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- EMDB-13929: 80S-bound human SKI complex in the open state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13929
タイトル80S-bound human SKI complex in the open state
マップデータpostprocessed_map_hSKI_ribosome-bound_open
試料
  • 複合体: H.s. SKI complex bound to the ribosome in open state
    • タンパク質・ペプチド: Helicase SKI2W
    • RNA: RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
機能・相同性
機能・相同性情報


Ski complex / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / 3'-5' RNA helicase activity / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / rescue of stalled ribosome / RNA helicase activity / ヘリカーゼ / ATP hydrolysis activity / RNA binding ...Ski complex / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / 3'-5' RNA helicase activity / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / rescue of stalled ribosome / RNA helicase activity / ヘリカーゼ / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Ski2, N-terminal domain / Ski2 N-terminal region / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT ...Ski2, N-terminal domain / Ski2 N-terminal region / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Superkiller complex protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.5 Å
データ登録者Koegel A / Keidel A / Bonneau F / Schaefer IB / Conti E
資金援助 ドイツ, 5件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)EXORICO ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG SFB1035 ドイツ
German Research Foundation (DFG)GRK1721 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB/TRR 237 ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: The human SKI complex regulates channeling of ribosome-bound RNA to the exosome via an intrinsic gatekeeping mechanism.
著者: Alexander Kögel / Achim Keidel / Fabien Bonneau / Ingmar B Schäfer / Elena Conti /
要旨: The superkiller (SKI) complex is the cytoplasmic co-factor and regulator of the RNA-degrading exosome. In human cells, the SKI complex functions mainly in co-translational surveillance-decay ...The superkiller (SKI) complex is the cytoplasmic co-factor and regulator of the RNA-degrading exosome. In human cells, the SKI complex functions mainly in co-translational surveillance-decay pathways, and its malfunction is linked to a severe congenital disorder, the trichohepatoenteric syndrome. To obtain insights into the molecular mechanisms regulating the human SKI (hSKI) complex, we structurally characterized several of its functional states in the context of 80S ribosomes and substrate RNA. In a prehydrolytic ATP form, the hSKI complex exhibits a closed conformation with an inherent gating system that effectively traps the 80S-bound RNA into the hSKI2 helicase subunit. When active, hSKI switches to an open conformation in which the gating is released and the RNA 3' end exits the helicase. The emerging picture is that the gatekeeping mechanism and architectural remodeling of hSKI underpin a regulated RNA channeling system that is mechanistically conserved among the cytoplasmic and nuclear helicase-exosome complexes.
履歴
登録2021年12月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月9日-
マップ公開2022年2月9日-
更新2022年3月2日-
現状2022年3月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7qe0
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13929.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13929.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈postprocessed_map_hSKI_ribosome-bound_open
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272.384 Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272.384 Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272.384 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8512 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.02104832 - 0.044643622
平均 (標準偏差)9.330405e-05 (±0.0012173776)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 272.384 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.85120.85120.8512
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z272.384272.384272.384
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0210.0450.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13929_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: postprocessed map hSKI-40S open

ファイルemd_13929_additional_1.map
注釈postprocessed_map_hSKI-40S_open
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_13929_half_map_1.map
注釈half_map_1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_13929_half_map_2.map
注釈half_map_2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : H.s. SKI complex bound to the ribosome in open state

全体名称: H.s. SKI complex bound to the ribosome in open state
要素
  • 複合体: H.s. SKI complex bound to the ribosome in open state
    • タンパク質・ペプチド: Helicase SKI2W
    • RNA: RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')

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超分子 #1: H.s. SKI complex bound to the ribosome in open state

超分子名称: H.s. SKI complex bound to the ribosome in open state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: Sf21 / 組換プラスミド: pACEBac1
分子量理論値: 380 KDa

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分子 #1: Helicase SKI2W

分子名称: Helicase SKI2W / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 137.913688 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MMETERLVLP PPDPLDLPLR AVELGCTGHW ELLNLPGAPE SSLPHGLPPC APDLQQEAEQ LFLSSPAWLP LHGVEHSARK WQRKTDPWS LLAVLGAPVP SDLQAQRHPT TGQILGYKEV LLENTNLSAT TSLSLRRPPG PASQSLWGNP TQYPFWPGGM D EPTITDLN ...文字列:
MMETERLVLP PPDPLDLPLR AVELGCTGHW ELLNLPGAPE SSLPHGLPPC APDLQQEAEQ LFLSSPAWLP LHGVEHSARK WQRKTDPWS LLAVLGAPVP SDLQAQRHPT TGQILGYKEV LLENTNLSAT TSLSLRRPPG PASQSLWGNP TQYPFWPGGM D EPTITDLN TREEAEEEID FEKDLLTIPP GFKKGMDFAP KDCPTPAPGL LSLSCMLEPL DLGGGDEDEN EAVGQPGGPR GD TVSASPC SAPLARASSL EDLVLKEAST AVSTPEAPEP PSQEQWAIPV DATSPVGDFY RLIPQPAFQW AFEPDVFQKQ AIL HLERHD SVFVAAHTSA GKTVVAEYAI ALAQKHMTRT IYTSPIKALS NQKFRDFRNT FGDVGLLTGD VQLHPEASCL IMTT EILRS MLYSGSDVIR DLEWVIFDEV HYINDVERGV VWEEVLIMLP DHVSIILLSA TVPNALEFAD WIGRLKRRQI YVIST VTRP VPLEHYLFTG NSSKTQGELF LLLDSRGAFH TKGYYAAVEA KKERMSKHAQ TFGAKQPTHQ GGPAQDRGVY LSLLAS LRT RAQLPVVVFT FSRGRCDEQA SGLTSLDLTT SSEKSEIHLF LQRCLARLRG SDRQLPQVLH MSELLNRGLG VHHSGIL PI LKEIVEMLFS RGLVKVLFAT ETFAMGVNMP ARTVVFDSMR KHDGSTFRDL LPGEYVQMAG RAGRRGLDPT GTVILLCK G RVPEMADLHR MMMGKPSQLQ SQFRLTYTMI LNLLRVDALR VEDMMKRSFS EFPSRKDSKA HEQALAELTK RLGALEEPD MTGQLVDLPE YYSWGEELTE TQHMIQRRIM ESVNGLKSLS AGRVVVVKNQ EHHNALGVIL QVSSNSTSRV FTTLVLCDKP LSQDPQDRG PATAEVPYPD DLVGFKLFLP EGPCDHTVVK LQPGDMAAIT TKVLRVNGEK ILEDFSKRQQ PKFKKDPPLA A VTTAVQEL LRLAQAHPAG PPTLDPVNDL QLKDMSVVEG GLRARKLEEL IQGAQCVHSP RFPAQYLKLR ERMQIQKEME RL RFLLSDQ SLLLLPEYHQ RVEVLRTLGY VDEAGTVKLA GRVACAMSSH ELLLTELMFD NALSTLRPEE IAALLSGLVC QSP GDAGDQ LPNTLKQGIE RVRAVAKRIG EVQVACGLNQ TVEEFVGELN FGLVEVVYEW ARGMPFSELA GLSGTPEGLV VRCI QRLAE MCRSLRGAAR LVGEPVLGAK METAATLLRR DIVFAASLYT Q

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分子 #2: RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')

分子名称: RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3') / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 2.710535 KDa
配列文字列:
UUUUUUUUU

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 67.62 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4buj

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 76838
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 当てはまり具合の基準: CORRELATION COEFFICIENT
得られたモデル

PDB-7qe0:
80S-bound human SKI complex in the open state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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