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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0670 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the mammalian DP-state ATP synthase FO section | ||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / lipid binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.35 Å | ||||||||||||
![]() | Gu JK / Zhang LX / Yi JB / Yang MJ | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the mammalian ATP synthase tetramer bound with inhibitory protein IF1. 著者: Jinke Gu / Laixing Zhang / Shuai Zong / Runyu Guo / Tianya Liu / Jingbo Yi / Peiyi Wang / Wei Zhuo / Maojun Yang / ![]() 要旨: The mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase produces most of the ATP required by mammalian cells. We isolated porcine tetrameric ATP synthase and solved its structure at 6.2-angstrom ...The mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase produces most of the ATP required by mammalian cells. We isolated porcine tetrameric ATP synthase and solved its structure at 6.2-angstrom resolution using a single-particle cryo-electron microscopy method. Two classical V-shaped ATP synthase dimers lie antiparallel to each other to form an H-shaped ATP synthase tetramer, as viewed from the matrix. ATP synthase inhibitory factor subunit 1 (IF1) is a well-known in vivo inhibitor of mammalian ATP synthase at low pH. Two IF1 dimers link two ATP synthase dimers, which is consistent with the ATP synthase tetramer adopting an inhibited state. Within the tetramer, we refined structures of intact ATP synthase in two different rotational conformations at 3.34- and 3.45-Å resolution. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 3.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 8.3 KB 8.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 99.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6j5aMC ![]() 0667C ![]() 0668C ![]() 0669C ![]() 0677C ![]() 6j54C ![]() 6j5iC ![]() 6j5jC ![]() 6j5kC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 141.3 Data #1: Averaged micrographs of mammalian ATP synthase tetramer [micrographs - single frame]) |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.38 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Cryo-EM structure of the mammalian DP-state ATP synthase FO section
全体 | 名称: Cryo-EM structure of the mammalian DP-state ATP synthase FO section |
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要素 |
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-超分子 #1: Cryo-EM structure of the mammalian DP-state ATP synthase FO section
超分子 | 名称: Cryo-EM structure of the mammalian DP-state ATP synthase FO section タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 1.56 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 114103 |
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初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
最終 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |