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- EMDB-11176: Structure of the native full-length HIV-1 capsid protein in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11176
タイトルStructure of the native full-length HIV-1 capsid protein in complex with Cyclophilin A from helical assembly (-13,10)
マップデータ
試料
  • 複合体: In vitro assembled HIV-1 capsid in tubular assembly
    • 複合体: HIV-1 capsid
      • タンパク質・ペプチド: Gag protein
    • 複合体: Cyclophilin A
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis And Processing Of GAG, GAGPOL Polyproteins / host cellular component / host cell nuclear membrane / negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication ...Synthesis And Processing Of GAG, GAGPOL Polyproteins / host cellular component / host cell nuclear membrane / negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / endothelial cell activation / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / Basigin interactions / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / cyclosporin A binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / viral budding via host ESCRT complex / Early Phase of HIV Life Cycle / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / viral release from host cell / protein peptidyl-prolyl isomerization / Calcineurin activates NFAT / Binding and entry of HIV virion / viral process / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / : / Membrane binding and targetting of GAG proteins / neutrophil chemotaxis / activation of protein kinase B activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / negative regulation of protein phosphorylation / peptidylprolyl isomerase / positive regulation of protein secretion / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of protein kinase activity / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / neuron differentiation / host multivesicular body / platelet activation / platelet aggregation / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / unfolded protein binding / integrin binding / protein folding / Platelet degranulation / viral capsid / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to oxidative stress / viral nucleocapsid / secretory granule lumen / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of protein phosphorylation / viral translational frameshifting / focal adhesion / Neutrophil degranulation / apoptotic process / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / protein-containing complex / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gag protein p6 / Gag protein p6 / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / : / Cyclophilin-like domain superfamily ...Gag protein p6 / Gag protein p6 / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / : / Cyclophilin-like domain superfamily / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag polyprotein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / Gag protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.8 Å
データ登録者Ni T / Gerard S / Zhao G / Ning J / Zhang P
資金援助 英国, 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust206422/Z/17/Z 英国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P50AI150481 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Intrinsic curvature of the HIV-1 CA hexamer underlies capsid topology and interaction with cyclophilin A.
著者: Tao Ni / Samuel Gerard / Gongpu Zhao / Kyle Dent / Jiying Ning / Jing Zhou / Jiong Shi / Jordan Anderson-Daniels / Wen Li / Sooin Jang / Alan N Engelman / Christopher Aiken / Peijun Zhang /
要旨: The mature retrovirus capsid consists of a variably curved lattice of capsid protein (CA) hexamers and pentamers. High-resolution structures of the curved assembly, or in complex with host factors, ...The mature retrovirus capsid consists of a variably curved lattice of capsid protein (CA) hexamers and pentamers. High-resolution structures of the curved assembly, or in complex with host factors, have not been available. By devising cryo-EM methodologies for exceedingly flexible and pleomorphic assemblies, we have determined cryo-EM structures of apo-CA hexamers and in complex with cyclophilin A (CypA) at near-atomic resolutions. The CA hexamers are intrinsically curved, flexible and asymmetric, revealing the capsomere and not the previously touted dimer or trimer interfaces as the key contributor to capsid curvature. CypA recognizes specific geometries of the curved lattice, simultaneously interacting with three CA protomers from adjacent hexamers via two noncanonical interfaces, thus stabilizing the capsid. By determining multiple structures from various helical symmetries, we further revealed the essential plasticity of the CA molecule, which allows formation of continuously curved conical capsids and the mechanism of capsid pattern sensing by CypA.
履歴
登録2020年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年8月19日-
マップ公開2020年8月19日-
更新2021年2月10日-
現状2021年2月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0089
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0089
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6zdj
  • 表面レベル: 0.0089
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6zdj
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11176.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11176.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 144 pix.
= 152.64 Å		1.06 Å/pix.
x 144 pix.
= 152.64 Å		1.06 Å/pix.
x 144 pix.
= 152.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0089 / ムービー #1: 0.0089
最小 - 最大-0.0078100595 - 0.031247204
平均 (標準偏差)0.0019731796 (±0.0039173006)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ144144144
Spacing144144144
セルA=B=C: 152.63998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z144144144
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z152.640152.640152.640
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ280280280
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS144144144
D min/max/mean-0.0080.0310.002

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_11176_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_11176_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : In vitro assembled HIV-1 capsid in tubular assembly

全体名称: In vitro assembled HIV-1 capsid in tubular assembly
要素
  • 複合体: In vitro assembled HIV-1 capsid in tubular assembly
    • 複合体: HIV-1 capsid
      • タンパク質・ペプチド: Gag protein
    • 複合体: Cyclophilin A
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A

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超分子 #1: In vitro assembled HIV-1 capsid in tubular assembly

超分子名称: In vitro assembled HIV-1 capsid in tubular assembly / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: HIV-1 capsid

超分子名称: HIV-1 capsid / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Cyclophilin A

超分子名称: Cyclophilin A / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Gag protein

分子名称: Gag protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 24.531094 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: PIVQNIQGQM VHQAISPRTL NAWVKVVEEK AFSPEVIPMF SALSEGATPQ DLNTMLNTVG GHQAAMQMLK ETINEEAAEW DRVHPVHAG PIAPGQMREP RGSDIAGTTS TLQEQIGWMT NNPPIPVGEI YKRWIILGLN KIVRMYSPTS ILDIRQGPKE P FRDYVDRF ...文字列:
PIVQNIQGQM VHQAISPRTL NAWVKVVEEK AFSPEVIPMF SALSEGATPQ DLNTMLNTVG GHQAAMQMLK ETINEEAAEW DRVHPVHAG PIAPGQMREP RGSDIAGTTS TLQEQIGWMT NNPPIPVGEI YKRWIILGLN KIVRMYSPTS ILDIRQGPKE P FRDYVDRF YKTLRAEQAS QEVKNWMTET LLVQNANPDC KTILKALGPA ATLEEMMTAC QG

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分子 #2: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.905307 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
VNPTVFFDIA VDGEPLGRVS FELFADKVPK TAENFRALST GEKGFGYKGS CFHRIIPGFM CQGGDFTRHN GTGGKSIYGE KFEDENFIL KHTGPGILSM ANAGPNTNGS QFFICTAKTE WLDGKHVVFG KVKEGMNIVE AMERFGSRNG KTSKKITIAD C GQLE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE
詳細Purified capsid protein were assembled in the presence of Cyclophilin A.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 6500 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0; 3.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0; 3.0) / 使用した粒子像数: 32305
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0; 3.0)
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0; 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4xfx


Chain - Chain ID: A
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6zdj:
Structure of the native full-length HIV-1 capsid protein in complex with Cyclophilin A from helical assembly (-13,10)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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