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Structure paper

タイトルStructure of the human TIP60-C histone exchange and acetyltransferase complex.
ジャーナル・号・ページNature, Year 2024
掲載日2024年9月11日
著者Changqing Li / Ekaterina Smirnova / Charlotte Schnitzler / Corinne Crucifix / Jean Paul Concordet / Alice Brion / Arnaud Poterszman / Patrick Schultz / Gabor Papai / Adam Ben-Shem /
PubMed 要旨Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication and repair. In humans, the TIP60-EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that affects chromatin structure through two ...Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication and repair. In humans, the TIP60-EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that affects chromatin structure through two enzymatic activities: ATP-dependent exchange of histone H2A-H2B for H2A.Z-H2B, and histone acetylation. In yeast, however, these activities are performed by two independent complexes-SWR1 and NuA4, respectively. How the activities of the two complexes are merged into one supercomplex in humans, and what this association entails for the structure and mechanism of the proteins and their recruitment to chromatin, are unknown. Here we describe the structure of the endogenous human TIP60-C. We find a three-lobed architecture composed of SWR1-like (SWR1L) and NuA4-like (NuA4L) parts, which associate with a TRRAP activator-binding module. The huge EP400 subunit contains the ATPase motor, traverses the junction between SWR1L and NuA4L twice and constitutes the scaffold of the three-lobed architecture. NuA4L is completely rearranged compared with its yeast counterpart. TRRAP is flexibly tethered to NuA4L-in stark contrast to its robust connection to the completely opposite side of NuA4 in yeast. A modelled nucleosome bound to SWR1L, supported by tests of TIP60-C activity, suggests that some aspects of the histone exchange mechanism diverge from what is seen in yeast. Furthermore, a fixed actin module (as opposed to the mobile actin subcomplex in SWR1; ref. ), the flexibility of TRRAP and the weak effect of extranucleosomal DNA on exchange activity lead to a different, activator-based mode of enlisting TIP60-C to chromatin.
リンクNature / PubMed:39260417
手法EM (単粒子)
解像度2.4 - 6.2 Å
構造データ

EMDB-18581: Human Tip60 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.52 Å

EMDB-18591: Human Tip60 complex locally refined on RUVBL1/2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.43 Å

EMDB-18597: Human Tip60 complex locally refined on ACTIN and the ATPase domain of EP400
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.8 Å

EMDB-18598: Tip60 complex locally refined on ARP domain
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.48 Å

18611

8qr1

EMDB-18611, PDB-8qr1:
Cryo-EM structure of the human Tip60 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

EMDB-18612: Structure of TRRAP and EP400 in the human Tip 60 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.52 Å

EMDB-18613: TRRAP in human Tip60 complex locally refined 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.37 Å

EMDB-18618: TRRAP in human Tip60 complex locally refined 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.32 Å

18619

8qri

EMDB-18619: TRRAP and EP400 in the human Tip60 complex - composite map
PDB-8qri: TRRAP and EP400 in the human Tip60 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-18794: Human Tip60 complex with bound H2A.Z/H2B
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.2 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSCRIPTION / Eukaryotic transcription / Histone acetyltransferase / chromatin remodeling / Complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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