0.223787, -0.803441)118.65682, -70.22082, 50.0125
21generate(0.809005, -0.478795, 0.341001), (-0.5191, -0.309819, 0.796582), (-0.275729, -0.821447, -0.499186)17.31311, 47.05479, 24.99399
22generate(0.809027, -0.519113, -0.275712), (0.478769, 0.30982, 0.821452), (-0.340987, -0.796573, 0.499188)17.31113, -43.39885, 30.90942
23generate(0.309037, -0.839919, -0.446144), (0.839922, 0.461052, -0.286265), (0.446139, -0.286272, 0.847945)62.63362, -76.13624, -40.44112
24generate(4.0E-6, -0.997869, 0.065236), (0.065258, -0.06512, -0.995742), (0.997869, 0.004237, 0.065116)90.64644, -5.91542, -90.45362
25generate(0.309001, -0.774683, 0.551719), (-0.774664, -0.541545, -0.326506), (0.551729, -0.32652, -0.767457)62.63682, 70.22082, -50.0125
26generate(-0.499997, -0.255532, 0.827468), (0.255564, 0.869369, 0.422936), (-0.827459, 0.422954, -0.369372)135.96994, -23.16603, 75.00649
27generate(0.500003, 0.361161, 0.787114), (0.255564, 0.806882, -0.53256), (-0.827459, 0.467459, 0.311149)45.32311, -23.16603, 75.00648
28generate(0.809005, 0.47876, -0.341006), (-0.5191, 0.309842, -0.796579), (-0.275729, 0.82146, 0.499188)17.31311, 47.05479, 24.99399
29generate(-2.2E-5, -0.065254, -0.997868), (-0.997869, 0.065141, -0.004256), (0.065258, 0.99574, -0.065119)90.64879, 90.45364, -5.91544
30generate(-0.809029, -0.519071, -0.275712), (-0.5191, 0.410948, 0.749446), (-0.275729, 0.74945, -0.601918)163.98275, 47.05479, 24.99399

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 4分子 1234

#1: タンパク質 PROTEIN VP1 / VIRION PROTEIN 1 / P1D / HUMAN RHINOVIRUS 16 COAT PROTEIN


分子量: 32501.375 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 569-853 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) HUMAN RHINOVIRUS 16 (ライノウイルス)
株: SEROTYPE 16 / 参照: UniProt: Q82122
#2: タンパク質 PROTEIN VP2 / VIRION PROTEIN 2 / P1B / HUMAN RHINOVIRUS 16 COAT PROTEIN


分子量: 28990.615 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 70-330 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) HUMAN RHINOVIRUS 16 (ライノウイルス)
株: SEROTYPE 16 / 参照: UniProt: Q82122
#3: タンパク質 PROTEIN VP3 / VIRION PROTEIN 3 / P1C / HUMAN RHINOVIRUS 16 COAT PROTEIN


分子量: 26314.168 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 331-568 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) HUMAN RHINOVIRUS 16 (ライノウイルス)
株: SEROTYPE 16 / 参照: UniProt: Q82122
#4: タンパク質 PROTEIN VP4 / VIRION PROTEIN 4 / P1A / HUMAN RHINOVIRUS 16 COAT PROTEIN


分子量: 7374.025 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-69 / 由来タイプ: 天然
詳細: RESIDUE 1 OF CHAIN 4 MYRISTOYLATED (RESIDUE 4000 IS MYRISTATE) ANTIVIRAL COMPOUND VP61209 (FORMERLY WIN 61209) LOCATED IN A POCKET IN VIRAL PROTEIN WITH A POSSIBLE ZINC, LOCATED ON FIVE FOLD AXES
由来: (天然) HUMAN RHINOVIRUS 16 (ライノウイルス)
株: SEROTYPE 16 / 参照: UniProt: Q82122

-
非ポリマー , 4種, 273分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-W02 / 2,6-DIMETHYL-1-(3-[3-METHYL-5-ISOXAZOLYL]-PROPANYL)-4-[4-METHYL-2H-TETRAZOL-2-YL]-PHENOL / WIN68934 / WIN68934


分子量: 327.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N5O2
#7: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 18

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
解説: ALTHOUGH OVERALL COMPLETENESS IS LOW (58.7%) THE PRESENCE OF 30-FOLD NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY GIVES A DATA -TO-PARAMETER RATIO OF 22:1
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: VIRUS WAS CRYSTALLISED USING THE HANGING DROP METHOD. 5 MICROLITERS OF VIRUS SOLUTION IN 0.25M HEPES BUFFER (PH 7.5), WITH 0.25M NACL WAS MIXED WITH 5 MICROLITERS OF THE RESERVOIR SOLUTION, 0.5-1.5% PEG 8000.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18-10 mg/mlprotein1drop
20.25 mMHEPES1drop
30.5-1.5 %PEG80001drop
40.5-1.5 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.91
検出器タイプ: KODAK FILM / 検出器: FILM / 日付: 1994年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 621634 / % possible obs: 48.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.106
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.188 / % possible all: 36
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 36 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.85精密化
PURDUEDATA PROCESSING PACKAGEデータ削減
PURDUEDATA PROCESSING PACKAGEデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AYM

1aym


解像度: 2.8→30 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: BULK SOLVENT CORRECTION APPLIED DISORDERED SIDE CHAINS (2 159, 2 160) WERE MODELLED WITH PREFERRED ROTAMERS WITH GOOD STEREO CHEMISTRY. IN CHAIN 2, RESIDUES 159 AND 160 SIDE CHAINS WERE NOT ...詳細: BULK SOLVENT CORRECTION APPLIED DISORDERED SIDE CHAINS (2 159, 2 160) WERE MODELLED WITH PREFERRED ROTAMERS WITH GOOD STEREO CHEMISTRY. IN CHAIN 2, RESIDUES 159 AND 160 SIDE CHAINS WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAPS, AND SIDE CHAIN ATOMS WERE INCLUDED USING A LIKELY ROTAMER. FOR CHAIN 4, RESIDUES 8 TO 22 WERE NOT OBSERVED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 51639 1 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 516387 48 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6336 0 40 270 6646
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.52
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it22.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 537 1 %
Rwork0.304 57186 -
obs--44.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2WINPAR.AHHRV16TOP.AH
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.53
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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