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- EMDB-1565: Recognition of Phe-tRNAPhe, Trp-tRNATrp and : a common molecular ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1565
タイトルRecognition of Phe-tRNAPhe, Trp-tRNATrp and : a common molecular mechanism for aminoacyl-tRNA selection revealed by cryo-EM
マップデータTrp-tRNA-EFTu-kir-GDP-70S ribosome
試料
  • 試料: Trp-tRNA-EFTu-GDP-kir-70S ribosome
  • 複合体: 70S ribosome
キーワードprotein translation / decoding / elongation factor Tu / ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translation elongation factor activity / translational termination / positive regulation of RNA splicing ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translation elongation factor activity / translational termination / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...: / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S12 signature. / Small GTP-binding protein domain / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor Tu 1 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Elongation factor Tu 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Li W / Agirrezabala X / Lei J / Bouakaz L / Brunelle JL / Ortiz-Meoz RF / Green R / Sanyal S / Ehrenberg M / Frank J
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2008
タイトル: Recognition of aminoacyl-tRNA: a common molecular mechanism revealed by cryo-EM.
著者: Wen Li / Xabier Agirrezabala / Jianlin Lei / Lamine Bouakaz / Julie L Brunelle / Rodrigo F Ortiz-Meoz / Rachel Green / Suparna Sanyal / Måns Ehrenberg / Joachim Frank /
要旨: The accuracy of ribosomal translation is achieved by an initial selection and a proofreading step, mediated by EF-Tu, which forms a ternary complex with aminoacyl(aa)-tRNA. To study the binding modes ...The accuracy of ribosomal translation is achieved by an initial selection and a proofreading step, mediated by EF-Tu, which forms a ternary complex with aminoacyl(aa)-tRNA. To study the binding modes of different aa-tRNAs, we compared cryo-EM maps of the kirromycin-stalled ribosome bound with ternary complexes containing Phe-tRNA(Phe), Trp-tRNA(Trp), or Leu-tRNA(LeuI). The three maps suggest a common binding manner of cognate aa-tRNAs in their specific binding with both the ribosome and EF-Tu. All three aa-tRNAs have the same 'loaded spring' conformation with a kink and twist between the D-stem and anticodon stem. The three complexes are similarly integrated in an interaction network, extending from the anticodon loop through h44 and protein S12 to the EF-Tu-binding CCA end of aa-tRNA, proposed to signal cognate codon-anticodon interaction to the GTPase centre and tune the accuracy of aa-tRNA selection.
履歴
登録2008年9月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年9月29日-
マップ公開2010年6月1日-
更新2014年9月10日-
現状2014年9月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 35
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  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 35
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3eq3
  • 表面レベル: 35
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3eq3
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1565.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1565.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 58.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Trp-tRNA-EFTu-kir-GDP-70S ribosome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.5 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 46.399999999999999 / ムービー #1: 35
最小 - 最大-121.456999999999994 - 314.112000000000023
平均 (標準偏差)4.85208 (±28.394500000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-125-125-125
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 375 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.51.51.5
M x/y/z250250250
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z375.000375.000375.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-81-81-81
NX/NY/NZ160160160
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-125-125-125
NC/NR/NS250250250
D min/max/mean-121.457314.1124.852

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Trp-tRNA-EFTu-GDP-kir-70S ribosome

全体名称: Trp-tRNA-EFTu-GDP-kir-70S ribosome
要素
  • 試料: Trp-tRNA-EFTu-GDP-kir-70S ribosome
  • 複合体: 70S ribosome

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超分子 #1000: Trp-tRNA-EFTu-GDP-kir-70S ribosome

超分子名称: Trp-tRNA-EFTu-GDP-kir-70S ribosome / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomeric / Number unique components: 4
分子量実験値: 2.8 MDa / 理論値: 2.8 MDa / 手法: sedimentation

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超分子 #1: 70S ribosome

超分子名称: 70S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 70S ribosome / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量実験値: 2.8 MDa / 理論値: 2.8 MDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.03 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: HiFi buffer (50 mM Tris-HCl pH 7.5, 70mM NH4Cl, 30 mM KCl, 3.5 mM MgCl2, 0.5 mM spermidine, 8mM putrescine, 2 mM DTT, 3.5 mM MgCl2)
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: cryo
グリッド詳細: 200 mesh
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 80 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: vitrobot / 手法: Blot for 6 seconds

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
温度最低: 80.7 K / 最高: 80.7 K / 平均: 80.7 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective corrected at 100,000 times magnification
Legacy - Electron beam tilt params: no tilt
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: no energy filter
詳細automated data collection system AutoEMation (CCD mag. 100000x)
日付2007年5月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: automated data collection system AutoEMation (CCD mag. 100000x) TVIPS TemCam-F415
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 58269 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: cartridge / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: defocus groups, Wiener filter
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 290000
最終 角度割当詳細: spider

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

2avy
PDB 未公開エントリ

,

2aw4
PDB 未公開エントリ

,

1gix
PDB 未公開エントリ

,

1ibm

,

1qza

)
ソフトウェア名称: TNT
詳細Protocol: real space refinement. 1lBM(1989-1996 fragment)
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3eq3:
Model of tRNA(Trp)-EF-Tu in the ribosomal pre-accommodated state revealed by cryo-EM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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