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- PDB-6g31: Crystal structure of human geranylgeranyl diphosphate synthase mu... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6g31 | |||||||||||||||
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Title | Crystal structure of human geranylgeranyl diphosphate synthase mutant D188Y bound to zoledronate | |||||||||||||||
![]() | Geranylgeranyl pyrophosphate synthase | |||||||||||||||
![]() | TRANSFERASE / geranylgeranyl diphosphate synthase / mevalonate pathway / prenyltransferase / GGPPS / bisphosphonates | |||||||||||||||
Function / homology | ![]() isoprenoid metabolic process / plastoquinone biosynthetic process / geranylgeranyl diphosphate biosynthetic process / geranylgeranyl diphosphate synthase / transferase complex / Transferases; Transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups / geranyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / prenyltransferase activity ...isoprenoid metabolic process / plastoquinone biosynthetic process / geranylgeranyl diphosphate biosynthetic process / geranylgeranyl diphosphate synthase / transferase complex / Transferases; Transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups / geranyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / prenyltransferase activity / Cholesterol biosynthesis / farnesyltranstransferase activity / ubiquinone biosynthetic process / isoprenoid biosynthetic process / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / geranyltranstransferase activity / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / Z disc / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Lisnyansky, M. / Kapelushnik, N. / Ben-Bassat, A. / Marom, M. / Loewenstein, A. / Khananshvili, D. / Giladi, M. / Haitin, Y. | |||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Reduced Activity of Geranylgeranyl Diphosphate Synthase Mutant Is Involved in Bisphosphonate-Induced Atypical Fractures. Authors: Lisnyansky, M. / Kapelushnik, N. / Ben-Bassat, A. / Marom, M. / Loewenstein, A. / Khananshvili, D. / Giladi, M. / Haitin, Y. | |||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 1008.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 3.8 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 3.9 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 120.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 160.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6g32C ![]() 2q80S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 35484.367 Da / Num. of mol.: 12 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O95749, Transferases; Transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups, dimethylallyltranstransferase, geranylgeranyl diphosphate synthase, (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase #2: Chemical | ChemComp-ZOL / #3: Chemical | ChemComp-MG / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.42 Å3/Da / Density % sol: 49.07 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.18M magnesium acetate tetrahydrate, 18% w/v PEG 3350, 0.18M sodium thiocyanate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Feb 9, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.976 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.779→48.619 Å / Num. obs: 98986 / % possible obs: 97.1 % / Redundancy: 3.27 % / Rmerge(I) obs: 0.222 / Net I/σ(I): 4.57 |
Reflection shell | Resolution: 2.779→2.793 Å |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2Q80 Resolution: 3→48.619 Å / SU ML: 0.7 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 37.5
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→48.619 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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